La tiaminasa es una enzima que metaboliza o descompone la tiamina en pirimidina y tiazol. Es un antinutriente cuando se consume.
El antiguo nombre era "aneurinasa". [1]
Hay dos tipos con diferentes números de Comisión Enzimática : [2]
La tiaminasa I actúa para escindir el anillo de pirimidina en la tiamina del anillo de tiazolio en el puente de metileno. A partir de ahí añade un compuesto base a la pirimidina, creando un inhibidor análogo de la tiamina. La tiaminasa I tiene la capacidad de utilizar una multitud de sustratos nucleofílicos que escinden CN como cisteína, piridina, anilina, veratrilamina, ditiotreitol y quinolina. [7]
Al analizar la estructura de la tiaminasa I se muestra un pliegue similar al de las proteínas de unión periplásmica del grupo II, como la proteína de unión a maltosa. [8] Estas proteínas de unión periplásmica tienen dos dominios, cada uno de los cuales contiene un pliegue α/β. Estos dos dominios se unen para formar una hendidura profunda que está conectada por tres segmentos cruzados. Debido a esta estructura, los científicos propusieron que la tiaminasa I podría haber evolucionado a partir de una proteína de unión periplásmica prehistórica que había sido responsable de la absorción de tiamina. [8] Entre los dos dominios, en la hendidura, se encuentra el sitio activo de la tiaminasa I. A lo largo de la hendidura hay cuatro residuos ácidos y seis residuos de tirosina. Para que la tiamina interactúe con la tiaminasa I, se coloca en el sitio activo entre la pirimidina y Asp272 mediante dos enlaces de hidrógeno. El Glu241 activa el Cys113 para atacar el C6 de la pirimidina. Esto forma un intermedio zwitteriónico. [8] El Glu241 provoca una protonación y un ataque nucleofílico que resulta en la división del enlace entre la pirimidina y el tiazol. Al observar la estructura cristalina, ésta presenta dos dominios de tipo ⍺/ꞵ separados por una gran hendidura. A temperatura ambiente, las dos moléculas tienen un eje doble no cristalográfico que está unido por un ion sulfato. [9]
La tiaminasa II se escinde pero no agrega un compuesto base. La tiaminasa II sólo puede utilizar agua como nucleófilo . [10]
Se ha descubierto que la tiaminasa II es TenA. Para romper el enlace CN entre el tiazol y la pirimidina, la tiaminasa solo utiliza agua como nucleófilo. Al observar la tiaminasa II, se descubre que tiene una estructura cristalina que tiene 11 hélices que rodean una bolsa ácida profunda. [8] Para cada monómero presente en la estructura cuaternaria, interactúa con otros dos monómeros. Hay varios residuos como Tyr112, Phe208, Tyr47 y Tyr163 que tienen algún tipo de contribución al entorno de apilamiento π que rodea al ligando HMP. [8] La cadena lateral de Glu205 formará un enlace de hidrógeno con el nitrógeno N1 en el anillo de pirimidina. A continuación, las cadenas laterales Tyr163 y Asp44 se unen para formar enlaces de hidrógeno con N3 y N4'. [8] Finalmente, el residuo catalítico Cys135 se coloca cerca del C2 en el anillo de piridina para completar la división de la tiamina en sus heterociclos. [8]
Esta enzima se puede encontrar en una variedad de fuentes diferentes. Se puede encontrar en organismos marinos, plantas y bacterias. Dado que la tiamina (vitamina B 1 ) es una sustancia muy importante necesaria para las vías metabólicas de casi todos los organismos, puede ser muy perjudicial introducir tiaminasa en un sistema. Con frecuencia, un organismo obtiene esta enzima al ingerir otro organismo que la porta. En la mayoría de los casos, los peces de presa contendrán una de las bacterias que producen esta enzima. Cuando ese pescado de presa se consume crudo sin tratamiento, las bacterias se transferirán al consumidor. [11] El consumidor eventualmente enfermará, e incluso morirá, debido a una deficiencia de tiamina . Esto se ha visto en diferentes estudios de laboratorio. A través de estos estudios, la enzima se ha encontrado en el pez cebra y en el pez corneta roja. [11] Cocinar alimentos que contienen tiaminasa generalmente inactiva la enzima. [11]
Fuentes de tiaminasa que incluyo:
Las fuentes de tiaminasa II incluyen:
Aún no está claro qué hace la tiaminasa en los peces, las células bacterianas o los insectos que la contienen. En los helechos, se cree que la tiaminasa I ofrece protección contra los insectos [18]
Los estudios han demostrado que la tiamina hidrolasa (tiaminasa II), que originalmente se pensaba que participaba únicamente en la degradación de la tiamina, en realidad se ha identificado que desempeña un papel en la degradación de la tiamina con la recuperación del resto de pirimidina. El producto de hidrólisis de tiamina, N-formil-4-amino-5-aminometil-2-metilpirimidina, se transporta al interior de la célula y la amidohidrolasa ylmB lo desformila y lo hidroliza a 5-aminoimidazol ribotida. [19]
Fue descrita en 1941 como la causa de una neuropatía atáxica altamente mortal en zorros de granja alimentados con carpa cruda . [20]
También se conoce como la causa de la necrosis cerebrocortical del ganado vacuno y la polioencefalomalasia de las ovejas que comen plantas que contienen tiaminasa. [21] [22]
Alguna vez causó pérdidas económicas en la pesca de cría , por ejemplo en la pesca de cola amarilla alimentada con anchoa cruda como único alimento durante un cierto período, y también en la dorada y la trucha arco iris . El mismo problema se está estudiando en un sistema de cadena alimentaria natural. [23]
Las larvas de un gusano de seda salvaje Anaphe venata se consumen en un distrito de selva tropical de Nigeria como alimento proteico suplementario, y la tiaminasa resistente al calor que contiene está causando una ataxia cerebelosa estacional aguda llamada ataxia estacional africana o ataxia estacional nigeriana . [24]
En 1860-1861, Burke y Wills fueron los primeros europeos en cruzar Australia de sur a norte; a su regreso subsistieron principalmente con helechos nardoo crudos . Es posible que esto les haya provocado la muerte debido a los niveles extremadamente altos de tiaminasa contenidos en el nardoo. Los aborígenes preparaban el nardoo remojando los esporocarpos en agua durante al menos un día para evitar los efectos de la deficiencia de tiamina que resultaría de la ingestión de las hojas crudas. En los diarios de los exploradores notaron muchos síntomas de deficiencia de tiamina, por lo que se cree que no remojaron el nardoo el tiempo suficiente. Con el tiempo, la deficiencia de tiamina podría haber provocado su desaparición. Es digno de mención mencionar que existen varias otras hipótesis sobre lo que pudo haber matado a Burke y Wills y tanto los historiadores como los científicos no están de acuerdo con ellas. [2]
Las enzimas tiaminasa I presentes en las soluciones de cultivo de Bacillus thiaminolyticus [3-5] y Clostridium sporogenes [6-8] han sido altamente purificadas y se han realizado estudios cinéticos detallados.
Pero, a pesar de la importancia de la enzima tiaminasa I en la intoxicación de ganado por helechos [9], hay información limitada disponible sobre las propiedades de esta u otras tiaminasas de helechos.
La tiaminasa en el extracto tampón de pupas de Anaphe era de tipo I.
{{cite journal}}: Mantenimiento CS1: DOI inactivo a partir de enero de 2024 ( enlace )