La enzima 6-piruvoiltetrahidropterina sintasa (EC 4.2.3.12, PTPS) cataliza la siguiente reacción química :
7,8-Dihidroneopterina 3′-trifosfato 6-piruvoiltetrahidropterina + trifosfato
Esta reacción es el segundo paso (mostrado arriba) en la biosíntesis de tetrahidrobiopterina a partir de GTP, que se utiliza como cofactor en la síntesis de monooxigenasas de aminoácidos aromáticos y óxido nítrico sintasa [1] [2] PTPS convierte 7,8-dihidroneopterina trifosfato a 6-piruvoiltetrahidropterina (PTP) a través de la pérdida del grupo trifosfato, una reducción estereoespecífica del doble enlace entre el nitrógeno y el carbono superior derecho en el anillo en el trifosfato de la derecha, la oxidación de los grupos hidroxilo ubicados en el primer y segundo carbonos de la cadena lateral y una transferencia de hidrógeno catalizada por una base interna . [3] ] La 6-piruvoiltetrahidropterina sintasa (PTPS) se puede encontrar en el citoplasma , así como en el núcleo de las células según estudios inmunohistoquímicos realizados. También se ha descubierto que en especies superiores la 6-piruvoiltetrahidropterina sintasa (PTPS) puede sufrir modificaciones postraduccionales .
Esta enzima participa en la biosíntesis de tetrahidrobiopterina .
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , más específicamente, aquellas liasas de carbono-oxígeno que actúan sobre fosfatos. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es 6-[(1S,2R)-1,2-dihidroxi-3′-trifosfooxipropil]-7,8-dihidropterina trifosfato-liasa (formadora de 6-piruvoil-5,6,7,8-tetrahidropterina). Otros nombres de uso común incluyen 2-amino-4-oxo-6-[(1S,2R)-1,2-dihidroxi-3-trifosfooxipropil]-7,8-, y dihidroxipteridina trifosfato liasa.
La 6-piruvoiltetrahidropterina sintasa (PTPS) es un hexámero con simetría D 3 y dimensiones 60 × 60 × 60 A ̊. [4] Está compuesta por subunidades idénticas formadas a partir de un dímero de trímeros . Un barril b antiparalelo de 12 hebras está formado por el trímero de dímeros y crea un poro dentro de PTPS, con un diámetro de 6 a 12 A ̊. [4] [5] Los trímeros están conectados por contacto entre las láminas β de monómeros, que son perpendiculares entre sí, separadas por menos de 4 Angstroms y conectadas en tres ubicaciones, los residuos 20-24, 48-51 y 89-91. [4]
Un sitio activo enzimático se encuentra donde los tres monómeros se unen en cada subunidad del hexámero. Tres residuos de histidina : His23, His48 e His50 crean un sitio de unión de metal de transición donde se une Zn(II) y es la causa de la actividad enzimática [6] en el centro del poro. [5] [7] Por encima del ion Zn(II) están GluA133 y CysA42, que son catalíticamente importantes porque están cerca del metal pero no se unen a él. [5] La falta de unión implica que el sustrato se une al Zn(II) dentro del poro durante la catálisis. [7]
Esta enzima 6-piruvoiltetrahidropterina sintasa está codificada por el gen PTS . Una mutación en el gen 6-PTS puede ser la causa de un trastorno distónico hereditario . [8] Se han encontrado cuatro mutaciones del gen 6-PTS. Las mutaciones incluyen dos mutaciones homocigóticas , R25Q e I114V, y dos mutaciones heterocigóticas compuestas , R16C y K120stop. [2] [9] La deficiencia solo está asociada con el gen recesivo que se transmite de padres a hijos.
La deficiencia de 6-piruvoiltetrahidropterina sintasa es la causa más común de una deficiencia de tetrahidrobiopterina . [8] La deficiencia de tetrahidrobiopterina conduce a hiperfenilalaninemia y a la incapacidad de producir neurotransmisores como la dopamina y la serotonina . [10] Se ha demostrado que la deficiencia de PTPS conduce a un retraso mental grave, un desarrollo motor retrasado y convulsiones . Los niveles bajos de producción de tetrahidrobiopterina, en oposición a una falta casi total de tetrahidrobiopterina, pueden causar fluctuaciones en los síntomas experimentados a lo largo del día. [1] [10]