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Bacterias que se alimentan de nailon

Paenarthrobacter ureafaciens KI72 , conocida popularmente como bacteria devoradora de nailon , es una cepa de Paenarthrobacter ureafaciens que puede digerir ciertos subproductos de lafabricación del nailon 6. [2] Utiliza un conjunto de enzimas para digerir el nailon, conocidas popularmente como nilonasa . [3]

Descubrimiento y nomenclatura

Estructura química del ácido 6-aminohexanoico

En 1975, un equipo de científicos japoneses descubrió una cepa de bacteria que vivía en estanques que contenían aguas residuales de una fábrica de nailon y que podía digerir ciertos subproductos de la fabricación del nailon 6 , como el dímero lineal de 6-aminohexanoato . No se sabía que estas sustancias existieran antes de la invención del nailon en 1935. Inicialmente se la denominó Achromobacter guttatus . [4]

Estudios realizados en 1977 revelaron que las tres enzimas que utilizaban las bacterias para digerir los subproductos eran significativamente diferentes de cualquier otra enzima producida por cualquier otra bacteria y no eran efectivas en ningún otro material que no fueran los subproductos de nailon fabricados por el hombre. [5]

La bacteria fue reasignada a Flavobacterium en 1980. [6] Su genoma se resolvió en 2017, reasignándolo nuevamente a Arthrobacter . [1] La base de datos de taxonomía del genoma la considera una cepa de Paenarthrobacter ureafaciens luego de una reclasificación en 2016. [7] A partir de enero de 2021, el navegador de taxonomía del NCBI se actualizó para que coincida con GTDB.

Cepas descendientes

Se han creado algunas cepas más nuevas cultivando la KI72 original en condiciones diferentes, lo que la obligó a adaptarse. Entre ellas se encuentran KI722, KI723, KI723T1, KI725, KI725R y muchas más. [8]

Las enzimas

La bacteria contiene las siguientes tres enzimas:

Las tres enzimas están codificadas en un plásmido llamado pOAD2. [9] El plásmido se puede transferir a E. coli , como se muestra en una publicación de 1983. [10]

EI

La enzima EI está relacionada con las amidasas . Su estructura fue resuelta en 2010. [11]

II.

La EII ha evolucionado por duplicación génica seguida de sustitución de bases de otra proteína EII'. Ambas enzimas tienen 345 aminoácidos idénticos de 392 aminoácidos (88% de homología). Las enzimas son similares a la beta-lactamasa . [12]

La proteína EII' ( NylB' , P07062 ) es aproximadamente 100 veces menos eficiente que la EII. Una investigación de 2007 del equipo de Seiji Negoro muestra que sólo dos alteraciones de aminoácidos en la EII', es decir, G181D y H266N, aumentan su actividad al 85% de la EII. [9]

EIII

La estructura de EIII se resolvió en 2018. En lugar de ser una enzima completamente nueva, parece ser un miembro de la familia de hidrolasas nucleófilas N-terminales (N-tn). [13] Específicamente, los enfoques computacionales la clasifican como una hidrolasa MEROPS S58 (ahora rebautizada como P1). La proteína se expresa como un precursor, que luego se escinde en dos cadenas. [14] [15] Fuera de este plásmido, > 95% de proteínas similares se encuentran en Agromyces y Kocuria . [13]

En un principio se pensó que la EIII era completamente nueva. Susumu Ohno propuso que se había originado a partir de la combinación de un evento de duplicación génica con una mutación por cambio de marco de lectura . Una inserción de timidina convertiría una proteína de 427 aa rica en arginina en esta enzima de 392 aa. [16]

Papel en la enseñanza de la evolución

Existe consenso científico en que la capacidad de sintetizar nilonasa probablemente se desarrolló como una mutación de un solo paso que sobrevivió porque mejoró la aptitud de las bacterias que poseían la mutación. Más importante aún, una de las enzimas involucradas fue producida por una mutación de cambio de marco de lectura que alteró por completo los datos del código genético existente. [17] A pesar de esto, el nuevo gen todavía tenía una capacidad catalítica novedosa, aunque débil. Esto se considera un buen ejemplo de cómo las mutaciones pueden proporcionar fácilmente la materia prima para la evolución por selección natural . [18] [19] [20] [21]

Un artículo de 1995 mostró que los científicos también han podido inducir a otra especie de bacteria, Pseudomonas aeruginosa , a desarrollar la capacidad de descomponer los mismos subproductos del nailon en un laboratorio, obligándola a vivir en un entorno sin ninguna otra fuente de nutrientes. [22]

Véase también

Referencias

  1. ^ ab Takehara, I; Kato, DI; Takeo, M; Negoro, S (27 de abril de 2017). "Borrador de la secuencia del genoma de la cepa KI72 de la bacteria degradadora de oligómeros de nailon Arthrobacter sp." Anuncios del genoma . 5 (17). doi : 10.1128/genomeA.00217-17 . PMC  5408104 . PMID  28450506.
  2. ^ Takehara, I; Fujii, T; Tanimoto, Y (enero de 2018). "Vía metabólica del 6-aminohexanoato en la bacteria degradadora de oligómeros de nailon Arthrobacter sp. KI72: identificación de las enzimas responsables de la conversión del 6-aminohexanoato en adipato". Applied Microbiology and Biotechnology . 102 (2): 801–814. doi :10.1007/s00253-017-8657-y. PMID  29188330. S2CID  20206702.
  3. ^ Michael Le Page (marzo de 2009). «Cinco ejemplos clásicos de evolución genética». New Scientist .
  4. ^ Kinoshita, S.; Kageyama, S.; Iba, K.; Yamada, Y.; Okada, H. (1975). "Utilización de un dímero cíclico y oligómeros lineales de ácido β-aminocaproico por Achromobacter guttatus KI 72". Química Agrícola y Biológica . 39 (6): 1219–23. doi : 10.1271/bbb1961.39.1219 . ISSN  0002-1369.
  5. ^ S, Kinoshita; S, Negoro; M, Muramatsu; Vs, Bisaria; S, Sawada; H, Okada (1977-11-01). "Hidrolasa de dímero cíclico del ácido 6-aminohexanoico. Una nueva hidrolasa de amida cíclica producida por Achromobacter Guttatus KI74". Revista Europea de Bioquímica . 80 (2): 489–95. doi :10.1111/j.1432-1033.1977.tb11904.x. PMID  923591.
  6. ^ Negoro, S; Shinagawa, H; Nakata, A; Kinoshita, S; Hatozaki, T; Okada, H (julio de 1980). "Control plasmídico de las enzimas de degradación del dímero cíclico del ácido 6-aminohexanoico de Flavobacterium sp. KI72". Revista de bacteriología . 143 (1): 238–45. doi : 10.1128/JB.143.1.238-245.1980 . PMC 294219 . PMID  7400094. 
  7. ^ "GTDB - GCF_002049485.1". Base de datos de taxonomía del genoma, revisión 95. 2020.
  8. ^ Negoro, S; Kakudo, S; Urabe, I; Okada, H (1992). "Un nuevo gen de degradación de oligómeros de nailon (nylC) en el plásmido pOAD2 de una especie de Flavobacterium". Journal of Bacteriology . 174 (24): 7948–7953. doi : 10.1128/jb.174.24.7948-7953.1992 . PMC 207530 . PMID  1459943. 
  9. ^ ab Negoro S, Ohki T, Shibata N, et al. (junio de 2007). "Complejo enzima/sustrato que degrada nailon-oligómero: mecanismo catalítico de la hidrolasa de dímero 6-aminohexanoato". J. Mol. Biol . 370 (1): 142–56. doi :10.1016/j.jmb.2007.04.043. PMID  17512009.
  10. ^ Negoro S, Taniguchi T, Kanaoka M, Kimura H, Okada H (julio de 1983). "Degradación enzimática de oligómeros de nailon determinada por plásmidos". J. Bacteriol . 155 (1): 22–31. doi :10.1128/JB.155.1.22-31.1983. PMC 217646 . PMID  6305910. 
  11. ^ Yasuhira, K; Shibata, N; Mongami, G; Uedo, Y; Atsumi, Y; Kawashima, Y; Hibino, A; Tanaka, Y; Lee, YH; Kato, D; Takeo, M; Higuchi, Y; Negoro, S (8 de enero de 2010). "Análisis cristalográfico de rayos X de la hidrolasa de dímero cíclico de 6-aminohexanoato: mecanismo catalítico y evolución de una enzima responsable de la degradación del subproducto nailon-6". The Journal of Biological Chemistry . 285 (2): 1239–48. doi : 10.1074/jbc.M109.041285 . PMC 2801252 . PMID  19889645. 
  12. ^ Okada, H.; Negoro, S.; Kimura, H.; Nakamura, S. (10–16 de noviembre de 1983). "Adaptación evolutiva de enzimas codificadas por plásmidos para degradar oligómeros de nailon". Nature . 306 (5939): 203–206. Bibcode :1983Natur.306..203O. doi :10.1038/306203a0. ISSN  0028-0836. PMID  6646204. S2CID  4364682.
  13. ^ ab Negoro, S; Shibata, N; Lee, YH; Takehara, I; Kinugasa, R; Nagai, K; Tanaka, Y; Kato, DI; Takeo, M; Goto, Y; Higuchi, Y (27 de junio de 2018). "Base estructural del ensamblaje correcto de subunidades, agregación y degradación intracelular de la hidrolasa de nailon". Scientific Reports . 8 (1): 9725. Bibcode :2018NatSR...8.9725N. doi : 10.1038/s41598-018-27860-w . PMC 6021441 . PMID  29950566. 
  14. ^ "Q57326". InterPro .
  15. ^ "MEROPS - la base de datos de peptidasas".
  16. ^ Ohno S (abril de 1984). "Nacimiento de una enzima única a partir de un marco de lectura alternativo de la secuencia codificante internamente repetitiva preexistente". Proc Natl Acad Sci USA . 81 (8): 2421–5. Bibcode :1984PNAS...81.2421O. doi : 10.1073/pnas.81.8.2421 . PMC 345072 . PMID  6585807. 
  17. ^ Ohno, S (abril de 1984). "Nacimiento de una enzima única a partir de un marco de lectura alternativo de la secuencia codificante internamente repetitiva preexistente". Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 81 (8): 2421–2425. Bibcode :1984PNAS...81.2421O. doi : 10.1073/pnas.81.8.2421 . ISSN  0027-8424. PMC 345072 . PMID  6585807. 
  18. ^ Thwaites WM (verano de 1985). "Nuevas proteínas sin la ayuda de Dios". Creation Evolution Journal . 5 (2): 1–3.
  19. ^ "Evolución e información: el insecto del nailon". Nuevos mexicanos por la educación científica . Consultado el 27 de septiembre de 2023 .
  20. ^ Than, Ker (23 de septiembre de 2005). "Por qué los científicos descartan el 'diseño inteligente'". NBC News . Consultado el 27 de septiembre de 2023 .
  21. ^ Miller, Kenneth R. Sólo una teoría: la evolución y la batalla por el alma de Estados Unidos (2008) pp. 80-82
  22. ^ Prijambada ID, Negoro S, Yomo T, Urabe I (mayo de 1995). "Aparición de enzimas de degradación de oligómeros de nailon en PAO de Pseudomonas aeruginosa a través de la evolución experimental". Appl. Environ. Microbiol . 61 (5): 2020–2. Bibcode :1995ApEnM..61.2020P. doi :10.1128/AEM.61.5.2020-2022.1995. PMC 167468 . PMID  7646041. 

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