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Vía de translocación de arginina gemela

La vía de translocación de arginina gemela ( vía Tat ) es una vía de exportación o secreción de proteínas que se encuentra en plantas , bacterias y arqueas . A diferencia de la vía Sec , que transporta proteínas de manera desplegada, la vía Tat sirve para translocar activamente las proteínas plegadas a través de una bicapa de membrana lipídica . En las plantas, la translocasa Tat se encuentra en la membrana tilacoide del cloroplasto , donde actúa para exportar proteínas al lumen tilacoide. En las bacterias, la translocasa Tat se encuentra en la membrana citoplasmática y sirve para exportar proteínas a la envoltura celular o al espacio extracelular. [1] También se propone la existencia de una translocasa Tat en las mitocondrias de las plantas . [2] [3]

En la membrana tilacoide de las plantas y en las bacterias Gram negativas, la translocasa Tat está compuesta por tres proteínas de membrana esenciales: TatA, TatB y TatC. En la vía Tat más estudiada, la de la bacteria Gram negativa Escherichia coli , estas tres proteínas se expresan a partir de un operón con una cuarta proteína Tat, TatD, que no es necesaria para la función Tat. Una quinta proteína Tat, TatE, que es homóloga a la proteína TatA, está presente en un nivel mucho menor en la célula que TatA y no se cree que desempeñe ningún papel significativo en la función Tat.

Las vías Tat de las bacterias Gram-positivas se diferencian en que no tienen un componente TatB. En estas bacterias, el sistema Tat está formado por un único componente TatA y TatC, siendo la proteína TatA bifuncional y cumpliendo las funciones de TatA y TatB de E. coli . [4]

El nombre de la vía Tat se relaciona con un motivo líder de arginina gemela altamente conservado (S/TRRXFLK) que se encuentra en el péptido señal N-terminal de las proteínas pasajeras correspondientes. [5] El péptido señal es eliminado por una peptidasa señal después de la liberación de la proteína transportada del complejo Tat. [6] Al menos dos moléculas TatC coexisten dentro de cada translocón Tat . [7] [8]

En patógenos

No todas las bacterias portan los genes tatABC en su genoma ; [9] sin embargo, de aquellas que sí los tienen, no parece haber discriminación entre patógenos y no patógenos. A pesar de ese hecho, algunas bacterias patógenas como Pseudomonas aeruginosa , Legionella pneumophila , Yersinia pseudotuberculosis y E. coli O157:H7 dependen de una vía Tat funcional para la virulencia completa en modelos de infección. Además, se ha demostrado que varios factores de virulencia exportados dependen de la vía Tat. Una de esas categorías de factores de virulencia son las enzimas fosfolipasa C , que se ha demostrado que son exportadas por Tat en Pseudomonas aeruginosa , y se cree que son exportadas por Tat en Mycobacterium tuberculosis .

Referencias

  1. ^ Sargent, F.; Berks, BC; Palmer, T. (2006). "Pioneros y pioneros: un sistema de orientación procariota para el transporte de proteínas plegadas". FEMS Microbiol. Lett . 254 (2): 198–207. doi : 10.1111/j.1574-6968.2005.00049.x . PMID  16445746.
  2. ^ Carrie, Chris; Weißenberger, Stefan; Soll, Jürgen (15 de octubre de 2016). "Las mitocondrias de las plantas contienen las subunidades de la proteína translocasa TatB y TatC". Journal of Cell Science . 129 (20): 3935–3947. doi : 10.1242/jcs.190975 . ISSN  0021-9533. PMID  27609835.
  3. ^ Bennewitz, Bationa; Sharma, Mayank; Tannert, Franzisca; Klösgen, Ralf Bernd (noviembre de 2020). "La doble orientación de TatA apunta a una vía Tat similar al cloroplasto en las mitocondrias de las plantas". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Investigación de células moleculares . 1867 (11): 118816. doi : 10.1016/j.bbamcr.2020.118816 . PMID  32768405. S2CID  224889980.
  4. ^ Barnett JP, Eijlander RT, Kuipers OP, Robinson C (2008). "Un sistema Tat mínimo de un organismo grampositivo: una subunidad TatA bifuncional participa en complejos TatAC y TatA discretos". J. Biol. Chem . 283 (5): 2534–2542. doi : 10.1074/jbc.M708134200 . PMID:  18029357.
  5. ^ Chaddock, AM; Mant, A.; Karnauchov, I.; Brink, S.; Herrmann, RG; Klösgen, RB; Robinson, C. (1995). "Un nuevo tipo de péptido señal: papel central de un motivo de arginina gemela en las señales de transferencia para la translocasa de proteína tilacoidea dependiente del pH delta". EMBO J . 14 (12): 2715–2722. doi :10.1002/j.1460-2075.1995.tb07272.x. PMC 398390 . PMID  7796800. 
  6. ^ Frielingsdorf, S.; Klösgen, RB (2007). "Prerrequisitos para el procesamiento terminal de sustratos Tat tilacoidales". J. Biol. Chem . 282 (33): 24455–24462. doi : 10.1074/jbc.M702630200 . PMID  17581816.
  7. ^ Sargent F, Bogsch EG, Stanley NR, Wexler M, Robinson C, Berks BC, Palmer T (1998). "Superposición de funciones de los componentes de una vía de exportación de proteínas independiente de Sec en bacterias". EMBO Journal . 17 (13): 3640–50. doi :10.1093/emboj/17.13.3640. PMC 1170700 . PMID  9649434. 
  8. ^ Gouffi K, Santini CL, Wu LF (agosto de 2002). "Determinación topológica y análisis funcional de la proteína TatC de Escherichia coli". FEBS Lett . 525 (1–3): 65–70. Bibcode :2002FEBSL.525...65G. doi :10.1016/s0014-5793(02)03069-7. PMID  12163163.
  9. ^ Organismo