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Familia de glucósido hidrolasa 29

En biología molecular, la familia de glucósido hidrolasa 29 es una familia de glucósido hidrolasas .

Glucósido hidrolasas EC 3.2.1. son un grupo muy extendido de enzimas que hidrolizan el enlace glicosídico entre dos o más carbohidratos, o entre un carbohidrato y un resto no carbohidrato. Un sistema de clasificación de las glucósido hidrolasas, basado en la similitud de secuencia, ha llevado a la definición de más de 100 familias diferentes. [1] [2] [3] Esta clasificación está disponible en el sitio web de CAZy , [4] [5] y también se analiza en CAZypedia, una enciclopedia en línea de enzimas activas de carbohidratos. [6] [7]

La familia 29 de glucósido hidrolasa incluye alfa-L-fucosidasas , [8] Son enzimas lisosomales responsables de hidrolizar la fucosa unida alfa-1,6 unida a la N-acetilglucosamina del extremo reductor de los restos de carbohidratos de las glicoproteínas . La alfa-L-fucosidasa es responsable de hidrolizar la fucosa unida alfa-1,6 unida al extremo reductor N-acetilglucosamina de los restos de carbohidratos de las glicoproteínas .

Los glicoconjugados fucosilados participan en numerosos eventos biológicos , lo que hace que las alfa-l-fucosidasas, las enzimas responsables de su procesamiento, sean de vital importancia. La deficiencia en la actividad de la alfa-l-fucosidasa se asocia con la fucosidosis , un trastorno de almacenamiento lisosomal caracterizado por una rápida neurodegeneración, que resulta en un deterioro mental y motor severo. [9] La enzima es un hexámero y muestra un pliegue de dos dominios, compuesto por un dominio tipo catalítico (beta/alfa)(8) y un dominio beta-sándwich C-terminal . [9]

Los espermatozoides de Drosophila melanogaster contienen una alfa-l-fucosidasa que podría estar involucrada en la fertilización al interactuar con los residuos de alfa-l-fucosa en el micropilo de la cáscara del huevo. [10] En el esperma humano , la alfa-l-fucosidasa asociada a la membrana es estable durante largos períodos de tiempo, lo que es posible gracias a los dominios de la membrana y la compartimentación. Estos ayudan a preservar la integridad de las proteínas. [11]

Referencias

  1. ^ Henrissat B, Callebaut I, Fábrega S, Lehn P, Mornon JP, Davies G (julio de 1995). "Maquinaria catalítica conservada y predicción de un pliegue común para varias familias de glicosilhidrolasas". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 92 (15): 7090–4. Código bibliográfico : 1995PNAS...92.7090H. doi : 10.1073/pnas.92.15.7090 . PMC  41477 . PMID  7624375.
  2. ^ Davies G, Henrissat B (septiembre de 1995). "Estructuras y mecanismos de las glicosilhidrolasas". Estructura . 3 (9): 853–9. doi : 10.1016/S0969-2126(01)00220-9 . PMID  8535779.
  3. ^ Henrissat B, Bairoch A (junio de 1996). "Actualización de la clasificación basada en secuencias de glicosilhidrolasas". La revista bioquímica . 316 (parte 2): 695–6. doi :10.1042/bj3160695. PMC 1217404 . PMID  8687420. 
  4. ^ "Inicio". CAZy.org . Consultado el 6 de marzo de 2018 .
  5. ^ Lombard V, Golaconda Ramulu H, Drula E, Coutinho PM, Henrissat B (enero de 2014). "La base de datos de enzimas activas sobre carbohidratos (CAZy) en 2013". Investigación de ácidos nucleicos . 42 (Problema de base de datos): D490-5. doi : 10.1093/nar/gkt1178. PMC 3965031 . PMID  24270786. 
  6. ^ "Familia 29 de glucósido hidrolasa". CAZypedia.org . Consultado el 6 de marzo de 2018 .
  7. ^ Consorcio CAZypedia (diciembre de 2018). "Diez años de CAZypedia: una enciclopedia viviente de enzimas activas en carbohidratos" (PDF) . Glicobiología . 28 (1): 3–8. doi : 10.1093/glicob/cwx089 . PMID  29040563.
  8. ^ Fisher KJ, Aronson NN (diciembre de 1989). "Aislamiento y análisis de secuencia de un ADNc que codifica la alfa-L-fucosidasa de hígado de rata". La revista bioquímica . 264 (3): 695–701. doi :10.1042/bj2640695. PMC 1133642 . PMID  2482732. 
  9. ^ ab Sulzenbacher G, Bignon C, Nishimura T, Tarling CA, Withers SG, Henrissat B, Bourne Y (marzo de 2004). "Estructura cristalina de la alfa-L-fucosidasa de Thermotoga maritima. Conocimientos sobre el mecanismo catalítico y la base molecular de la fucosidosis". La Revista de Química Biológica . 279 (13): 13119–28. doi : 10.1074/jbc.M313783200 . PMID  14715651.
  10. ^ Pasini ME, Intra J, Pavesi G (agosto de 2008). "Estudio de expresión de un gen de alfa-l-fucosidasa en la familia Drosophilidae". Gen.​ 420 (1): 23–33. doi :10.1016/j.gene.2008.04.021. PMID  18556148.
  11. ^ Venditti JJ, Bean BS (octubre de 2009). "Estabilización de la alfa-L-fucosidasa asociada a membrana por el segmento ecuatorial del esperma humano". Revista Internacional de Andrología . 32 (5): 556–62. doi : 10.1111/j.1365-2605.2008.00897.x . PMID  18522672.
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