La tirosina amoniaco liasa (EC 4.3.1.23, L -tirosina amoniaco liasa , TAL o tirasa ) es una enzima que participa en la vía de biosíntesis de fenoles naturales . Transforma la L - tirosina en ácido p -cumárico . [1] [2] [3]
+ Amoniaco + H +
L -tirosina = trans-p -hidroxicinamato + NH3
Véase también
Referencias
- ^ Louie GV, Bowman ME, Moffitt MC, Baiga TJ, Moore BS, Noel JP (diciembre de 2006). "Determinantes estructurales y modulación de la especificidad del sustrato en las fenilalanina-tirosina amoniaco-liasas". Química y biología . 13 (12): 1327–38. doi :10.1016/j.chembiol.2006.11.011. PMC 2859959 . PMID 17185228.
- ^ Watts KT, Mijts BN, Lee PC, Manning AJ, Schmidt-Dannert C (diciembre de 2006). "Descubrimiento de un cambio de selectividad de sustrato en la tirosina amoniaco-liasa, un miembro de la familia de las liasas de aminoácidos aromáticos". Química y biología . 13 (12): 1317–26. doi :10.1016/j.chembiol.2006.10.008. PMID 17185227.
- ^ Schwede TF, Rétey J, Schulz GE (abril de 1999). "Estructura cristalina de la histidina amoniaco-liasa que revela una nueva modificación polipeptídica como electrófilo catalítico". Bioquímica . 38 (17): 5355–61. doi :10.1021/bi982929q. PMID 10220322.
Enlaces externos
+ Amoniaco + H +
