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DHX29

DExH-box helicasa 29 ( DHX29 ) es una proteína de 155 kDa que en humanos está codificada por el gen DHX29 . [5]

Función

Este gen codifica un miembro de la subfamilia de proteínas DEAH (Asp-Glu-Ala-His), parte de la familia de ARN helicasas DEAD (Asp-Glu-Ala-Asp) . La proteína codificada funciona en el inicio de la traducción y se requiere específicamente para el escaneo ribosómico a través de estructuras secundarias de ARNm estables durante la selección de codones de inicio . [6] Esta proteína también puede desempeñar un papel en la detección de ácidos nucleicos citosólicos derivados de virus. [7] La ​​desactivación de este gen da como resultado una reducción de la traducción de proteínas y una proliferación deficiente de las células cancerosas. [8]

Interacciones

Se ha demostrado que DHX29 interactúa con la subunidad ribosomal pequeña eucariota (40S) y eIF3 . [9] [10] [11] [12]

Ver también

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl lanzamiento 89: ENSG00000067248 - Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl lanzamiento 89: ENSMUSG00000042426 - Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia humana de PubMed:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed del ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ "Entrez Gene: helicasa DExH-box 29".
  6. ^ Pisareva VP, Pisarev AV, Komar AA, Hellen CU, Pestova TV (diciembre de 2008). "El inicio de la traducción en ARNm de mamíferos con 5'UTR estructuradas requiere la proteína DExH-box DHX29". Celúla . 135 (7): 1237–50. doi :10.1016/j.cell.2008.10.037. PMC 2948571 . PMID  19109895. 
  7. ^ Sugimoto N, Mitoma H, Kim T, Hanabuchi S, Liu YJ (mayo de 2014). "Las proteínas helicasa DHX29 y RIG-I son ácidos nucleicos citosólicos cosentidos en el sistema de las vías respiratorias humanas". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 111 (21): 7747–52. Código Bib : 2014PNAS..111.7747S. doi : 10.1073/pnas.1400139111 . PMC 4040624 . PMID  24821782. 
  8. ^ Parsyan A, Shahbazian D, Martineau Y, Petroulakis E, Alain T, Larsson O, Mathonnet G, Tettweiler G, Hellen CU, Pestova TV, Svitkin YV, Sonenberg N (diciembre de 2009). "La proteína helicasa DHX29 promueve el inicio de la traducción, la proliferación celular y la tumorigénesis". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 106 (52): 22217–22. Código Bib : 2009PNAS..10622217P. doi : 10.1073/pnas.0909773106 . PMC 2799747 . PMID  20018725. 
  9. ^ Hashem Y, des Georges A, Dhote V, Langlois R, Liao HY, Grassucci RA, Hellen CU, Pestova TV, Frank J (mayo de 2013). "Estructura del complejo de preiniciación ribosómica 43S de mamíferos unido al factor de exploración DHX29". Celúla . 153 (5): 1108–19. doi :10.1016/j.cell.2013.04.036. PMC 3730827 . PMID  23706745. 
  10. ^ Hashem Y, des Georges A, Dhote V, Langlois R, Liao HY, Grassucci RA, Pestova TV, Hellen CU, Frank J (noviembre de 2013). "Los sitios de entrada de ribosomas internos similares al virus de la hepatitis C desplazan a eIF3 para obtener acceso a la subunidad 40S". Naturaleza . 503 (7477): 539–43. Código Bib :2013Natur.503..539H. doi : 10.1038/naturaleza12658. PMC 4106463 . PMID  24185006. 
  11. ^ Pisareva VP, Pisarev AV (diciembre de 2016). "DHX29 y eIF3 cooperan en el escaneo ribosómico de ARNm estructurados durante el inicio de la traducción". ARN . 22 (12): 1859–1870. doi :10.1261/rna.057851.116. PMC 5113206 . PMID  27733651. 
  12. ^ des Georges A, Dhote V, Kuhn L, Hellen CU, Pestova TV, Frank J, Hashem Y (septiembre de 2015). "Estructura de eIF3 de mamíferos en el contexto del complejo de preiniciación 43S". Naturaleza . 525 (7570): 491–5. Código Bib :2015Natur.525..491D. doi : 10.1038/naturaleza14891. PMC 4719162 . PMID  26344199. 

Otras lecturas

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de Estados Unidos , que se encuentra en el dominio público .


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