En bioquímica , una liasa es una enzima que cataliza la ruptura (una reacción de eliminación ) de varios enlaces químicos por medios distintos a la hidrólisis (una reacción de sustitución ) y la oxidación , a menudo formando un nuevo doble enlace o una nueva estructura de anillo . [1] La reacción inversa también es posible (llamada reacción de Michael ). Por ejemplo, una enzima que cataliza esta reacción sería una liasa:
Las liasas se diferencian de otras enzimas en que requieren solo un sustrato para la reacción en una dirección, pero dos sustratos para la reacción inversa.
Los nombres sistemáticos se forman como " grupo sustrato-liasa ". Los nombres comunes incluyen descarboxilasa , deshidratasa , aldolasa , etc. Cuando el producto es más importante, se puede usar sintasa en el nombre, p. ej. fosfosulfolactato sintasa (EC 4.4.1.19, adición de Michael de sulfito a fosfoenolpiruvato). Una combinación de una eliminación y una adición de Michael se ve en la O-succinilhomoserina (tiol)-liasa (MetY o MetZ) que cataliza primero la γ-eliminación de O-succinilhomoserina (con succinato como grupo saliente) y luego la adición de sulfuro al intermedio de vinilo, esta reacción primero se clasificó como una liasa (EC 4.2.99.9), pero luego se reclasificó como una transferasa (EC 2.5.1.48).
Las liasas se clasifican como EC 4 en la clasificación de enzimas por número EC . Las liasas se pueden clasificar además en siete subclases:
Algunas liasas se asocian con membranas biológicas como proteínas de membrana periféricas o ancladas a través de una única hélice transmembrana . [2]
