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Carboxisoma

Micrografías electrónicas que muestran los alfa-carboxisomas de la bacteria quimioautotrófica Halothiobacillus neapolitanus : (A) dispuestos dentro de la célula y (B) intactos tras el aislamiento. Las barras de escala indican 100 nm. [1]

Los carboxisomas son microcompartimentos bacterianos (BMC) que consisten en capas de proteínas poliédricas llenas de enzimas ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa ( RuBisCO ), la enzima predominante en la fijación de carbono y la enzima limitante de la velocidad en el ciclo de Calvin , y anhidrasa carbónica . [2]

Se cree que los carboxisomas evolucionaron como consecuencia del aumento de la concentración de oxígeno en la atmósfera antigua; esto se debe a que el oxígeno es un sustrato que compite con el dióxido de carbono en la reacción de RuBisCO. [3] Para superar la ineficiencia de RuBisCO, los carboxisomas concentran el dióxido de carbono dentro de la capa mediante la actividad de la anhidrasa carbónica colocalizada, que produce dióxido de carbono a partir del bicarbonato que se difunde en el carboxisoma. La concentración resultante de dióxido de carbono cerca de RuBisCO disminuye la proporción de oxigenación de ribulosa-1,5-bisfosfato y, por lo tanto, evita costosas reacciones fotorrespiratorias . La capa circundante proporciona una barrera a la pérdida de dióxido de carbono, lo que ayuda a aumentar su concentración alrededor de RuBisCO. [4] [5] [6]

Los carboxisomas son una parte esencial de la red metabólica más amplia llamada Mecanismo de Concentración de Dióxido de Carbono (CCM), que funciona en dos partes: [7] (1) Los transportadores de membrana concentran carbono inorgánico (C i ) en el citosol celular que está desprovisto de anhidrasas carbónicas. El carbono se almacena principalmente en forma de HCO 3 - que no puede volver a cruzar la membrana lipídica, a diferencia del CO 2 neutro que puede escapar fácilmente de la célula. Esto almacena carbono en la célula, creando un desequilibrio entre los entornos intracelular y extracelular de aproximadamente 30 veces la concentración de C i en agua. [8] (2) HCO 3 citosólico - se difunde en el carboxisoma, donde las anhidrasas carbónicas carboxisomales lo deshidratan de nuevo a CO 2 en las proximidades de Rubisco, lo que permite que Rubisco funcione a su velocidad máxima.

Los carboxisomas son el ejemplo mejor estudiado de microcompartimentos bacterianos, el término para los orgánulos funcionalmente diversos que son similares en tener una cubierta de proteína. [9] [10]

Descubrimiento

Los cuerpos poliédricos fueron descubiertos por microscopía electrónica de transmisión en la cianobacteria Phormidium uncinatum en 1956. [11] Estos fueron observados posteriormente en otras cianobacterias [12] y en algunas bacterias quimiotróficas que fijan dióxido de carbono—muchas de ellas son oxidantes de azufre o fijadores de nitrógeno (por ejemplo, Halothiobacillus , Acidithiobacillus , Nitrobacter y Nitrococcus ; todas pertenecientes a Pseudomonadota ). [2] [13] Los cuerpos poliédricos fueron purificados por primera vez a partir de Thiobacillus neapolitanus (ahora Halothiobacillus neapolitanus ) en 1973 y se demostró que contenían RuBisCO, retenido dentro de una cubierta exterior rígida. [14] Los autores propusieron que dado que estos parecían ser orgánulos involucrados en la fijación de dióxido de carbono, deberían llamarse carboxisomas . [14]

Arquitectura

Modelo de la estructura del carboxisoma. La RuBisCO y la anhidrasa carbónica están dispuestas en un núcleo enzimático (organizado por varias proteínas centrales) y encapsuladas por una cubierta proteica.

Estructuralmente, los carboxisomas son icosaédricos o cuasi- icosaédricos . Los estudios de criotomografía electrónica [15] [16] [17] han confirmado la geometría aproximadamente icosaédrica del carboxisoma y han obtenido imágenes de proteínas Rubisco en su interior dispuestas en unas pocas capas concéntricas o estructuras similares a fibrillas. [15] [17] [18] Las formas facetadas no icosaédricas de algunos carboxisomas se pueden explicar naturalmente dentro de la teoría elástica de capas delgadas heterogéneas. [19]

Proteínas de la cáscara

El carboxisoma tiene una capa externa compuesta de unos pocos miles de subunidades proteicas, con proteínas de capa hexaméricas que pueblan las caras y proteínas de capa pentaméricas colocadas en los 12 vértices icosaédricos. [20] Las proteínas que se sabe que forman la capa se han caracterizado estructuralmente mediante cristalografía de rayos X. Las proteínas que constituyen la mayoría de la capa forman hexámeros cíclicos o pseudohexámeros y pertenecen a la familia de proteínas BMC . [21] Los poros pequeños perforan muchos tipos diferentes de hexámeros BMC-H y pueden servir como ruta para la difusión de pequeños sustratos (por ejemplo, bicarbonato) y productos (3-fosfoglicerato) dentro y fuera del carboxisoma. Los aminoácidos cargados positivamente en los poros presumiblemente ayudan a promover la difusión de los sustratos y productos cargados negativamente. [21] Otros componentes estructurales menores de la capa que se han caracterizado incluyen proteínas pentaméricas ( proteínas BMC-P ) que ocupan los vértices de la capa icosaédrica. [22] Un tercer bloque de construcción de la envoltura del carboxisoma es una proteína compuesta por dos dominios BMC en tándem ( proteínas BMC-T ). Estructuralmente, se sabe que forman trímeros que son pseudohexaméricos. [23] [24] Algunos miembros de la familia de proteínas BMC-T se apilan de manera cara a cara y forman pequeñas jaulas, en particular ambos tipos de carboxisomas (alfa y beta, ver más abajo) contienen estos trímeros apilados. [23] [24] Con base en las estructuras cristalinas, estas jaulas de proteínas tienen poros relativamente grandes con compuertas en ambos lados, y se ha propuesto que la apertura y el cierre del poro podrían controlarse de una manera similar a una esclusa de aire. Se ha sugerido que dicha esclusa de aire, en contraste con las proteínas BMC-H con poros constitutivamente abiertos, sirve como una ruta para sustratos más grandes (ribulosa-1,5-bisfosfato) y productos (3-fosfoglicerato) que deben cruzar la envoltura. [23] [24]

La producción de capas de carboxisomas vacías en E. coli permitió la primera visualización de la capa de carboxisomas mediante microscopía crioelectrónica. [25]

Varias cápsides virales también son icosaédricas, compuestas de proteínas hexaméricas y pentaméricas, pero actualmente no hay evidencia que sugiera alguna relación evolutiva entre la capa carboxisómica y las cápsides virales. [26]

Proteínas de andamiaje

Todos los carboxisomas contienen proteínas de andamiaje que nuclean los componentes del carboxisoma durante el proceso de ensamblaje. Estas proteínas de andamiaje son necesarias para el ensamblaje del carboxisoma; sin ellas, los carboxisomas no se forman. [27] La ​​proteína de andamiaje α-carboxisomal se llama CsoS2, y la proteína de andamiaje β-carboxisomal se llama CcmM. Aunque CsoS2 y CcmM tienen funciones relacionadas, no tienen similitud evolutiva o de secuencia. Ambas proteínas se unen a Rubisco, asegurando así que Rubisco se empaquete durante la biogénesis del carboxisoma. [28] [29] Sorprendentemente, ambas proteínas se unen a Rubisco en un sitio de unión que une dos subunidades grandes mientras mantiene el contacto con la subunidad pequeña, asegurando que solo la holoenzima Rubisco de 16 subunidades esté encapsulada. Tanto CsoS2 como CcmM tienen estructuras de dominio repetitivas que les dan modos de unión multivalentes. CcmM tiene tres dominios similares a subunidades pequeñas (SSUL) que se unen a la Rubisco, [29] y CsoS2 tiene cuatro repeticiones del dominio N-terminal (NTD) que se unen a la Rubisco, [28] lo que hace posible que cada proteína de andamiaje se una a hasta 3-4 Rubiscos a la vez. También se ha demostrado que CsoS2 se une a las proteínas de la cubierta a través de sus 7 repeticiones de la región media (MR) y el dominio C-terminal (CTD). [27] [30] En los α-carboxisomas, se ha demostrado que las repeticiones MR de CsoS2 definen el tamaño del carboxisoma. [31]

Dos tipos de carboxisomas

Existen dos tipos de carboxisomas. Aunque pueden parecer similares en apariencia, difieren en su composición proteica, incluida la forma de RuBisCO que encierran. [32] [33] [34] [35] Además, los estudios han revelado diferencias fundamentales en su organización genética y posiblemente en su vía de ensamblaje. Según estudios bioinformáticos de proteínas de envoltura, parece que los dos tipos de carboxisomas evolucionaron de forma independiente. [36] [35]

Micrografía electrónica de (A) alfa-carboxisomas en Halothiobacillus neapolitanus y (B) beta-carboxisomas en Synechococcus elongatus PCC 7942, indicados por flechas. Barras de escala de 200 nm.

Alfa-carboxisomas

Los alfa-carboxisomas (también conocidos como α-carboxisomas) también se conocen como el tipo cso de carboxisomas. Contienen la forma IA RuBisCO; se encuentran en alfa-cianobacterias, algunas bacterias nitrificantes, algunas bacterias oxidantes de azufre (por ejemplo, Halothiobacillus neapolitanus ) y algunas bacterias púrpuras ; todas ellas se clasifican como Pseudomonadota ). El alfa-carboxisoma fue el primer microcompartimento bacteriano en ser purificado y caracterizado. [37] [38] Los estudios de microscopía electrónica en alfa-carboxisomas purificados o secciones celulares que contienen alfa-carboxisomas revelaron que normalmente tienen un diámetro de 100-160 nm. [39] Los bloques de construcción comunes para la cubierta de alfa-carboxisomas se denominan CsoS1A/B/C (BMC-H), CsoS4A/B (BMC-P) y CsoS1D (BMC-T). CsoS4A/B fueron las primeras proteínas BMC-P que se demostraron experimentalmente como componentes menores de la cubierta BMC [4] (solo se requieren 12 pentámeros para cubrir los vértices de un icosaedro). CsoS1D es la primera BMC-T que se ha caracterizado estructuralmente; también es el primer ejemplo de dimerización de dos bloques de construcción BMC de manera cara a cara para crear una jaula diminuta. La jaula CsoS1D tiene un poro cerrado en ambos extremos, que se propone para facilitar la transferencia de metabolitos grandes a través de la cubierta. [24] Además de la forma específica de RuBisCO, otras proteínas encapsuladas distinguen a los alfa-carboxisomas de los beta-carboxisomas, como la proteína de andamiaje CsoS2 y la anhidrasa carbónica CsoSCA. CsoS2 es una proteína intrínsecamente desordenada con un papel esencial en el ensamblaje de alfa-carboxisomas. Tiene un pI muy alto y una estructura primaria única con tres dominios: un dominio N-terminal, un dominio medio y un dominio C-terminal. [27] [40] Se pueden identificar motivos repetitivos en las tres regiones; las repeticiones del dominio N-terminal se unen a Rubisco, [28] los dominios de la región media se unen a las proteínas de la cubierta, [30] y las repeticiones del dominio C-terminal también se unen a las proteínas de la cubierta. [41] [42] [43] CsoSCA es una anhidrasa beta-carbónica que se une a Rubisco [5] [44] [45] y se ha descubierto que está regulada alostéricamente por el sustrato de Rubisco, ribulosa,1-5,bisfosfato (RuBP) en alfa-cianobacterias. [46] Los estudios en Halothiobacillus neapolitanus han demostrado que las conchas vacías de forma y composición normales se ensamblan en mutantes carboxisomales carentes de RuBisCO, lo que sugiere que la biogénesis de la concha alfa-carboxisomal y el secuestro de enzimas son dos procesos independientes, pero funcionalmente vinculados. [47]Curiosamente, se ha descubierto que los carboxisomas de Halothiobacillus neapolitanus albergan especies quiméricas y heterólogas de RuBisCO. Es la subunidad grande de RuBisCO la que determina si la enzima se secuestra en los carboxisomas. [47]

Beta-carboxisomas

Los beta-carboxisomas (también conocidos como β-carboxisomas) se encuentran en las cianobacterias . [48]

Las proteínas características del beta-carboxisoma son la forma IB de RuBisCO y un homólogo de la anhidrasa carbónica gamma. [9] Los beta-carboxisomas suelen ser más grandes que los alfa-carboxisomas: los diámetros observados varían de 200 a 400 nm. [27] Las proteínas estructurales que son esenciales para la formación del beta-carboxisoma están codificadas en el locus conservado del carboxisoma [10] conocido como el locus ccm . El locus ccm incluye genes para las proteínas centrales CcmM y CcmN y las proteínas de la cubierta CcmK (una proteína BMC-H), CcmL (una proteína BMC-P) y CcmO (una proteína BMC-T).

Una proteína CcmM de longitud completa consta de un dominio de anhidrasa gamma-carbónica y de tres a cinco dominios similares a subunidades pequeñas (SSLD) de RubisCO en su extremo C. [49] El gen ccmM contiene un sitio de traducción interno que produce una forma corta de CcmM que solo consta de SSLD; tanto las formas largas como las cortas de CcmM son necesarias para el ensamblaje del beta-carboxisoma. [50] CcmN contiene múltiples dominios de repetición de hexapéptidos en su extremo N y un péptido de encapsulación α-helicoidal corto en el extremo C. [51]

Otros componentes estructurales de los beta-carboxisomas se codifican fuera del locus ccm . CcmP es una proteína BMC-T que se conserva por completo entre los organismos que forman beta-carboxisomas. Dos pseudohexámeros CcmP se apilan para formar un nanocompartimento, un ejemplo de proteína formadora de esclusas de aire. [23] Asimismo, en algunas cepas de cianobacterias, los beta-carboxisomas contienen una anhidrasa beta-carbónica que no está codificada en el locus ccm . [52]

Las proteínas de cubierta de los carboxisomas beta son relativamente diversas [48] en comparación con sus contrapartes en los carboxisomas alfa, y se ha propuesto que esto refleja los requisitos de permeabilidad variable de los carboxisomas beta, que se encuentran en las cianobacterias que ocupan entornos ecofisiológicamente dinámicos. [53]

El beta-carboxisoma se ensambla de adentro hacia afuera. Primero se forma un núcleo enzimático que posteriormente es encapsulado por la cubierta proteica. [54] El ensamblaje del carboxisoma ocurre a través de una serie de interacciones proteína-proteína: la enzima RuBisCO y las dos isoformas (forma completa y forma corta) de la proteína CcmM interactúan por medio de los SSLD; en cepas que contienen CcaA, la beta-anhidrasa carbónica es llevada al núcleo del carboxisoma por interacción con el extremo N-terminal de la CcmM de longitud completa. [55] [56] Una vez que se forma el procarboxisoma (el núcleo del carboxisoma), el extremo N-terminal de la proteína adaptadora CcmN interactúa con el extremo N-terminal de CcmM, mientras que el extremo C-terminal de CcmN recluta las proteínas de cubierta CcmK (BMC-H) y CcmO (BMC-T), utilizando un péptido de 15-20 aminoácidos de longitud. [51] Este péptido de encapsulación forma una hélice α anfipática que interactúa con los componentes de la cubierta y su papel es esencial, dado que en su ausencia, no se pueden formar carboxisomas. [51] [35] El paso final es la adición de los vértices formados por la proteína BMC-P CcmL, que luego tapan el núcleo enzimático y las facetas. [54] La elucidación de la vía de ensamblaje de los carboxisomas beta permitió el diseño de una única proteína sintética que reemplazó a otras cuatro proteínas en el ensamblaje de los carboxisomas. [57]

Usos potenciales del carboxisoma en biotecnología

Al igual que ocurre con otros BMC, el carboxisoma está atrayendo una atención significativa por parte de los investigadores para aplicaciones en biología sintética de plantas . [58] [32] [59] Se ha demostrado que la transferencia de un módulo genético que codifica un alfa-carboxisoma produce estructuras similares a carboxisomas en E. coli . [60] Se ha demostrado que la bioingeniería de las capas de carboxisomas es factible, y se han informado beta-carboxisomas construidos con proteínas quiméricas o con capas quiméricas. [61] Se predice que la introducción de carboxisomas en los cloroplastos de las plantas como parte de un mecanismo de concentración de CO2 [62] [63] como el que se encuentra en las cianobacterias mejora significativamente la fijación neta de CO2 y el rendimiento. [64] [65] Se ha logrado la expresión de proteínas de la capa beta-carboxisomal [66] y complejos Rubisco-CcmM Forma IB en cloroplastos de tabaco, [67] pero no dio como resultado compartimentos que contuvieran RuBisCO. Otro avance ha sido la construcción de carboxisomas alfa mínimos que contienen la forma IA de la Rubisco y las proteínas CsoS1A y CsoS2 de la cianobacteria Cyanobium PCC7001 en los cloroplastos del tabaco. [68] Hasta el momento, no se han construido carboxisomas funcionales identificables en los cloroplastos de las plantas. La mejora de la fotosíntesis en las plantas mediante este enfoque depende en última instancia del funcionamiento de las proteínas transportadoras en la membrana de la envoltura interna del cloroplasto para ayudar a generar una alta concentración de bicarbonato dentro del cloroplasto. [69]

Posibles aplicaciones de los carboxisomas (formato de lista):

  1. Diseñar el mecanismo de concentración de dióxido de carbono (CCM) y los carboxisomas para transformarlos en microbios de relevancia industrial, convirtiendo potencialmente a los organismos heterotróficos en mixótrofos o autótrofos que capturan CO2 mientras producen productos de alto valor. [70]
  2. Diseñe el mecanismo de concentración de dióxido de carbono (CCM) y los carboxisomas en las plantas para aumentar la captura de CO2 y mejorar el crecimiento.
  3. Diseñe Rubiscos más rápidos. Los Rubiscos procariotas de forma I más rápidos se encuentran principalmente en los α-carboxisomas. [71]
  4. Diseñar un conjunto mínimo de genes carboxisomas (Rubisco, anhidrasa carbónica, proteína de andamiaje, capa hexamérica, capa pentamérica) para facilitar la ingeniería sencilla en organismos hospedadores alternativos.
  5. Diseño de carboxisomas in vitro para la fijación de CO2 libre de células .
  6. Diseñar carboxisomas para que tengan metabolismos alternativos. [42] [72]

Reseñas de carboxisomas (por año)

La investigación sobre los carboxisomas se amplía cada año. Las revisiones publicadas muestran el rápido ritmo de los descubrimientos en el amplio campo de la "carboxisómica".

Véase también

Referencias

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