En biología molecular, el dominio de dedo de zinc de tipo B-box es un dominio proteico corto de alrededor de 40 residuos de aminoácidos de longitud. Los dedos de zinc de tipo B-box se pueden dividir en dos grupos, donde los dominios de tipo B-box 1 y 2 difieren en su secuencia de consenso y en el espaciamiento de los 7-8 residuos de unión al zinc. Varias proteínas contienen ambos tipos de B-box 1 y 2, lo que sugiere cierto nivel de cooperatividad entre estos dos dominios.
Los dominios B-box se encuentran en más de 1500 proteínas de una variedad de organismos. Se encuentran en proteínas TRIM (motivo tripartito) que consisten en un dedo RING N-terminal (originalmente llamado A-box), seguido de 1-2 dominios B-box y un dominio de superenrollado (también llamado RBCC por Ring, B-box, Coiled-Coil). Las proteínas TRIM contienen un dominio B-box de tipo 2, y también pueden contener un dominio B-box de tipo 1. En las proteínas que no contienen dominios RING o superenrollados, el dominio B-box es principalmente de tipo 2. Muchas proteínas B-box de tipo 2 están involucradas en la ubiquitinilación. Las proteínas que contienen un dominio de dedo de zinc B-box incluyen factores de transcripción , ribonucleoproteínas y protooncoproteínas; por ejemplo, MID1, MID2, TRIM9 , TNL, TRIM36, TRIM63 , TRIFIC, NCL1 y proteínas similares a CONSTANS. [1]
La ligasa E3 asociada a microtúbulos MID1 (EC) contiene un dominio de dedo de zinc de caja B de tipo 1. MID1 se une específicamente a Alfa-4, que a su vez recluta la subunidad catalítica de la fosfatasa 2A (PP2Ac). Este complejo es necesario para la orientación de PP2Ac para la degradación mediada por el proteasoma . La caja B de MID1 coordina dos iones de zinc y adopta una estructura de refuerzo cruzado beta/beta/alfa similar a la de los dedos de zinc ZZ, PHD, RING y FYVE. [2] [3]
Los homólogos procariotas del dominio están presentes en varios linajes bacterianos y arqueas metanogénicas, y a menudo muestran fusiones con dominios de peptidasa como la serina peptidasa de tipo romboide y la metalopeptidasa dependiente de Zn . Otras versiones suelen contener hélices transmembrana y también pueden mostrar fusiones con dominios como DNAJ, FHA, SH3, WD40 y repeticiones tetratricopeptídicas. En conjunto, estas asociaciones sugieren un papel para los homólogos procariotas del dominio de dedo de zinc de caja B en el procesamiento proteolítico, el plegamiento o la estabilidad de las proteínas asociadas a la membrana. La sintaxis arquitectónica del dominio es notablemente similar a la observada en los homólogos procariotas de los dominios de dedo de zinc AN1 y LIM . [4]