En bioquímica , un dímero de proteína es un complejo macromolecular o multímero formado por dos monómeros de proteínas, o proteínas únicas, que normalmente están unidas de forma no covalente . Muchas macromoléculas , como las proteínas o los ácidos nucleicos , forman dímeros. La palabra dímero tiene raíces que significan "dos partes", di- + -mer . Un dímero de proteína es un tipo de estructura cuaternaria de proteína .
Un homodímero de proteína está formado por dos proteínas idénticas , mientras que un heterodímero de proteína está formado por dos proteínas diferentes.
La mayoría de los dímeros de proteínas en bioquímica no están conectados por enlaces covalentes . Un ejemplo de heterodímero no covalente es la enzima transcriptasa inversa , que está compuesta por dos cadenas de aminoácidos diferentes. [1] Una excepción son los dímeros que están unidos por puentes disulfuro, como la proteína homodimérica NEMO . [2]
Algunas proteínas contienen dominios especializados para asegurar la dimerización (dominios de dimerización) y la especificidad. [3]
Los receptores cannabinoides acoplados a la proteína G tienen la capacidad de formar homodímeros y heterodímeros con varios tipos de receptores, como los receptores opioides mu , dopamina y adenosina A2 . [4]
La fosfatasa alcalina de E. coli , una enzima dímera, exhibe complementación intragénica . [5] Es decir, cuando se combinaron versiones mutantes particulares de fosfatasa alcalina, las enzimas heterodiméricas formadas como resultado exhibieron un mayor nivel de actividad de lo que se esperaría en función de las actividades relativas de las enzimas parentales. Estos hallazgos indicaron que la estructura dímera de la fosfatasa alcalina de E. coli permite interacciones cooperativas entre los monómeros mutantes constituyentes que pueden generar una forma más funcional de la holoenzima . El dímero tiene dos sitios activos, cada uno de los cuales contiene dos iones de zinc y un ión de magnesio.[8]
6. Connecticut (2013). Modelado, activación, interacciones y cribado virtual de receptores acoplados a proteína G (1ª ed.). Prensa académica.
7. Matthews, Jacqueline M. Dimerización y oligomerización de proteínas en biología . Springer Nueva York, 2012.
8. Hjorleifsson, Jens Gu[eth]Mundur y Bjarni Asgeirsson. "La fosfatasa alcalina activa en frío se transforma irreversiblemente en un dímero inactivo debido a bajas concentraciones de urea". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteínas y proteómica , vol. 1864, núm. 7, 2016, págs. 755–765, https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2016.03.016.