Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , específicamente a la clase "catch-all" de las liasas carbono-carbono. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es L -triptófano indol-liasa (desaminante; formadora de piruvato) . Otros nombres de uso común incluyen L -triptófano y L -triptófano indol-liasa (desaminante) . Esta enzima participa en el metabolismo del triptófano y del nitrógeno . Tiene 2 cofactores : fosfato de piridoxal y potasio . [1] [2] [3]
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto 3 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1AX4, [4] 2C44, [5] y 2OQX. [6]
Referencias
^ BURNS RO, DEMOSS RD (1962). "Propiedades de la triptofanasa de Escherichia coli". Biochim. Biophys. Acta . 65 (2): 233–44. doi :10.1016/0006-3002(62)91042-9. PMID 14017164.
^ Cowell JL, Maser K, DeMoss, RD (1973). "Triptófanasa de Aeromonas liquifaciens. Purificación, peso molecular y algunas propiedades químicas, catalíticas e inmunológicas". Biochimica et Biophysica Acta . 315 : 449–463. doi :10.1016/0005-2744(73)90276-3.
^ NEWTON WA, MORINO Y, SNELL EE (1965). "Propiedades de la triptófanasa cristalina". J. Biol. Chem . 240 (3): 1211–8. doi : 10.1016/S0021-9258(18)97562-9 . PMID: 14284727.