El alérgeno Bet v I es una familia de alérgenos proteicos . Las alergias son reacciones de hipersensibilidad del sistema inmunitario a sustancias específicas llamadas alérgenos (como polen, picaduras, fármacos o alimentos) que, en la mayoría de las personas, no producen síntomas.
Los árboles del orden Fagales poseen alérgenos particularmente potentes, por ejemplo, el prototípico Bet v 1, el principal antígeno de polen del abedul blanco ( Betula verrucosa , ahora llamado B. pendula ). Bet v 1 es la principal causa de las alergias de tipo I que se observan a principios de la primavera. Las alergias de tipo I, o mediadas por inmunoglobulina E (IgE), afectan a 1 de cada 5 personas en Europa y América del Norte. Los síntomas observados comúnmente son fiebre del heno, dermatitis, asma y, en casos graves, choque anafiláctico. El primer contacto con estos alérgenos produce sensibilización; el contacto posterior produce una reacción de reticulación de la IgE en los mastocitos y la liberación concomitante de histamina. A continuación se producen los inevitables síntomas de una reacción alérgica.
Se ha establecido un sistema de nomenclatura para los antígenos (alérgenos) que causan alergias atópicas mediadas por IgE en los seres humanos. [2] Este sistema de nomenclatura se define mediante una designación que se compone de las primeras tres letras del género; un espacio; la primera letra del nombre de la especie; un espacio y un número arábigo. En el caso de que dos nombres de especies tengan designaciones idénticas, se diferencian entre sí añadiendo una o más letras (según sea necesario) a cada designación de especie.
Los alérgenos de esta familia incluyen alérgenos con las siguientes designaciones: Bet v 1, Dau c 1 y Pru a 1. Otras proteínas que pertenecen a esta familia incluyen los principales alérgenos del polen:
El análisis de RMN [3] ha confirmado predicciones anteriores sobre la estructura de la proteína y el sitio del principal epítopo de células T. [4] La proteína Bet v 1 comprende 6 cadenas beta antiparalelas y 3 hélices alfa. Cuatro de las cadenas dominan el pliegue global y 2 de las hélices forman un motivo helicoidal anfipático C-terminal. Se cree que este motivo es el epítopo de células T. Sin embargo, una característica muy llamativa de la estructura tridimensional de Bet v 1 es la presencia de una gran cavidad hidrofóbica, que está abierta al exterior y probablemente funciona como un sitio de unión del ligando. [5]
El motivo también se encuentra en:
Además, el dominio central de Bet v 1 funda o es parte de una superfamilia de dominios llamados SRPBCC ( START /RHOalphaC/ PITP /Bet v1/CoxG/CalC) que incluyen el dominio de transferencia de lípidos relacionado con StAR (START).
La función biológica de Bet v 1 aún está bajo investigación. Bet v 1 alberga un gran bolsillo hidrofóbico y es capaz de unir un amplio espectro de ligandos en él como hormonas [6] y sideróforos como flavonoles . Pertenece a las proteínas relacionadas con la patogénesis (PR), que generalmente se expresan en infecciones y condiciones estresantes, [7] lo que implica un papel en la defensa del huésped. In vitro , se ha demostrado que Bet v 1 es inmunosupresor, debido a su capacidad de unirse a complejos de hierro-flavonoides, que puede transportar a las células monocíticas humanas para aumentar su reserva de hierro lábil y estimular la vía antiinflamatoria del receptor de arilhidrocarburos (https://www.mdpi.com/2076-3921/12/1/42). Como tal, solo sin ningún ligando, Bet v 1 pudo montar una respuesta Th2 y se convirtió en un alérgeno. [8]