Citocromo b5

Los citocromos b ₅ son hemoproteínas de transporte de electrones ubicuas que se encuentran en animales , plantas , hongos y bacterias fototróficas púrpuras . Las variantes microsomales y mitocondriales están unidas a la membrana, mientras que las bacterianas y las de los eritrocitos y otros tejidos animales son solubles en agua. La familia de proteínas similares al citocromo b ₅ incluye (además del propio citocromo b ₅ ) dominios de hemoproteína asociados covalentemente con otros dominios redox en el flavocitocromo citocromo b ₂ ( L -lactato deshidrogenasa; EC 1.1.2.3), sulfito oxidasa ( EC 1.8.3.1), nitrato reductasas vegetales y fúngicas ( EC 1.7.1.1, EC 1.7.1.2, EC 1.7.1.3), y proteínas de fusión citocromo b ₅ / acil lípido desaturasa vegetales y fúngicas.

Estructura

Se conocen las estructuras tridimensionales de varios citocromos b ₅ y flavocitocromos b ₂ de levadura . El pliegue pertenece a la clase α+β, con dos núcleos hidrófobos a cada lado de una lámina β. El núcleo hidrófobo más grande constituye el bolsillo de unión del hemo, cerrado a cada lado por un par de hélices conectadas por un giro. El núcleo hidrófobo más pequeño puede tener solo una función estructural y está formado por segmentos N-terminal y C-terminal espacialmente cercanos. Los dos residuos de histidina proporcionan los ligandos quinto y sexto del hemo, y el borde propionato del grupo hemo se encuentra en la apertura de la hendidura del hemo. Dos isómeros del citocromo b ₅ , denominados formas A (principal) y B (secundaria), difieren en una rotación de 180° del hemo sobre un eje definido por los carbonos α y γ-meso.

Citocromob5en algunas reacciones bioquímicas

EC 1.6.2.2 citocromo- b ₅ reductasa

NADH + H ⁺ + 2 ferricitocromo b ₅ → NAD ⁺ + 2 ferrocitocromo b ₅

EC 1.10.2.1 L - ascorbato—citocromo -b ₅ reductasa

L -ascorbato + ferricitocromo b ₅ → monodeshidroascorbato + ferrocitocromo b ₅

EC 1.14.18.2 CMP- N -acetilneuraminato monooxigenasa

CMP- N -acetilneuraminato + 2 ferrocitocromo b ₅ + O ₂ + 2 H ⁺ → CMP- N -glicoloneuraminato + 2 ferricitocromo b ₅ + H ₂ O

EC 1.14.19.1 estearoil-CoA 9-desaturasa

estearoil-CoA + 2 ferrocitocromo b ₅ + O ₂ + 2 H ⁺ → oleoil-CoA + 2 ferricitocromo b ₅ + H ₂ O

EC 1.14.19.3 linoleoil-CoA 9-desaturasa

linoleoil-CoA + 2 ferrocitocromo b ₅ + O ₂ + 2 H ⁺ → γ-linolenoil-CoA + 2 ferricitocromo b ₅ + H ₂ O

Véase también

Referencias

Lederer F (1994). "El pliegue 5 del citocromo b: un módulo adaptable". Biochimie . 76 (7): 674–92. doi :10.1016/0300-9084(94)90144-9. PMID 7893819.
Napier JA, Michaelson LV, Sayanova O (febrero de 2003). "El papel de las desaturasas de fusión del citocromo b5 en la síntesis de ácidos grasos poliinsaturados". Prostaglandinas, leucotrienos y ácidos grasos esenciales . 68 (2): 135–43. doi :10.1016/S0952-3278(02)00263-6. PMID 12538077.
Rivera M, Barillas-Mury C, Christensen KA, Little JW, Wells MA, Walker FA (diciembre de 1992). "Síntesis génica, expresión bacteriana y estudios espectroscópicos de RMN 1H del citocromo b5 de la membrana mitocondrial externa de la rata". Bioquímica . 31 (48): 12233–40. doi :10.1021/bi00163a037. PMID 1333795.
Schenkman JB, Jansson I (febrero de 2003). "Los múltiples papeles del citocromo b5". Farmacología y terapéutica . 97 (2): 139–52. doi :10.1016/S0163-7258(02)00327-3. PMID 12559387.

Enlaces externos

PDB : 1B5A – Estructura de la solución del citocromo b ₅ de rata (forma A)
PDB : 1B5B – Estructura de la solución del citocromo b ₅ de rata (forma B)
PDB : 1CXY – Estructura de rayos X del citocromo b ₅₅₈ de Ectothiorhodospira vacuolata
Herencia mendeliana en línea en el hombre (OMIM): 250790 – Metahemoglobinemia por deficiencia de citocromo b ₅