En biología molecular, el dominio de dedo de zinc de tipo AN1 , que tiene un pliegue alfa/beta unido a un dimetal (zinc) . Este dominio se identificó por primera vez como un dedo de zinc en el extremo C de AN1 SWISSPROT, una proteína similar a la ubiquitina en Xenopus laevis . [1] El dedo de zinc de tipo AN1 contiene seis cisteínas conservadas y dos histidinas que podrían coordinar potencialmente 2 átomos de zinc .
Algunas proteínas asociadas al estrés (SAP) contienen el dominio AN1, a menudo en combinación con dominios de dedo de zinc A20 (SAP8) o dominios C2H2 (SAP16). [2] Por ejemplo, la proteína humana Znf216 tiene un dedo de zinc A20 en el extremo N y un dedo de zinc AN1 en el extremo C, que actúan para regular negativamente la vía de activación de NFkappaB e interactuar con componentes de la respuesta inmunitaria como RIP, IKKgamma y TRAF6. La interacción de Znf216 con IKK-gamma y RIP está mediada por el dominio de dedo de zinc A20, mientras que su interacción con TRAF6 está mediada por el dominio de dedo de zinc AN1; por lo tanto, ambos dominios de dedo de zinc están involucrados en la regulación de la respuesta inmunitaria . [3] El dominio de dedo de zinc AN1 también se encuentra en proteínas que contienen un dominio similar a la ubiquitina, que están involucradas en la vía de ubiquitinación . [1] Las proteínas que contienen un dedo de zinc de tipo AN1 incluyen:
Los dominios de dedo de zinc de tipo AN1 están ampliamente presentes en diversas " Euryarchaeota " y Nitrososphaerota , donde a menudo se fusionan a dominios de peptidasa asociados a la membrana, como la serina peptidasa de la familia romboidal, las tiol peptidasas similares a la transglutaminasa del pliegue de papaína y las metalopeptidasas dependientes de Zn . Los dominios AN1 de Archaea también están vinculados a hélices transmembrana y dominios como DNAJ y SCP/PR1. Estas fusiones sugieren funciones asociadas a la membrana para las proteínas que contienen el dominio AN1 en Archaea, como en el procesamiento proteolítico de polipéptidos y en la regulación del plegamiento o la estabilidad de las proteínas. La sintaxis arquitectónica es notablemente similar a la de los dominios de dedo de zinc de caja B y LIM procariotas. [7]