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Citocromo b

El citocromo b, tanto dentro de la biología molecular como celular , es una proteína que se encuentra en las membranas de las células aeróbicas. En las mitocondrias eucariotas (membrana interna) y en los procariotas aeróbicos , el citocromo b es un componente del complejo III de la cadena respiratoria ( EC 1.10.2.2), también conocido como complejo bc1 o ubiquinol-citocromo c reductasa. En los cloroplastos de las plantas y las cianobacterias , existe una proteína homóloga, el citocromo b6, un componente de la plastoquinona-plastocianina reductasa ( EC 1.10.99.1), también conocida como complejo b6f. Estos complejos participan en el transporte de electrones, el bombeo de protones para crear una fuerza protón-motriz ( PMF ). Este gradiente de protones se utiliza para la generación de ATP . Estos complejos desempeñan un papel vital en las células. [1] [2] [3]

Estructura y función

b/b6 es una proteína integral de membrana de aproximadamente 400 residuos de aminoácidos que probablemente tiene 8 segmentos transmembrana . En plantas y cianobacterias, el citocromo b6 consta de dos subunidades proteicas codificadas por los genes petB y petD. El citocromo b/b6 se une de forma no covalente a dos grupos hemo , conocidos como b562 y b566. Se postula que cuatro residuos de histidina conservados son los ligandos de los átomos de hierro de estos dos grupos hemo. [2] [3]

Los grupos hemo son partes clave de la vía de transferencia interna de electrones e indispensables para el funcionamiento de los dos complejos oxidantes de quinol. Dos unidades de b/b6 también forman una vía de entrada de quinol. [4]

Uso en filogenética

El citocromo b se usa comúnmente como región del ADN mitocondrial para determinar relaciones filogenéticas entre organismos, debido a su variabilidad de secuencia. Se considera más útil para determinar relaciones dentro de familias y géneros . Los estudios comparativos que involucran al citocromo b han dado como resultado nuevos esquemas de clasificación y se han utilizado para asignar especies recientemente descritas a un género, así como para profundizar la comprensión de las relaciones evolutivas. [5]

Significación clínica

Las mutaciones en el citocromo b provocan principalmente intolerancia al ejercicio en pacientes humanos; aunque también se han informado patologías multisistémicas más raras y graves. [6]

"Las mutaciones de un solo punto en el citocromo b de Plasmodium falciparum y P. berghei están asociadas con la resistencia al medicamento contra la malaria atovacuona ". [7]

genes humanos

Los genes humanos que codifican las proteínas del citocromo b incluyen:

Objetivo fungicida

Cyt b es el objetivo de la clase de fungicidas Q o I , grupo 11 del Comité de Acción de Resistencia a Fungicidas. Las mutaciones de cyt bG143A yF129L proporciona resistencia contra el cuerpo principal del grupo 11, aunque G143A no funciona contra metiltetraprol (11A). [8] G143A es importante en Botrytis cinerea en la producción de fresas de California . [9]

Referencias

  1. ^ Blankenship, Robert (2009). Mecanismos moleculares de la fotosíntesis . Publicación Blackwell. págs. 124-132.
  2. ^ ab Howell N (agosto de 1989). "Conservación evolutiva de regiones proteicas en el citocromo b motriz de protones y sus posibles funciones en la catálisis redox". J. Mol. Evolución . 29 (2): 157–69. Código Bib : 1989JMolE..29..157H. doi :10.1007/BF02100114. PMID  2509716. S2CID  7298013.
  3. ^ ab Esposti MD, De Vries S, Crimi M, Ghelli A, Patarnello T, Meyer A (julio de 1993). «Citocromo b mitocondrial: evolución y estructura de la proteína» (PDF) . Biochim. Biofísica. Acta . 1143 (3): 243–71. doi :10.1016/0005-2728(93)90197-N. PMID  8329437.
  4. ^ Sarewicz, M; Pintscher, S; Pietras, R; Borek, A; Bujnowicz, Ł; Hanke, G; Cramer, WA; Finazzi, G; Osyczka, A (24 de febrero de 2021). "Reacciones catalíticas y conservación de energía en los complejos de citocromo bc (1) y b (6) f de membranas transductoras de energía". Reseñas químicas . 121 (4): 2020-2108. doi : 10.1021/acs.chemrev.0c00712 . PMC 7908018 . PMID  33464892. 
  5. ^ Castresana, J. (2001). "Filogenia del citocromo b y taxonomía de grandes simios y mamíferos". Biología Molecular y Evolución . 18 (4): 465–471. doi : 10.1093/oxfordjournals.molbev.a003825 . PMID  11264397.
  6. ^ Blakely EL, Mitchell AL, Fisher N, Meunier B, Nijtmans LG, Schaefer AM, Jackson MJ, Turnbull DM, Taylor RW (julio de 2005). "Una mutación del citocromo b mitocondrial que causa una deficiencia grave de enzimas de la cadena respiratoria en humanos y levaduras". FEBS J. 272 (14): 3583–92. doi : 10.1111/j.1742-4658.2005.04779.x . PMID  16008558. S2CID  13938075.
  7. ^ Siregar JE, Syafruddin D, Matsuoka H, ​​Kita K, Marzuki S (junio de 2008). "Mutación subyacente a la resistencia de Plasmodium berghei a la atovacuona en el dominio de unión a quinona 2 (Qo (2)) del gen del citocromo b". Parasitología Internacional . 57 (2): 229–32. doi :10.1016/j.parint.2007.12.002. PMID  18248769.
  8. ^ FRAC ( Comité de Acción de Resistencia a los Fungicidas ) (marzo de 2021). "Lista de códigos FRAC ©*2021: Agentes de control de hongos clasificados por patrón de resistencia cruzada y modo de acción (incluida la codificación de los grupos FRAC en las etiquetas de los productos)" (PDF) . Archivado desde el original (PDF) el 5 de noviembre de 2021 . Consultado el 16 de junio de 2021 .
  9. ^
    • Petrasch, Stefan; Knapp, Steven J.; van Kan, enero AL; Blanco-Ulate, Bárbara (4 de abril de 2019). "Moho gris de la fresa, una enfermedad devastadora causada por el omnipresente hongo patógeno necrotrófico Botrytis cinerea". Patología vegetal molecular . 20 (6). Sociedad Británica de Patología Vegetal ( WB ): 877–892. doi :10.1111/mpp.12794. ISSN  1464-6722. PMC  6637890 . PMID  30945788. S2CID  93002697.
    • Cosseboom, Scott D.; Ivors, Kelly L.; Schnabel, Guido; Bryson, Patricia K.; Holmes, Gerald J. (2019). "Cambio dentro de la temporada en los perfiles de resistencia a fungicidas de Botrytis cinerea en los campos de fresas de California". Enfermedad de las plantas . 103 (1). Sociedad Estadounidense de Fitopatología : 59–64. doi : 10.1094/pdis-03-18-0406-re . ISSN  0191-2917. PMID  30422743. S2CID  205345358.

enlaces externos