Familia de enzimas
Las sulfito reductasas ( EC 1.8.99.1) son enzimas que participan en el metabolismo del azufre . [2] Catalizan la reducción del sulfito a sulfuro de hidrógeno y agua. [2] [3] Los electrones para la reacción son proporcionados por una molécula disociable de NADPH , flavinas unidas o ferredoxinas . [4]
- SO 3 2− (sulfito) + donador de electrones H 2 S (sulfuro de hidrógeno) + donador oxidado + 3 H 2 O
Las sulfito reductasas, que pertenecen a la familia de las oxidorreductasas , se encuentran en arqueas , bacterias , hongos y plantas . [5] [6] [7] Se agrupan como sulfito reductasas asimilatorias o disimilatorias según su función, sus propiedades espectroscópicas y sus propiedades catalíticas. Esta enzima participa en el metabolismo de los selenoaminoácidos y la asimilación del azufre . Emplea dos cofactores acoplados covalentemente (un grupo de hierro y azufre y un sirohemo ) que entregan electrones al sustrato a través de este acoplamiento. [8]
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es sulfuro de hidrógeno:oxidorreductasa aceptora . Otros nombres de uso común incluyen sulfito reductasa asimiladora, sulfito reductasa de tipo asimilador y sulfuro de hidrógeno:(aceptora)oxidorreductasa.
Referencias
- ^ PDB : 1AOP ; Crane BR, Siegel LM, Getzoff ED (octubre de 1995). "Estructura de la sulfito reductasa a 1,6 A: evolución y catálisis para la reducción de aniones inorgánicos". Science . 270 (5233): 59–67. Bibcode :1995Sci...270...59C. doi :10.1126/science.270.5233.59. PMID 7569952. S2CID 31246227.
- ^ ab Parey K, Warkentin E, Kroneck PM, Ermler U (octubre de 2010). "Ciclo de reacción de la sulfito reductasa disimilatoria de Archaeoglobus fulgidus". Bioquímica . 49 (41): 8912–21. doi :10.1021/bi100781f. PMID 20822098.
- ^ Pinto R, Harrison JS, Hsu T, Jacobs WR, Leyh TS (septiembre de 2007). "Reducción de sulfitos en micobacterias". Journal of Bacteriology . 189 (18): 6714–22. doi :10.1128/JB.00487-07. PMC 2045171 . PMID 17644602.
- ^ Siegel LM, Murphy MJ, Kamin H (enero de 1973). "Nicotinamida adenina dinucleótido fosfato-sulfito reductasa reducida de enterobacterias. I. La hemoflavoproteína de Escherichia coli: parámetros moleculares y grupos prostéticos". The Journal of Biological Chemistry . 248 (1): 251–64. doi : 10.1016/S0021-9258(19)44469-4 . PMID 4144254.
- ^ Brychkova G, Yarmolinsky D, Ventura Y, Sagi M (agosto de 2012). "Un nuevo ensayo en gel y un ensayo cinético mejorado para determinar la actividad de la sulfito reductasa in vitro en plantas". Plant & Cell Physiology . 53 (8): 1507–16. doi : 10.1093/pcp/pcs084 . PMID 22685081.
- ^ Yarmolinsky D, Brychkova G, Kurmanbayeva A, Bekturova A, Ventura Y, Khozin-Goldberg I, Eppel A, Fluhr R, Sagi M (agosto de 2014). "El deterioro de la sulfito reductasa conduce a la senescencia temprana de las hojas en plantas de tomate". Fisiología vegetal . 165 (4): 1505–1520. doi :10.1104/pp.114.241356. PMC 4119034 . PMID 24987017.
- ^ Schnell R, Sandalova T, Hellman U, Lindqvist Y, Schneider G (julio de 2005). "La NirA dependiente de siroheme y [Fe4-S4] de Mycobacterium tuberculosis es una sulfito reductasa con un enlace covalente Cys-Tyr en el sitio activo". The Journal of Biological Chemistry . 280 (29): 27319–28. doi : 10.1074/jbc.M502560200 . PMID 15917234.
- ^ Crane BR, Getzoff ED (diciembre de 1996). "La relación entre la estructura y la función de las sulfito reductasas". Current Opinion in Structural Biology . 6 (6): 744–56. doi :10.1016/S0959-440X(96)80003-0. PMID 8994874.
Lectura adicional
- Asada K (agosto de 1967). "Purificación y propiedades de una sulfito reductasa del tejido foliar". The Journal of Biological Chemistry . 242 (16): 3646–54. doi : 10.1016/S0021-9258(18)95858-8 . PMID 6038492.
- Asada K, Tamura G, Bandurski RS (septiembre de 1969). "Sulfito reductasa ligada a metil viológeno de hojas de espinaca". The Journal of Biological Chemistry . 244 (18): 4904–15. doi : 10.1016/S0021-9258(18)94289-4 . PMID 5824566.
- Yoshimoto A, Nakamura T, Sato R (diciembre de 1967). "Aislamiento de Aspergillus nidulans de una proteína que cataliza la reducción de sulfito mediante colorantes viológenos reducidos". Journal of Biochemistry . 62 (6): 756–66. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a128732. PMID 5589532.