La transaminación es una reacción química que transfiere un grupo amino a un cetoácido para formar nuevos aminoácidos. Esta vía es responsable de la desaminación de la mayoría de los aminoácidos. Esta es una de las principales vías de degradación que convierte los aminoácidos esenciales en aminoácidos no esenciales (aminoácidos que el organismo puede sintetizar de novo).
La transaminación en bioquímica se logra mediante enzimas llamadas transaminasas o aminotransferasas. El α-cetoglutarato actúa como aceptor de grupos amino predominante y produce glutamato como nuevo aminoácido.
El grupo amino del glutamato, a su vez, se transfiere al oxaloacetato en una segunda reacción de transaminación produciendo aspartato.
La transaminación catalizada por aminotransferasa se produce en dos etapas. En el primer paso, el grupo α amino de un aminoácido se transfiere a la enzima, produciendo el correspondiente α-cetoácido y la enzima aminada. Durante la segunda etapa, el grupo amino se transfiere al aceptor de cetoácido, formando el producto aminoácido mientras se regenera la enzima. La quiralidad de un aminoácido se determina durante la transaminación. Para que la reacción se complete, las aminotransferasas requieren la participación de un aldehído que contiene coenzima, el piridoxal-5'-fosfato (PLP) , un derivado de la piridoxina ( vitamina B 6 ). El grupo amino se acomoda mediante la conversión de esta coenzima en piridoxamina-5'-fosfato (PMP). El PLP se une covalentemente a la enzima mediante un enlace de base de Schiff formado por la condensación de su grupo aldehído con el grupo ε-amino de un residuo enzimático de Lys . La base de Schiff, que está conjugada con el anillo de piridinio de la enzima, es el foco de la actividad de la coenzima.
La transaminación está mediada por varios tipos de enzimas aminotransferasas . Una aminotransferasa puede ser específica para un aminoácido individual, o puede ser capaz de procesar cualquier miembro de un grupo de aminoácidos similares, por ejemplo, los aminoácidos de cadena ramificada, que comprenden valina, isoleucina y leucina. Los dos tipos comunes de aminotransferasas son la alanina aminotransferasa (ALT) y la aspartato aminotransferasa (AST) .
• Smith, MB y March, J. Química Orgánica Avanzada: Reacciones, Mecanismos y Estructura, 5ª ed. Wiley, 2001, pág. 503. ISBN 0-471-58589-0 • Gerald Booth "Derivados de naftaleno" en la Enciclopedia de química industrial de Ullmann, 2005, Wiley-VCH, Weinheim. doi:10.1002/14356007.a17_009
Voet y Voet. "Bioquímica" Cuarta edición