La enzima carboxilesterasa (o hidrolasa de éster carboxílico , EC 3.1.1.1; nombre sistemático hidrolasa de éster carboxílico ) cataliza reacciones de la siguiente forma: [1]
- un éster carboxílico + H 2 O un alcohol + un carboxilato
La mayoría de las enzimas de este grupo son serina hidrolasas que pertenecen a la superfamilia de proteínas con plegamiento α/β hidrolasa . Algunas excepciones incluyen una esterasa con estructura similar a la β-lactamasa ( PDB : 1ci8 ).
Las carboxilesterasas están ampliamente distribuidas en la naturaleza y son comunes en el hígado de los mamíferos. Muchos participan en la fase I del metabolismo de xenobióticos como toxinas o fármacos; Los carboxilatos resultantes luego se conjugan con otras enzimas para aumentar la solubilidad y finalmente se excretan. El ácido graso poliinsaturado esencial ácido araquidónico (AA C 20 H 32 O 2 ; 20: 4 , n-6 ), formado por la síntesis a partir del ácido linoleico de la dieta (LA: C 18 H 32 O 2 18:2, n-6) , tiene un papel como inhibidor de la carboxilesterasa humana. [2]
La familia de carboxilesterasas de proteínas relacionadas evolutivamente (aquellas con clara homología de secuencia entre sí) incluye una serie de proteínas con diferentes especificidades de sustrato, como las acetilcolinesterasas .
Ejemplos
- acetilcolinesterasa
- ali-esterasa,
- B-esterasa,
- butirato esterasa,
- butiril esterasa,
- carboxilesterasa 1
- carboxilesterasa 2
- carboxilesterasa 3
- esterasa A,
- esterasa B,
- esterasa D,
- metilbutirasa,
- metilbutirato esterasa,
- monobutirasa,
- esterasa de procaína,
- propionil esterasa,
- triacetin esterasa,
- esterasa de vitamina A y
- esterasa de cocaína
Esta última enzima participa también en la biosíntesis de alcaloides .
genes
Los genes humanos que codifican las enzimas carboxilesterasa incluyen:
Se ha establecido una nomenclatura aprobada para las cinco familias de genes de carboxilesterasa de mamíferos. [3]
Referencias
- ^ Aranda, Juan; Cerqueira, NMFSA; Fernández, PA; Roca, M.; Tuñón, I.; Ramos, MJ (2014). "El mecanismo catalítico de las carboxilesterasas. Un estudio computacional". Bioquímica . 53 (36): 5820–5829. doi :10.1021/bi500934j. PMID 25101647.
- ^ PubChem. "Ácido araquidónico". pubchem.ncbi.nlm.nih.gov . Consultado el 24 de noviembre de 2022 .
- ^ Holmes RS, Wright MW, Laulederkind SJ, Cox LA, Hosokawa M, Imai T, Ishibashi S, Lehner R, Miyazaki M, Perkins EJ, Potter PM, Redinbo MR, Robert J, Satoh T, Yamashita T, Yan B, Yokoi T, Zechner R, Maltais LJ (2010). "Nomenclatura recomendada para cinco familias de genes de carboxilesterasa de mamíferos: genes y proteínas humanos, de ratón y de rata". Mamá. Genoma . 21 (9–10): 427–41. doi :10.1007/s00335-010-9284-4. PMC 3127206 . PMID 20931200.
Otras lecturas
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- Barker DL, Jencks WP (1969). "Esterasa de hígado de cerdo. Propiedades físicas". Bioquímica . 8 (10): 3879–89. doi :10.1021/bi00838a001. PMID 4981346.
- Bertram J, Krisch K (1969). "Hidrólisis del acetato de vitamina A por carboxilesterasas inespecíficas de hígado y riñón". EUR. J. Bioquímica . 11 (1): 122–6. doi : 10.1111/j.1432-1033.1969.tb00748.x . PMID 5353595.
- BURCH J (1954). "La purificación y propiedades de la esterasa de hígado de caballo". Bioquímica. J. 58 (3): 415–26. doi :10.1042/bj0580415. PMC 1269916 . PMID 13208632.
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