Angiotensina I (1-10)

Décadas después en 1934 el patólogo Harry Goldbatt formuló la hipótesis de que la isquemia de los riñones sería la principal razón por la cual la presión arterial se aumenta, para comprobarlo experimentó con perros, constriñendo sus arterias renales y consecuentemente la presión arterial aumentaba, pero comprobó que si lo experimentaba en otras arterias no había ningún efecto sobre la presión arterial.

Posteriormente, el bioquímico Leonard Skeggs descubrió que había dos tipos de angiotensina.

A continuación, la angiotensina I actúa como substrato de la enzima convertidora de angiotensina (ECA) presente en el lecho pulmonar y la cual elimina el dipéptido terminal C (Histidina-Leucina) dando origen a la a angiotensina II que es un potente vascosntrictor resultando en un aumento de la presión.

Además de las dos enzimas básicas del sistema (RAS), renina y ECA; se han descrito otras enzimas que actúan sobre los dos tipos de angiotensina para dar origen a otras vías alternativas del sistema (RAS) mediante péptidos bioactivos.

Entre estas cabe resaltar: Catepsina G, quimiotripsina, tonina, ECA 2, y t-PA.

Recientemente se ha descrito la existencia una segunda enzima convertidor de angiotensina (ECA-2), dicha enzima es expresada inicialmente en el endotelio del corazón, las células epiteliales de los túmulos en el riñón, el tracto gastrointestinal y los pulmones.

Se considera que la angiotensina 1-9 es inactiva y su función biológica aún no está claramente definida, pero estudios en ratas demuestran que potencia la vasoconstricción mediada por la angiotensina II.

Otra de las aplicaciones clínicas es para comprobar que el riñón esté funcionando normalmente tras una cirugía renal para corregir algún daño o defecto.