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Sedoheptulosa-bisfosfatasa

La sedoheptulosa-bisfosfatasa (también sedoheptulosa-1,7-bisfosfatasa o SBPasa , número CE 3.1.3.37; nombre sistemático sedoheptulosa-1,7-bisfosfato 1-fosfohidrolasa ) es una enzima que cataliza la eliminación de un grupo fosfato de la sedoheptulosa 1,7-bisfosfato para producir sedoheptulosa 7-fosfato . La SBPasa es un ejemplo de fosfatasa o, más generalmente, de hidrolasa . Esta enzima participa en el ciclo de Calvin .

Estructura

La SBPasa es una proteína homodímera , lo que significa que está formada por dos subunidades idénticas. [2] El tamaño de esta proteína varía entre especies, pero es de aproximadamente 92.000 Da (dos subunidades de 46.000 Da) en las hojas de la planta de pepino. [3] El dominio funcional clave que controla la función de la SBPasa implica un enlace disulfuro entre dos residuos de cisteína . [4] Estos dos residuos de cisteína, Cys52 y Cys57, parecen estar ubicados en un bucle flexible entre las dos subunidades del homodímero, [5] cerca del sitio activo de la enzima. La reducción de este enlace disulfuro regulador por tiorredoxina incita un cambio conformacional en el sitio activo, activando la enzima. [6] Además, la SBPasa requiere la presencia de magnesio (Mg 2+ ) para ser funcionalmente activa. [7] La ​​SBPasa está unida al lado que mira hacia el estroma de la membrana tilacoide en el cloroplasto de una planta. Algunos estudios han sugerido que la SBPasa puede ser parte de un gran complejo multienzimático (900 kDa) junto con varias otras enzimas fotosintéticas. [8]

Regulación

Reacción catalizada por la sedoheptulosa-bisfosfatasa

La SBPasa está involucrada en la regeneración de azúcares de 5 carbonos durante el ciclo de Calvin. Aunque históricamente no se ha destacado a la SBPasa como un punto de control importante en el ciclo de Calvin, desempeña un papel importante en el control del flujo de carbono a través del ciclo de Calvin. [9] Además, se ha descubierto que la actividad de la SBPasa tiene una fuerte correlación con la cantidad de fijación de carbono fotosintética. [10] Al igual que muchas enzimas del ciclo de Calvin, la SBPasa se activa en presencia de luz a través de un sistema ferredoxina/tiorredoxina. [11] En las reacciones luminosas de la fotosíntesis, la energía de la luz impulsa el transporte de electrones para finalmente reducir la ferredoxina. La enzima ferredoxina-tiorredoxina reductasa utiliza ferredoxina reducida para reducir la tiorredoxina de la forma disulfuro al ditiol. Finalmente, la tiorredoxina reducida se utiliza para reducir un enlace disulfuro cisteína-cisteína en la SBPasa a un ditiol, que convierte la SBPasa en su forma activa. [7]

Esta es una ilustración de la regulación de la SBPasa por ferredoxina y tiorredoxina. [9]

La SBPasa tiene niveles adicionales de regulación más allá del sistema ferredoxina/tiorredoxina. La concentración de Mg2+ tiene un impacto significativo en la actividad de la SBPasa y la velocidad de las reacciones que cataliza. [12] La SBPasa es inhibida por condiciones ácidas (pH bajo). Esto contribuye en gran medida a la inhibición general de la fijación de carbono cuando el pH es bajo dentro del estroma del cloroplasto. [13] Finalmente, la SBPasa está sujeta a una regulación de retroalimentación negativa por parte de la sedoheptulosa-7-fosfato y el fosfato inorgánico, los productos de la reacción que cataliza. [14]

Origen evolutivo

La SBPasa y la FBPasa (fructosa-1,6-bisfosfatasa, EC 3.1.3.11) son fosfatasas que catalizan de forma similar durante el ciclo de Calvin. Los genes de la SBPasa y la FBPasa están relacionados. Ambos genes se encuentran en el núcleo de las plantas y tienen ascendencia bacteriana. [15] La SBPasa se encuentra en muchas especies. Además de estar presente universalmente en los organismos fotosintéticos, la SBPasa se encuentra en varios microorganismos no fotosintéticos relacionados evolutivamente. La SBPasa probablemente se originó en las algas rojas. [16]

Relevancia para la horticultura

Carbonilación de un residuo de cisteína a través de un radical hidroxilo, análogo a cómo la SBPasa es inactivada por ROS.

Más que otras enzimas en el ciclo de Calvin, los niveles de SBPasa tienen un impacto significativo en el crecimiento de la planta, la capacidad fotosintética y la respuesta al estrés ambiental. Pequeñas disminuciones en la actividad de SBPasa resultan en una disminución de la fijación fotosintética de carbono y una reducción de la biomasa vegetal. [17] Específicamente, la disminución de los niveles de SBPasa resulta en un retraso en el crecimiento y desarrollo de los órganos de la planta en comparación con las plantas de tipo silvestre, [18] y los niveles de almidón disminuyen linealmente con las disminuciones en la actividad de SBPasa, lo que sugiere que la actividad de SBPasa es un factor limitante para la asimilación de carbono. [19] Esta sensibilidad de las plantas a la disminución de la actividad de SBPasa es significativa, ya que la propia SBPasa es sensible al daño oxidativo y la inactivación por estrés ambiental. La SBPasa contiene varios residuos de cisteína catalíticamente relevantes que son vulnerables a la carbonilación oxidativa irreversible por especies reactivas de oxígeno (ROS) , [20] particularmente de radicales hidroxilo creados durante la producción de peróxido de hidrógeno . [21] La carbonilación da como resultado la inactivación de la enzima SBPasa y el consiguiente retraso del crecimiento debido a la inhibición de la asimilación de carbono. [18] La carbonilación oxidativa de la SBPasa puede ser inducida por presiones ambientales como el frío, que provoca un desequilibrio en los procesos metabólicos que conduce a una mayor producción de especies reactivas de oxígeno, en particular peróxido de hidrógeno. [21]  En particular, el frío inhibe la SBPasa y una enzima relacionada, la fructosa bisfosfatasa , pero no afecta a otras enzimas del ciclo de Calvin activadas de forma reductiva. [22]

La sensibilidad de las plantas a los niveles de SBPasa reducidos o inhibidos sintéticamente ofrece una oportunidad para la ingeniería de cultivos. Hay indicios significativos de que las plantas transgénicas que sobreexpresan SBPasa pueden ser útiles para mejorar la eficiencia de la producción de alimentos al producir cultivos que son más resistentes a las tensiones ambientales, así como que tienen una maduración más temprana y un mayor rendimiento. La sobreexpresión de SBPasa en plantas de tomate transgénicas proporcionó resistencia al estrés por frío, y las plantas transgénicas mantuvieron una mayor actividad de SBPasa, mayor fijación de dióxido de carbono, menor pérdida de electrolitos y mayor acumulación de carbohidratos en relación con las plantas de tipo silvestre bajo el mismo estrés por frío. [21] También es probable que las plantas transgénicas sean más resistentes al estrés osmótico causado por la sequía o la salinidad, ya que se ha demostrado que la activación de SBPasa se inhibe en los cloroplastos expuestos a condiciones hipertónicas, [23] aunque esto no se ha probado directamente. La sobreexpresión de SBPasa en plantas de tabaco transgénicas resultó en una mayor eficiencia fotosintética y crecimiento. En concreto, las plantas transgénicas mostraron una mayor biomasa y una mejor fijación del dióxido de carbono, así como un aumento de la actividad de RuBisCO . Las plantas crecieron significativamente más rápido y más grandes que las plantas de tipo salvaje, con mayores niveles de sacarosa y almidón. [24]

Referencias

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