La proteína Apaf-1 (Apoptosis protease-activating factor-1) es un regulador clave de la vía apoptótica mitocondrial, siendo el elemento central del complejo multimérico denominado apoptosoma, formado también por la procaspasa-9 y el citocromo c. Las actividades Apaf se describieron por primera vez en experimentos in vitro para recuperar la actividad caspasa a partir de fracciones citosólicas de células HeLa.

Apaf-1 resultó ser una molécula adaptadora con homología con la proteína CED-4 de C. elegans, mientras que Apaf-2 y Apaf-3 fueron identificados como el citocromo c y la caspasa-9 respectivamente (Zou et al.

La formación de la estructura del apoptosoma se desencadena con la liberación de la mitocondria del citocromo c mediada por la familia Bcl-2.

Una vez liberado, el citocromo c se une a Apaf-1 formando un primer complejo.

Una vez unida, la procaspasa-9 sufre un autoprocesamiento dando lugar a su forma activa de caspasa-9, una caspasa iniciadora capaz de activar caspasas efectoras como la caspasa-3.