Una transpeptidasa clasificadora de proteínas es una enzima , como la sortasa SrtA [1] de Staphylococcus aureus , que escinde una o más proteínas diana producidas por la misma célula, como parte de una vía especializada de selección de proteínas . La transpeptidasa clasificadora de proteínas procariota típica se caracteriza por ser una proteasa , pero no simplemente hidroliza un enlace peptídico. En cambio, la porción N-terminal más grande del polipéptido escindido se transfiere a otra molécula, como un precursor de la pared celular de peptidoglicano en bacterias Gram-positivas .
El término sortasa se reserva apropiadamente para el conjunto de enzimas cisteína proteasas sortasa A , sortasa B y miembros de clases adicionales, todas las cuales comparten homología. Sin embargo, se ha descrito un número creciente de sistemas de clasificación de proteínas adicionales en procariotas, que involucran enzimas de clasificación que carecen de homología con la sortasa y que parecen haber surgido por separado por evolución convergente . Aunque las sortasas son los miembros mejor descritos de las transpeptidasas de clasificación de proteínas, se ha acumulado trabajo sobre las enzimas análogas arqueosortasa [2] , rombosortasa [3] y la enzima PorU de los sistemas de secreción de tipo IX (T9SS) [4] .
Las mixosortasas, homólogas de la proteasa prenil CAAX tipo 2 Rce1, son enzimas de clasificación de proteínas análogas, pero es poco probable que funcionen como transpeptidasas. [5] Es probable, en cambio, que el residuo de cisteína en la secuencia diana sea modificado por una enzima separada, y que esa modificación sea seguida por una escisión por la mixosortasa, como sucede con Rce1. La bioquímica exacta de la modificación general aún no se conoce.