La enzima sirohidroclorina ferroquelatasa (EC 4.99.1.4) cataliza la siguiente reacción: [1] [2] [3]
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , para ser más específicos, a la clase "cajón de sastre" de liasas que no encajan en ninguna otra subclase. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es siroheme ferro-liasa (formadora de sirohidroclorina) . La enzima también se conoce como SirB y está presente en todas las plantas y bacterias asimiladoras/disimiladoras de nitrato y sulfato. La siroheme es un cofactor de las reductasas de nitrito y sulfito asimiladoras y disimiladoras. La siroheme se sintetiza a partir de la molécula central de tetrapirrol, uroporfirinógeno III, que forma el primer punto de ramificación de la vía biosintética del tetrapirrol, siendo la otra rama la rama hemo/clorofila. La rama de la siroheme consta de tres pasos: metilación , deshidrogenación y ferroquelación, siendo el último paso llevado a cabo por la ferroquelatasa de sirohidroclorina.
La sirohidroclorina ferroquelatasa es una quelatasa de clase II, es decir, no requiere ATP para su actividad a diferencia de las quelatasas de clase I como la Mg-quelatasa . En E. coli , los tres pasos de la biosíntesis de siroheme son llevados a cabo por una sola enzima multifuncional llamada CysG, mientras que en la levadura Saccharomyces cerevisiae los dos últimos pasos son llevados a cabo por una enzima bifuncional llamada Met8p. CysG y Met8p comparten pliegues comunes pero no están relacionadas con SirB y constituyen la llamada quelatasa de clase III. SirB pertenece a la familia de proteínas CbiX y la SirB vegetal tiene la mitad de la longitud de la SirB bacteriana y se alinea con sus mitades N y C-terminales, lo que sugiere que la forma más larga evolucionó a partir de la duplicación y fusión de genes de la forma más corta.
La ferroquelatasa de sirohidroclorina presente en todas las plantas terrestres y en ciertas algas verdes , pero no en las bacterias ni en otras algas, consiste en un grupo de azufre de hierro , que puede cambiar entre las formas [2Fe-2S] y [4Fe-4S] dependiendo del estado redox del medio celular. Aunque no se ha determinado claramente qué papel podría desempeñar este cambio del grupo, se postula que está involucrado en una regulación redox crítica de la biosíntesis de siroheme.
