En biología molecular , la triple hélice de colágeno o hélice tipo 2 es la principal estructura secundaria de varios tipos de colágeno fibroso , incluido el colágeno tipo I. En 1954, Ramachandran y Kartha (13, 14) desarrollaron una estructura para la triple hélice de colágeno basándose en datos de difracción de fibras. Consiste en una triple hélice formada por la secuencia repetitiva de aminoácidos glicina -XY, donde X e Y son frecuentemente prolina o hidroxiprolina . [2] [3] El colágeno plegado en una triple hélice se conoce como tropocolágeno . Las triples hélices de colágeno a menudo están agrupadas en fibrillas que a su vez forman fibras más grandes, como en los tendones .
La glicina, la prolina y la hidroxiprolina deben estar en sus posiciones designadas con la configuración correcta. Por ejemplo, la hidroxiprolina en la posición Y aumenta la estabilidad térmica de la triple hélice, pero no cuando está situada en la posición X. [4] La estabilización térmica también se ve obstaculizada cuando el grupo hidroxilo tiene la configuración incorrecta. Debido a la gran abundancia de contenidos de glicina y prolina, el colágeno no logra formar una estructura regular de hélice α y lámina β. Tres hebras helicoidales a izquierdas se tuercen para formar una triple hélice a derechas. [5] Una triple hélice de colágeno tiene 3,3 residuos por vuelta. [6]
Cada una de las tres cadenas está estabilizada por la repulsión estérica debida a los anillos de pirrolidina de los residuos de prolina e hidroxiprolina . Los anillos de pirrolidina se mantienen apartados entre sí cuando la cadena polipeptídica asume esta forma helicoidal extendida , que es mucho más abierta que la forma fuertemente enrollada de la hélice alfa . Las tres cadenas están unidas por enlaces de hidrógeno entre sí. Los donantes de enlaces de hidrógeno son los grupos peptídicos NH de los residuos de glicina . Los aceptores de enlaces de hidrógeno son los grupos CO de residuos de las otras cadenas. El grupo OH de la hidroxiprolina no participa en los enlaces de hidrógeno, pero estabiliza el isómero trans de la prolina mediante efectos estereoelectrónicos, estabilizando así toda la triple hélice.
El ascenso de la hélice de colágeno ( superhélice ) es de 2,9 Å (0,29 nm) por residuo. El centro de la triple hélice de colágeno es muy pequeño e hidrofóbico, y uno de cada tres residuos de la hélice debe tener contacto con el centro. [7] Debido al espacio muy pequeño y estrecho en el centro, sólo el pequeño hidrógeno de la cadena lateral de glicina es capaz de interactuar con el centro. [7] Este contacto es imposible incluso cuando está presente un residuo de aminoácido ligeramente más grande que no sea la glicina.