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Riboconmutador FMN

En la imagen se muestra una molécula de FMN unida al sitio de unión del riboswitch FMN. Los nucleótidos de adenina A48, A85 y A99 (representados con carbonos amarillos), así como un ion magnesio cargado positivamente (verde) ayudan en la unión. El sistema de anillo de isoaloxazina planar de FMN ( FMN representado con carbonos verdes) se intercala entre A48 y A85. Los bordes similares al uracilo del sistema de anillo de FMN forman enlaces de hidrógeno específicos similares a Watson-Crick con el residuo A99 altamente conservado en el riboswitch. Por último, el grupo fosfato cargado negativamente de FMN interactúa con el ion magnesio cargado positivamente , lo que permite que este riboswitch muestre selectividad por el FMN . Código PDB: 3F2Q

El riboswitch FMN (también conocido como elemento RFN ) es un elemento de ARN altamente conservado que se produce de forma natural y se encuentra con frecuencia en las regiones 5' no traducidas de los ARNm procariotas que codifican la biosíntesis del mononucleótido de flavina (FMN) y las proteínas de transporte. [1] [2] Este elemento es un riboswitch dependiente de metabolitos que se une directamente a FMN en ausencia de proteínas, lo que le da la capacidad de regular la expresión de ARN respondiendo a los cambios en la concentración de FMN . [3] En Bacillus subtilis , estudios previos han demostrado que esta bacteria utiliza al menos dos riboswitches FMN, donde uno controla el inicio de la traducción y el otro controla la terminación prematura de la transcripción . [4] Con respecto al segundo riboswitch en Bacilius subtilis , la terminación prematura de la transcripción ocurre dentro de la región 5' no traducida del operón ribDEAHT, lo que impide el acceso al sitio de unión al ribosoma del ARNm ypaA. [3] [5] Los riboswitches FMN también tienen varios iones de magnesio y potasio dispersos por toda la estructura del nucleótido, algunos de los cuales participan en la unión de FMN . [6]

En la bacteria Fusobacterium nucleatum , se ha estudiado la unión de FMN . El riboswitch de FMN es capaz de unirse selectivamente a la molécula de FMN debido a varios residuos de ácido nucleico distintos, así como a algunos de los iones de magnesio presentes en la estructura general del riboswitch. El sistema de anillo de isoaloxazina planar de FMN se intercala entre los residuos A48 y A85 en el riboswitch, proporcionando así una alineación de apilamiento continua. Además, el borde similar al uracilo del sistema de anillo forma enlaces de hidrógeno específicos similares a Watson-Crick con un residuo A99 altamente conservado en el riboswitch. [6] Una fracción estructural adicional de FMN , el grupo ribitilo , utiliza uno de sus cuatro oxígenos para la unión de hidrógeno , mientras que los oxígenos de fosfato forman enlaces de hidrógeno adicionales con los bordes de Watson-Crick de varias guaninas conservadas . [7] La ​​interacción entre el fosfato de FMN y el ARN también está unida por un ion magnesio , que coordina directamente el oxígeno del fosfato de FMN y un residuo G33, y forma varios contactos mediados por agua con los nucleótidos vecinos. [6]

Representación de la estructura 3D del riboswitch FMN. Esta se deriva de una estructura cristalina del riboswitch FMN unido a FMN. [7]

Función del riboswitch FMN

La función del riboswitch FMN es doble; primero, los riboswitches contienen un componente de aptámero , que permite que esta molécula de ARN se una a su molécula objetivo, FMN , lo que resulta en una serie de cambios conformacionales . Estos cambios conformacionales ocurren entre los estados unido y no unido, y dependen de la presencia o ausencia de FMN . Investigaciones anteriores han propuesto que este riboswitch opera formando un tallo terminador intrínseco cuando FMN está presente en cantidades suficientes, pero se pliega en una estructura alternativa cuando FMN está ausente. [4] Estudios adicionales realizados en este riboswitch también sugieren que estos cambios conformacionales en la estructura del riboswitch FMN se localizan en regiones de nucleótidos específicas que forman el bolsillo de unión de esta molécula. [8] Estos hallazgos son congruentes con los eventos de unión observados en otros riboswitches y moléculas de ARN. [8] La segunda función del riboswitch FMN es una plataforma de expresión, que inhibe o activa la expresión de los genes asociados con FMN .  

El papel del ribosoma FMN en la enfermedad

Si bien los riboswitches no están presentes en las células eucariotas de mamíferos , sí están presentes en las células procariotas , lo que los convierte en posibles objetivos para el desarrollo de fármacos antibióticos. Los riboswitches FMN presentes en Fusobacterium nucleatum son de especial interés , ya que esta bacteria desempeña un papel en la enfermedad periodontal y otras infecciones humanas, y se considera una de las bacterias más patógenas del género. [6] La plasticidad inherente del bolsillo de unión de FMN y la disponibilidad de grandes aberturas hacen que el riboswitch FMN sea un objetivo atractivo para el diseño basado en la estructura de compuestos antimicrobianos análogos de FMN. [6]

Véase también

Referencias

  1. ^ Vitreschak AG, Rodionov DA, Mironov AA, Gelfand MS (2002). "Regulación de la biosíntesis de riboflavina y genes de transporte en bacterias por atenuación transcripcional y traduccional". Nucleic Acids Res . 30 (14): 3141–3151. doi :10.1093/nar/gkf433. PMC  135753 . PMID  12136096.
  2. ^ Gelfand MS, Mironov AA, Jomantas J, Kozlov YI, Perumov DA (1999). "Un elemento de estructura de ARN conservado implicado en la regulación de genes de síntesis de riboflavina bacteriana". Tendencias Genet . 15 (11): 439–442. doi :10.1016/S0168-9525(99)01856-9. PMID  10529804.
  3. ^ ab Mironov, AS; Gusárov I; Rafikov R; López LE; Shatalin K; Kreneva RA; Perumov DA; Nudler E (2002). "Detección de moléculas pequeñas mediante ARN naciente: un mecanismo para controlar la transcripción en bacterias". Celúla . 111 (5): 747–756. doi : 10.1016/S0092-8674(02)01134-0 . PMID  12464185. S2CID  16183979.
  4. ^ ab Wickiser, J. Kenneth; Winkler, Wade C.; Breaker, Ronald R.; Crothers, Donald M. (1 de abril de 2005). "La velocidad de la transcripción del ARN y la cinética de unión de metabolitos operan un riboswitch FMN". Molecular Cell . 18 (1): 49–60. doi : 10.1016/j.molcel.2005.02.032 . ISSN  1097-2765. PMID  15808508.
  5. ^ Winkler, WC; Cohen-Chalamish S; Breaker RR (2002). "Una estructura de ARNm que controla la expresión génica mediante la unión a FMN". Proc Natl Acad Sci USA . 99 (25): 15908–15913. Bibcode :2002PNAS...9915908W. doi : 10.1073/pnas.212628899 . PMC 138538 . PMID  12456892. 
  6. ^ abcde Serganov, Alexander (25 de enero de 2009). "NIH Library of Medicine". Nature . 458 (7235): 233–237. Bibcode :2009Natur.458..233S. doi :10.1038/nature07642. PMC 3726715 . PMID  19169240. 
  7. ^ ab Serganov A, Huang L, Patel DJ (2009). "Reconocimiento de coenzimas y regulación génica por un riboswitch de mononucleótido de flavina". Nature . 458 (7235): 233–237. Bibcode :2009Natur.458..233S. doi :10.1038/nature07642. PMC 3726715 . PMID  19169240. 
  8. ^ ab Pedrolli, Danielle (22 de octubre de 2015). "Biblioteca Nacional de Medicina". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 112 (45): 14054–14059. doi : 10.1073/pnas.1515024112 . PMC 4653141 . PMID  26494285. 

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