La espermidina es un compuesto de poliamina ( C 7h 19norte 3) que se encuentra en ribosomas y tejidos vivos y tiene diversas funciones metabólicas dentro de los organismos. Originalmente fue aislado del semen . [1]
La espermidina sincroniza una serie de procesos biológicos (como Ca 2+ , Na + , K + -ATPasa) manteniendo así el potencial de membrana y controlando el pH y el volumen intracelular. La espermidina regula procesos biológicos, como el influjo de Ca 2+ por el receptor glutamatérgico N -metil - D -aspartato (receptor NMDA), que se ha asociado con la activación de la vía de óxido nítrico sintasa (NOS) y cGMP/PKG y una disminución de Na + . Actividad K + -ATPasa en sinaptosomas de la corteza cerebral.
La espermidina es un agente de longevidad en los mamíferos debido a diversos mecanismos de acción, que apenas comienzan a comprenderse. La autofagia es el principal mecanismo a nivel molecular, pero se ha encontrado evidencia de otros mecanismos, incluida la reducción de la inflamación, el metabolismo de los lípidos y la regulación del crecimiento, la proliferación y la muerte celular. [2] [3] Se ha teorizado que la espermidina promueve la autofagia a través de la vía MAPK al inhibir la fosforilación de raf , [2] o posiblemente al inhibir la acetilación de proteínas citosólicas relacionadas con la autofagia mediante EP300 y, por lo tanto, aumentar la acetilación de tubulina . [3]
Se sabe que la espermidina regula el crecimiento de las plantas, ayudando al proceso in vitro de transcripción del ARN y a la inhibición de la NOS. Además, la espermidina es precursora de otras poliaminas, como la espermina y la termospermina, algunas de las cuales contribuyen a la tolerancia de las plantas a la sequía y la salinidad .
Se ha probado y descubierto que la espermidina estimula el alargamiento del tallo del cabello y alarga su crecimiento. También se ha descubierto que la espermidina “regula positivamente la expresión de las queratinas K15 y K19 asociadas a células madre epiteliales, y modula de forma dependiente de la dosis la actividad del promotor K15 in situ y la eficiencia de formación de colonias, la proliferación y la expresión de K15 de células K15-GFP+ humanas aisladas in vitro .” [4]
Biosíntesis de espermidina y espermina a partir de putrescina. Ado = 5'-adenosilo.
Acciones bioquímicas
Las acciones conocidas de la espermidina incluyen:
Regulador del crecimiento de plantas de poliamina [7] [8] [9] [10] [11] [12] [13]
Fuentes
Buenas fuentes dietéticas de espermidina son el queso añejo, los champiñones, los productos de soja, las legumbres, el maíz y los cereales integrales. [14] La espermidina es abundante en una dieta mediterránea . [3]
A modo de comparación: el contenido de espermidina en el plasma seminal humano varía entre aprox. 15 y 50 mg/L (media 31 mg/L). [15]
Nota: el contenido de espermidina varía según la fuente y la edad. Consulte la referencia para obtener más detalles.
En los cereales, el endospermo contiene la mayor parte de la espermidina. Una de las fuentes dietéticas de cereales más conocidas es el germen de trigo , que contiene hasta 243 mg/kg. [dieciséis]
Usos
La espermidina se puede utilizar en electroporación mientras se transfiere el ADN a la célula bajo impulso eléctrico. Puede usarse para la purificación de proteínas de unión al ADN.
La espermidina también se utiliza, junto con el cloruro de calcio, para precipitar ADN en microproyectiles para bombardear con una pistola genética . [17]
También se ha informado que la espermidina protege el corazón del envejecimiento y prolonga la vida útil de los ratones, mientras que en los humanos se correlaciona con una presión arterial más baja. [18] También se descubrió que reduce la cantidad de envejecimiento en levaduras, moscas, gusanos y células inmunes humanas al inducir la autofagia . [19]
La espermidina puede desempeñar un papel en la fertilidad masculina y femenina. [20] Los hombres fértiles tienen niveles de espermidina más altos que los hombres infértiles, [21] y se ha demostrado que la suplementación con espermidina ayuda a mantener un equilibrio hormonal saludable y reducir el estrés oxidativo. [22]
La espermidina se usa comúnmente para reacciones de biología molecular in vitro, en particular, la transcripción in vitro mediante ARN polimerasas de fagos, [23] la transcripción in vitro mediante ARN polimerasa II humana, [24] y la traducción in vitro .
La espermidina aumenta la especificidad y reproducibilidad de la PCR mediada por Taq al neutralizar y estabilizar la carga negativa en la columna vertebral de fosfato del ADN.
^ Diccionario de herencia americana Consultado el 18 de noviembre de 2014.
^ ab Minois N (28 de enero de 2014). "Base molecular del efecto" antienvejecimiento "de la espermidina y otras poliaminas naturales: una minirevisión". Gerontología . 60 (4): 319–326. doi : 10.1159/000356748 . PMID 24481223.
^ abc Madeo F, Eisenberg T, Pietrocola F, Kroemer G (2018). "La espermidina en la salud y la enfermedad". Ciencia . 359 (6374): ean2788. doi : 10.1126/ciencia.aan2788 . PMID 29371440.
^ Ramot Y, Tiede S, Bíró T, Abu Bakar MH, Sugawara K, Philpott MP, Harrison W, Pietilä M, Paus R (27 de julio de 2011). "La espermidina promueve el crecimiento del cabello humano y es un nuevo modulador de las funciones de las células madre epiteliales humanas". MÁS UNO . 6 (7): e22564. Código Bib : 2011PLoSO...622564R. doi : 10.1371/journal.pone.0022564 . ISSN 1932-6203. PMC 3144892 . PMID 21818338.
^ Hu J, Mahmoud MI, El-Fakahany EE (1994). "Las poliaminas inhiben la óxido nítrico sintasa en el cerebelo de rata". Cartas de Neurociencia . 175 (1–2): 41–5. doi :10.1016/0304-3940(94)91073-1. PMID 7526294. S2CID 37856308.
^ Wan CY, Wilkins TA (1993). "La espermidina facilita la amplificación por PCR del ADN objetivo". Métodos y aplicaciones de PCR . 3 (3): 208–10. doi : 10.1101/gr.3.3.208 . PMID 8118404.
^ Cull M, McHenry CS (1990). "Preparación de extractos de procariotas". Guía para la purificación de proteínas . Métodos en enzimología. vol. 182, págs. 147–53. doi :10.1016/0076-6879(90)82014-S. ISBN978-0-12-182083-1. PMID 2107372.
^ Blethen SL, Boeker EA, Snell EE (1968). "Arginina descarboxilasa de Escherichia coli. I. Purificación y especificidad por sustratos y coenzima". La Revista de Química Biológica . 243 (8): 1671–7. doi : 10.1016/S0021-9258(18)93498-8 . PMID 4870599.
^ Wu WH, Morris DR (1973). "Arginina descarboxilasa biosintética de Escherichia coli. Interacciones de subunidades y el papel del ion magnesio". La Revista de Química Biológica . 248 (5): 1696–9. doi : 10.1016/S0021-9258(19)44246-4 . PMID 4571774.
^ Tabor CW, Tabor H (1984). "Poliaminas". Revista Anual de Bioquímica . 53 : 749–90. doi : 10.1146/annurev.bi.53.070184.003533. PMID 6206782.
^ Krug MS, Berger SL (1987). "Síntesis de ADNc de primera cadena preparada con oligo (dT)". Guía de técnicas de clonación molecular . Métodos en enzimología. vol. 152, págs. 316–25. doi :10.1016/0076-6879(87)52036-5. ISBN978-0-12-182053-4. PMID 2443800.
^ Karkas JD, Margulies L, Chargaff E (1975). "Una ADN polimerasa de embriones de Drosophila melanogaster. Purificación y propiedades". La Revista de Química Biológica . 250 (22): 8657–63. doi : 10.1016/S0021-9258(19)40721-7 . PMID 241752.
^ Bouché JP (1981). "El efecto de la espermidina sobre la inhibición de la endonucleasa por contaminantes de agarosa". Bioquímica Analítica . 115 (1): 42–5. doi :10.1016/0003-2697(81)90519-4. PMID 6272602.
^ abcdefghijkl Ali MA, Poortvliet E, Strömberg R, Yngve A (2011). "Poliaminas en los alimentos: desarrollo de una base de datos de alimentos". Alimentos Nutrición Res . 55 : 5572. doi : 10.3402/fnr.v55i0.5572. PMC 3022763 . PMID 21249159.
^ ab "Folleto sobre poliaminas, rev. 2" (PDF) . Japón: Oryza Oil & Fat Chemocial Co., Ltd. 2011-12-26. Archivado desde el original (PDF) el 3 de marzo de 2016 . Consultado el 6 de noviembre de 2013 .
^ TM Klein, T. Gradziel, ME Fromm, JC Sanford (1988). "Factores que influyen en la entrega de genes a las células de Zea mays mediante microproyectiles de alta velocidad". Biotecnología de la Naturaleza . 6 (5): 559–63. doi :10.1038/nbt0588-559. S2CID 32178592.
^ Eisenberg T, Abdellatif M, Schroeder S, Primessnig U, Stekovic S, Pendl T, Harger A, Schipke J, Zimmermann A (2016). "Cardioprotección y prolongación de la vida útil gracias a la poliamina natural espermidina". Medicina de la Naturaleza . 22 (12): 1428-1438. doi :10.1038/nm.4222. PMC 5806691 . PMID 27841876.
^ Eisenberg T, Knauer H, Schauer A, Büttner S, Ruckenstuhl C, Carmona-Gutiérrez D, et al. (noviembre de 2009). "La inducción de autofagia por espermidina promueve la longevidad". Nat. Biol celular . 11 (11): 1305–14. doi :10.1038/ncb1975. PMID 19801973. S2CID 3126330.
^ "La guía definitiva de espermidina: beneficios, efectos secundarios y cómo tomarla". Prohormonas . Consultado el 29 de julio de 2022 .
^ "Poliaminas en el panorama reproductivo". academic.oup.com . Consultado el 29 de julio de 2022 .
^ Li B, Hu X, Yang Y, Zhu M, Zhang J, Wang Y, Pei X, Zhou H, Wu J (6 de septiembre de 2019). "Eje GAS5 / miR-21 como objetivo potencial para rescatar la autofagia inducida por ZCL-082 de células madre de la línea germinal femenina in vitro". Terapia molecular. Ácidos nucleicos . 17 : 436–447. doi :10.1016/j.omtn.2019.06.012. ISSN 2162-2531. PMC 6637212 . PMID 31319247.
^ Frugier M, Florentz C, Hosseini MW, Lehn JM, Giegé R (julio de 1994). "Las poliaminas sintéticas estimulan la transcripción in vitro mediante la ARN polimerasa T7". Ácidos nucleicos Res . 22 (14): 2784–90. doi : 10.1093/nar/22.14.2784. PMC 308248 . PMID 8052534.
^ Mertelsmann R (junio de 1969). "Purificación y algunas propiedades de una ARN polimerasa soluble de ADN de núcleos de placenta humana". EUR. J. Bioquímica . 9 (3): 311–8. doi : 10.1111/j.1432-1033.1969.tb00610.x . PMID 5795512.