En biología molecular, la familia de las transferasas de cofactores es una familia de dominios proteicos que incluye las ligasas de proteína biotina, las ligasas de lipoato-proteína A, las octanoil-(proteína transportadora de acilo):proteína N-octanoiltransferasas y las lipoil-proteína:proteína N-lipoiltransferasas. [2] El metabolismo de los cofactores biotina y ácido lipoico comparte esta familia. También comparten el dominio de modificación de diana ( Pfam PF00364) y la enzima de inserción de azufre ( Pfam PF04055).
La proteína ligasa de biotina (BPL) es la enzima responsable de unir la biotina a una lisina específica en la proteína transportadora de carboxilo de biotina . Es probable que cada organismo tenga solo una proteína BPL. La unión de la biotina es una reacción de dos pasos que da como resultado la formación de un enlace amida entre el grupo carboxilo de la biotina y el grupo épsilon-amino de la lisina modificada. La unión de la biotina es necesaria para la biosíntesis de biotina y la utilización de biotina libre. [3]
La lipoato-proteína ligasa cataliza la formación de un enlace amida entre el ácido lipoico y un residuo de lisina específico del dominio lipoilo de las enzimas dependientes de lipoato. Son necesarias para la utilización del ácido lipoico libre. [4]
Octanoil-(proteína transportadora de acilo): las proteínas N-octanoiltransferasas, u octanoiltransferasas, son necesarias para la biosíntesis del ácido lipoico. Transfieren octanoato de la proteína transportadora de acilo (ACP), parte de la biosíntesis de ácidos grasos, al residuo de lisina específico de los dominios lipoilo. [5] Existen dos isoenzimas de octanoiltransferasas en esta superfamilia. [6]
Las lipoil-proteína:proteína N-lipoiltransferasas, o lipoilamidotransferasas, son necesarias para el metabolismo del ácido lipoico en algunos organismos. Transfieren ácido lipoico u octanoato desde los dominios lipoilo y lo transfieren a otros dominios lipoilo. En Bacillus subtilis, la transferencia se realiza desde la proteína H del sistema de escisión de glicina, GcvH, a otros dominios lipoilo. Esto se debe a que la octanoiltransferasa de B. subtilis es específica para GcvH. [7] [8]
Las octanoiltransferasas y lipoil-amidotransferasas son enzimas de dominio único. Las ligasas de proteína lipoato caracterizadas requieren un dominio accesorio adicional ( Pfam PF10437) para adenilar el sustrato acilo. Las ligasas de proteína biotina tienen un dominio C-terminal adicional que participa en la adenilación y dimerización de la biotina. Las ligasas de proteína biotina también pueden tener un dominio N-terminal adicional necesario para la unión del ADN, aunque este dominio no siempre está presente. [1] [2]
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