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Tirosina amoniaco-liasa

La tirosina amoniaco liasa (EC 4.3.1.23, L -tirosina amoniaco-liasa , TAL o tirasa ) es una enzima en la vía de biosíntesis de fenoles naturales . Transforma la L - tirosina en ácido p -cumárico . [1] [2] [3]

L-tirosina   ácido paracumárico+ Amoníaco + H +

L -tirosina = trans-p -hidroxicinamato + NH 3

Ver también

Referencias

  1. ^ Louie GV, Bowman ME, Moffitt MC, Baiga TJ, Moore BS, Noel JP (diciembre de 2006). "Determinantes estructurales y modulación de la especificidad de sustrato en fenilalanina-tirosina amoniaco-liasas". Química y Biología . 13 (12): 1327–38. doi :10.1016/j.chembiol.2006.11.011. PMC  2859959 . PMID  17185228.
  2. ^ Watts KT, Mijts BN, Lee PC, Manning AJ, Schmidt-Dannert C (diciembre de 2006). "Descubrimiento de un interruptor de selectividad de sustrato en la tirosina amoniaco-liasa, un miembro de la familia de aminoácidos aromáticos liasa". Química y Biología . 13 (12): 1317–26. doi :10.1016/j.chembiol.2006.10.008. PMID  17185227.
  3. ^ Schwede TF, Rétey J, Schulz GE (abril de 1999). "Estructura cristalina de histidina amoniaco-liasa que revela una nueva modificación polipeptídica como electrófilo catalítico". Bioquímica . 38 (17): 5355–61. doi :10.1021/bi982929q. PMID  10220322.

enlaces externos