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Toxinas polimórficas

Las toxinas polimórficas (PT) son proteínas multidominio que participan principalmente en la competencia entre bacterias, pero también participan en la patogénesis cuando se inyectan en células eucariotas. [1] [2] Se encuentran en todos los clados bacterianos principales. [3]

Las bacterias viven en comunidades complejas de múltiples especies, como biopelículas y microbiotas asociadas a los humanos . La dinámica y la estructura de estas comunidades están muy influenciadas por la competencia interbacteriana a través de la secreción de efectores tóxicos. Las bacterias han desarrollado varios sistemas para superar a sus vecinas envenenándolas mediante una matanza dependiente del contacto (incluidos los efectores de los sistemas de secreción de tipo V y VI ) o la liberación de toxinas solubles (incluidas las colicinas ) en el medio ambiente.

Definición

Las toxinas polimórficas son exotoxinas bacterianas que comparten características comunes con respecto a su arquitectura de dominio .

Cada familia de PT se define por una región N-terminal conservada asociada con diversos dominios tóxicos C-terminales (CT), que se pueden encontrar en varias otras familias de PT. El hecho de que los dominios tóxicos se compartan entre varias familias de PT es un sello distintivo de esta categoría de toxinas. Un estudio in silico ha predicho un conjunto de más de 150 dominios tóxicos distintos. Las actividades tóxicas más frecuentes encontradas entre los PT son las ARNasas , las ADNasas , las peptidasas y las actividades modificadoras de proteínas. [3]

Los PT participan en la eliminación o inhibición del crecimiento de competidores bacterianos que carecen de la proteína inmunitaria adecuada. De hecho, en los sistemas PT, un gen que codifica una proteína inmunitaria protectora siempre se encuentra inmediatamente después del gen de la toxina. La proteína inmunitaria está presente en el citoplasma para proteger a la célula productora de la toxina tanto de la autointoxicación como de la toxina producida por otras cepas. [4]

Familias de toxinas polimórficas

Las familias de PT más estudiadas abarcan colicinas , efectores tóxicos de los sistemas de secreción tipo V , algunos efectores tóxicos de los sistemas de secreción tipo VI y toxinas MafB.

Véase también

Referencias

  1. ^ Hayes, C. S; Koskiniemi, S; Ruhe, Z. C; Poole, S. J; Low, D. A (2014). "Mecanismos y funciones biológicas de los sistemas de inhibición del crecimiento dependientes del contacto". Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine . 4 (2): a010025. doi :10.1101/cshperspect.a010025. PMC  3904093 . PMID  24492845.
  2. ^ Jamet, Anne; Nassif, Xavier (2015). "Nuevos actores en el campo de las toxinas: sistemas de toxinas polimórficas en bacterias". mBio . 6 (3): e00285–15. doi :10.1128/mBio.00285-15. PMC 4436062 . PMID  25944858. 
  3. ^ ab Zhang, Dapeng; De Souza, Robson F; Anantharaman, Vivek; Iyer, Lakshminarayan M; Aravind, L (2012). "Sistemas de toxinas polimórficas: caracterización integral de los modos de tráfico, procesamiento, mecanismos de acción, inmunidad y ecología utilizando genómica comparativa". Biology Direct . 7 : 18. doi : 10.1186/1745-6150-7-18 . PMC 3482391 . PMID  22731697. 
  4. ^ Zhang, Dapeng; Iyer, Lakshminarayan M; Aravind, L (2011). "Un nuevo sistema de inmunidad para toxinas degradantes de ácidos nucleicos bacterianos y su reclutamiento en varios sistemas eucariotas y virales de ADN". Nucleic Acids Research . 39 (11): 4532–52. doi :10.1093/nar/gkr036. PMC 3113570 . PMID  21306995. 
  5. ^ Willett, Julia LE; Ruhe, Zachary C; Goulding, Celia W; Low, David A; Hayes, Christopher S (2015). "Inhibición del crecimiento dependiente de contacto (CDI) y proteínas de secreción de dos partes CdiB/CdiA". Revista de biología molecular . 427 (23): 3754–65. doi :10.1016/j.jmb.2015.09.010. PMC 4658273 . PMID  26388411. 
  6. ^ Koskiniemi, S; Lamoureux, J. G; Nikolakakis, K. C; t'Kint De Roodenbeke, C; Kaplan, M. D; Low, D. A; Hayes, C. S (2013). "Las proteínas Rhs de diversas bacterias median la competencia intercelular". Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 110 (17): 7032–7. Bibcode :2013PNAS..110.7032K. doi : 10.1073/pnas.1300627110 . PMC 3637788 . PMID  23572593. 
  7. ^ Brooks, Teresa M; Unterweger, Daniel; Bachmann, Verena; Kostiuk, Benjamin; Pukatzki, Stefan (2013). "La actividad lítica de la toxina secretora de tipo VI de Vibrio cholerae VgrG-3 es inhibida por la antitoxina TsaB". Journal of Biological Chemistry . 288 (11): 7618–25. doi : 10.1074/jbc.M112.436725 . PMC 3597803 . PMID  23341465. 
  8. ^ Ma, Jiale; Pan, Zihao; Huang, Jinhu; Sun, Min; Lu, Chengping; Yao, Huochun (2017). "Las proteínas Hcp fusionadas con diversos dominios de toxinas extendidas representan un nuevo patrón de efectores antibacterianos en los sistemas de secreción de tipo VI". Virulence . 8 (7): 1189–1202. doi :10.1080/21505594.2017.1279374. PMC 5711352 . PMID  28060574. 
  9. ^ Jamet, Anne; Jousset, Agnès B; Euphrasie, Daniel; Mukorako, Paulette; Boucharlat, Alix; Ducousso, Alexia; Charbit, Alain; Nassif, Xavier (2015). "Una nueva familia de toxinas secretadas en especies patógenas de Neisseria". PLOS Pathogens . 11 (1): e1004592. doi : 10.1371/journal.ppat.1004592 . PMC 4287609 . PMID  25569427.