Rosenzweig determinó las estructuras moleculares de los principales catalizadores de oxidación de metano de la naturaleza . Las metanomonooxigenasas ( MMO ) son metaloenzimas que se encuentran en la familia de las bacterias metanotróficas . Estas enzimas pertenecen a la clase de las oxidorreductasas . Activan los enlaces carbono-hidrógeno para instalar selectivamente oxígeno en su sustrato. Existen dos especies principales de MMO: MMO soluble (sMMO) y MMO particulado (pMMO). A pesar de mediar la misma reacción química, la estructura y el mecanismo de estas dos enzimas son significativamente diferentes.
El mecanismo propuesto actualmente para el sMMO implica un complejo de coordinación de hierro (II) que se oxida dos veces para formar una especie de metaloperóxido . Esta especie luego sufre una reducción en presencia de metano como sustrato para producir el alquil metanol oxidado . Se ha determinado la estructura cristalina del complejo proteína-proteína del sMMO. [4] [5]
Sitio activo de pMMO
Actualmente, sigue siendo un misterio la comprensión directa de la interacción pMMO-sustrato, en particular el diagnóstico de un mecanismo complejo. Según Rosenzweig, este escurridizo problema sigue siendo "uno de los principales problemas sin resolver en la química bioinorgánica". [2]
Transporte de metales
En su trabajo con pMMO, Rosenzweig dilucidó la base molecular para el manejo seguro de iones metálicos potencialmente tóxicos a través de la transferencia directa entre proteínas asociadas. Los metanótrofos secretan metanobactina . La metanobactina se quela con alta afinidad al cobre y forma un complejo (CuMbn) que puede ser reinternalizado por la célula a través del transporte activo. Existen interacciones específicas entre CuMbn y las proteínas MbnT y MbnE. Estos hallazgos revelan mecanismos para el reconocimiento y transporte de CuMbn. [3]
Función de las metaloproteínas
Rosenzweig determinó las estructuras de importantes metaloproteínas, ejerciendo una influencia sostenida en el campo de la química bioinorgánica. Las proteínas particulares de las que determinó la estructura son Mn (II) 2-NrdF y Fe (II) 2-NrdF de E. coli, que tienen diferentes sitios de coordinación. Esto sugiere distintos sitios de unión inicial para oxidantes durante la activación de cofactores con E. coli y nucleótidos. [6]
Lieberman, R. L y Rosenzweig, AC "Estructura cristalina de una metaloenzima unida a la membrana que cataliza la oxidación biológica del metano", Nature 2005, 434, 177-182.
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Referencias
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^ "Premio Nobel de Educación de Posgrado en Química - Sociedad Química Estadounidense". Sociedad Química Estadounidense . Consultado el 22 de marzo de 2018 .
^ "Títulos honorarios y premios | Destinatarios por nombre | Amherst College". www.amherst.edu . Archivado desde el original el 2017-09-10 . Consultado el 2018-03-23 .
Enlaces externos
"Amy Rosenzweig" Archivado el 17 de marzo de 2009 en Wayback Machine , Facultad de 1000
