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Resistencia antineoplásica

La resistencia antineoplásica , a menudo utilizada indistintamente con la resistencia a la quimioterapia , es la resistencia de las células neoplásicas (cancerosas), o la capacidad de las células cancerosas para sobrevivir y crecer a pesar de las terapias contra el cáncer. [1] En algunos casos, los cánceres pueden desarrollar resistencia a múltiples medicamentos, lo que se denomina resistencia a múltiples medicamentos .

Hay dos causas generales del fracaso de la terapia antineoplásica: características genéticas inherentes, que dan resistencia a las células cancerosas, y resistencia adquirida después de la exposición al fármaco, que tiene sus raíces en el concepto de heterogeneidad de las células cancerosas . [1] Las características de las células resistentes incluyen transporte de membrana alterado, reparación mejorada del ADN , defectos de la vía apoptótica , alteración de las moléculas diana, proteínas y mecanismos de la vía, como la desactivación enzimática. [1] Dado que el cáncer es una enfermedad genética, dos eventos genómicos subyacen a la resistencia adquirida a los medicamentos: alteraciones del genoma (por ejemplo, amplificación y deleción de genes) y modificaciones epigenéticas . Las células cancerosas utilizan constantemente una variedad de herramientas, que involucran genes, proteínas y vías alteradas, para garantizar su supervivencia frente a los fármacos antineoplásicos.

Definición

La resistencia antineoplásica, sinónimo de resistencia a la quimioterapia , es la capacidad de las células cancerosas de sobrevivir y crecer a pesar de las diferentes terapias anticancerígenas, es decir, su resistencia a múltiples fármacos . Hay dos causas generales del fracaso de la terapia antineoplásica: [2] Resistencia inherente, como las características genéticas, que dan a las células cancerosas su resistencia desde el principio, que tiene sus raíces en el concepto de heterogeneidad de las células cancerosas y resistencia adquirida después de la exposición al fármaco. [2]

Heterogeneidad de las células cancerosas.

La heterogeneidad de las células cancerosas, o heterogeneidad tumoral , es la idea de que los tumores están formados por diferentes poblaciones de células cancerosas que son morfológica, fenotípica y funcionalmente diferentes. [3]

La heterogeneidad de las células cancerosas puede causar la progresión de la enfermedad cuando la terapia molecularmente dirigida no logra matar las células tumorales que no expresan el marcador, luego se dividen y mutan aún más, creando un nuevo tumor heterogéneo. En modelos de cáncer de mama en ratones, el microambiente inmunológico afecta la susceptibilidad a la quimioterapia neoadyuvante . En el cáncer de mama, particularmente en el subtipo triple negativo, el bloqueo de los puntos de control inmunológico se ha utilizado con éxito en casos metastásicos y en terapia neoadyuvante. [4]

Resistencia adquirida

Dado que el cáncer es una enfermedad genética, [5] dos eventos genómicos subyacen a estos mecanismos de resistencia adquirida a los medicamentos: alteraciones del genoma (por ejemplo, amplificación y deleción de genes) y modificaciones epigenéticas .

Causas genéticas

Alteraciones del genoma

El reordenamiento cromosómico debido a la inestabilidad del genoma puede causar amplificación y deleción de genes. La amplificación genética es el aumento del número de copias de una región de un cromosoma. [6] que ocurren con frecuencia en tumores sólidos y pueden contribuir a la evolución del tumor a través de la expresión genética alterada. [6]

La investigación con células de hámster en 1993 demostró que las amplificaciones en el gen DHFR implicado en la síntesis de ADN comenzaron con la rotura cromosómica debajo del gen, y los ciclos posteriores de formaciones de fusión, rotura de puentes dan como resultado grandes repeticiones intracromosómicas. [7] La ​​sobreamplificación de los oncogenes puede ocurrir en respuesta a la quimioterapia, que se cree que es el mecanismo subyacente en varias clases de resistencia. [6] Por ejemplo, la amplificación de DHFR ocurre en respuesta al metotrexato , [8] la amplificación de TYMS (implicada en la síntesis de ADN) ocurre en respuesta al 5-fluorouracilo , [9] y la amplificación de BCR-ABL ocurre en respuesta al mesilato de imatinib . [10] La determinación de áreas de amplificación genética en células de pacientes con cáncer tiene enormes implicaciones clínicas. La eliminación de genes es lo opuesto a la amplificación de genes, donde se pierde una región de un cromosoma y se produce resistencia a los medicamentos al perder genes supresores de tumores como TP53 . [2]

La inestabilidad genómica puede ocurrir cuando la bifurcación de replicación se altera o se detiene en su migración. Esto puede ocurrir con las barreras de la horquilla de replicación, proteínas como PTIP, CHD4 y PARP1 , que normalmente son eliminadas por los sensores de daño del ADN de la célula, los encuestadores y los respondedores BRCA1 y BRCA2. [11]

Mecanismos epigenéticos

Las modificaciones epigenéticas en la resistencia a los fármacos antineoplásicos desempeñan un papel importante en el desarrollo del cáncer y la resistencia a los fármacos, ya que contribuyen a la regulación de la expresión genética. [12] Dos tipos principales de control epigenético son la metilación del ADN y la metilación/acetilación de histonas. La metilación del ADN es el proceso de agregar grupos metilo al ADN, generalmente en las regiones promotoras aguas arriba , lo que detiene la transcripción del ADN en la región y silencia efectivamente genes individuales. Las modificaciones de las histonas , como la desacetilación , alteran la formación de cromatina y silencian grandes regiones cromosómicas. En las células cancerosas, donde se rompe la regulación normal de la expresión genética, los oncogenes se activan mediante hipometilación y los supresores de tumores se silencian mediante hipermetilación. De manera similar, en el desarrollo de la resistencia a los medicamentos, se ha sugerido que las modificaciones epigenéticas pueden resultar en la activación y sobreexpresión de genes de resistencia a los medicamentos. [12]

Los estudios sobre líneas celulares cancerosas han demostrado que la hipometilación (pérdida de metilación) del promotor del gen MDR1 provocó una sobreexpresión y resistencia a múltiples fármacos. [13]

En líneas celulares de cáncer de mama resistentes al metotrexato sin absorción de fármaco ni expresión de portador de folato, que dan DAC , un inhibidor de la metilación del ADN, mejor absorción de fármaco y expresión de portador de folato. [14]

La resistencia adquirida al fármaco alquilante fotemustina en células de melanoma mostró una alta actividad de MGMT relacionada con la hipermetilación de los exones del gen MGMT . [15]

En líneas celulares resistentes a imatinib, se ha demostrado que el silenciamiento del gen SOCS-3 mediante metilación provoca la activación de la proteína STAT3 , lo que provoca una proliferación descontrolada. [dieciséis]

Mecanismos de las células cancerosas

Las células cancerosas pueden volverse resistentes a múltiples fármacos mediante la alteración del transporte de membrana , la mejora de la reparación del ADN , los defectos de la vía apoptótica , la alteración de las moléculas diana, las proteínas y los mecanismos de la vía, como la desactivación enzimática. [12]

Transporte de membrana alterado

Una descripción general de los mecanismos de resistencia antineoplásica y ejemplos de los principales genes implicados. Los cuadros azules indican los mecanismos de proliferación de células cancerosas; los recuadros verdes indican intervenciones terapéuticas; Los cuadros rojos indican mecanismos de resistencia.

Muchas clases de fármacos antineoplásicos actúan sobre componentes y vías intracelulares, como el ADN y los componentes nucleares, lo que significa que necesitan ingresar a las células cancerosas. La glicoproteína p (P-gp), o proteína de resistencia a múltiples fármacos, es un transportador de membrana fosforilado y glicosilado que puede sacar los fármacos de la célula, disminuyendo o eliminando así su eficacia. Esta proteína transportadora está codificada por el gen MDR1 y también se denomina proteína del casete de unión a ATP (ABC) . MDR1 tiene una especificidad de sustrato promiscua, lo que le permite transportar muchos compuestos estructuralmente diversos a través de la membrana celular, principalmente compuestos hidrofóbicos. Los estudios han encontrado que el gen MDR1 puede activarse y sobreexpresarse en respuesta a fármacos, formando así la base de la resistencia a muchos fármacos. [2]

Por ejemplo, se ha descubierto que el antibiótico rifampicina induce la expresión de MDR1 . Los experimentos en diferentes líneas celulares resistentes a los medicamentos y en el ADN de pacientes revelaron reordenamientos genéticos que habían iniciado la activación o sobreexpresión de MDR1. [17] Un polimorfismo C3435T en el exón 226 de MDR1 también se ha correlacionado fuertemente con las actividades de la glicoproteína p. [18]

MDR1 se activa a través de NF-κB , un complejo proteico que actúa como factor de transcripción. [19] [20] [21] [22] En la rata, un sitio de unión de NF-κB es adyacente al gen mdr1b , [23] NF-κB puede estar activo en células tumorales porque su gen NF-κB mutado o su gen inhibidor IκB mutado bajo quimioterapia. En las células de cáncer colorrectal , la inhibición de NF-κB o MDR1 provocó un aumento de la apoptosis en respuesta a un agente quimioterapéutico. [19]

Reparación mejorada del ADN

La reparación mejorada del ADN juega un papel importante en la capacidad de las células cancerosas para superar los daños al ADN inducidos por fármacos.

Las quimioterapias basadas en platino, como el cisplatino , se dirigen a las células tumorales mediante el entrecruzamiento de sus cadenas de ADN, lo que provoca mutaciones y daños. [2] Dicho daño desencadenará la muerte celular programada (por ejemplo, apoptosis ) en las células cancerosas. La resistencia al cisplatino ocurre cuando las células cancerosas desarrollan una capacidad mejorada para revertir dicho daño eliminando el cisplatino del ADN y reparando cualquier daño causado. [2] [12] Las células resistentes al cisplatino regulan positivamente la expresión del gen y la proteína de complementación cruzada de reparación por escisión (ERCC1) . [2]

Algunas quimioterapias son agentes alquilantes, lo que significa que unen un grupo alquilo al ADN para evitar que se lea. La O6-metilguanina ADN metiltransferasa (MGMT) es una enzima reparadora del ADN que elimina los grupos alquilo del ADN. La expresión de MGMT está regulada positivamente en muchas células cancerosas, lo que las protege de los agentes alquilantes. [12] Se ha encontrado una mayor expresión de MGMT en cáncer de colon, cáncer de pulmón, linfoma no Hodgkin, cáncer de mama, gliomas, mieloma y cáncer de páncreas. [24]

Defectos de la vía apoptótica

TP53 es un gen supresor de tumores que codifica la proteína p53, que responde al daño del ADN ya sea mediante reparación del ADN , detención del ciclo celular o apoptosis . La pérdida de TP53 mediante la eliminación del gen puede permitir que las células se repliquen continuamente a pesar del daño en el ADN. La tolerancia al daño del ADN puede otorgar a las células cancerosas un método de resistencia a aquellos medicamentos que normalmente inducen la apoptosis a través del daño del ADN. [2] [12]

Otros genes implicados en la resistencia a los medicamentos relacionados con la vía apoptótica incluyen h-ras y bcl-2 /bax. [25] Se ha descubierto que el h-ras oncogénico aumenta la expresión de ERCC1, lo que resulta en una mejor reparación del ADN (ver arriba). [26] Se descubrió que la inhibición de h-ras aumenta la sensibilidad al cisplatino en las células de glioblastoma . [27] La ​​expresión aumentada de Bcl-2 en células leucémicas ( linfoma no Hodgkin ) resultó en niveles reducidos de apoptosis en respuesta a agentes quimioterapéuticos, ya que Bcl-2 es un oncogén que favorece la supervivencia . [28]

Moléculas diana alteradas

Durante la terapia dirigida , muchas veces el objetivo se modifica y disminuye su expresión hasta el punto de que la terapia ya no es efectiva. Un ejemplo de esto es la pérdida del receptor de estrógeno (ER) y del receptor de progesterona (PR) tras el tratamiento antiestrógeno del cáncer de mama. [29] Los tumores con pérdida de ER y PR ya no responden al tamoxifeno u otros tratamientos antiestrógenos, y si bien las células cancerosas siguen respondiendo en cierta medida a los inhibidores de la síntesis de estrógenos , con el tiempo dejan de responder a la manipulación endocrina y ya no dependen de los estrógenos para crecer. [29]

Otra línea de terapias utilizadas para tratar el cáncer de mama se dirige a quinasas como el receptor 2 del factor de crecimiento epidérmico humano (HER2) de la familia EGFR . Las mutaciones a menudo ocurren en el gen HER2 durante el tratamiento con un inhibidor, y aproximadamente el 50% de los pacientes con cáncer de pulmón tienen una mutación guardiana EGFR-T790M . [12]

El tratamiento de la leucemia mieloide crónica (LMC) implica un inhibidor de la tirosina quinasa que se dirige al gen de fusión BCR/ABL llamado imatinib . En algunas personas resistentes al imatinib, el gen BCR/ABL se reactiva o amplifica, o se ha producido una mutación puntual única en el gen. Estas mutaciones puntuales mejoran la autofosforilación de la proteína BCR-ABL, lo que da como resultado la estabilización del sitio de unión de ATP en su forma activa, que no puede unirse mediante imatinib para una activación adecuada del fármaco. [30]

La topoisomerasa es un objetivo lucrativo para la terapia contra el cáncer debido a su papel fundamental como enzima en la replicación del ADN , y se han fabricado muchos inhibidores de la topoisomerasa . [31] La resistencia puede ocurrir cuando los niveles de topoisomerasa disminuyen o cuando diferentes isoformas de topoisomerasa se distribuyen diferencialmente dentro de la célula. También se han informado enzimas mutantes en células leucémicas de pacientes, así como mutaciones en otros cánceres que confieren resistencia a los inhibidores de la topoisomerasa. [31]

Metabolismo alterado

Uno de los mecanismos de resistencia a los antineoplásicos es la sobreexpresión de enzimas metabolizadoras de fármacos o moléculas transportadoras. [2] Al aumentar la expresión de las enzimas metabólicas, los fármacos se convierten más rápidamente en conjugados de fármacos o formas inactivas que luego pueden excretarse. Por ejemplo, una mayor expresión de glutatión promueve la resistencia a los medicamentos, ya que las propiedades electrofílicas del glutatión le permiten reaccionar con agentes citotóxicos, inactivándolos. [32] En algunos casos, la disminución o pérdida de expresión de las enzimas que metabolizan los fármacos confiere resistencia, ya que las enzimas son necesarias para procesar un fármaco desde una forma inactiva a una forma activa. El arabinósido , una quimioterapia comúnmente utilizada para la leucemia y los linfomas, se convierte en trifosfato de arabinósido de citosina mediante la desoxicitidina quinasa. La mutación de la desoxicitidina quinasa o la pérdida de expresión produce resistencia al arabinósido. [2]

Los niveles de expresión del factor de crecimiento también pueden promover la resistencia a las terapias antineoplásicas. [2] En el cáncer de mama, se encontró que las células resistentes a los medicamentos expresaban altos niveles de IL-6, mientras que las células sensibles no expresaban niveles significativos del factor de crecimiento. La IL-6 activa los factores de transcripción de la proteína de unión al potenciador CCAAT que activan la expresión del gen MDR1 (ver Alteración del transporte de membrana). [33]

Marcadores genéticos de sensibilidad y resistencia a medicamentos.

La farmacogenética juega un papel cada vez más importante en el tratamiento antineoplásico. [34] Las tecnologías de secuenciación rápida pueden identificar marcadores genéticos para la sensibilidad al tratamiento y la posible resistencia. Ciertos marcadores son más representativos y es más probable que se utilicen clínicamente. [34]

Cuando faltan BRCA1 y BRCA2, como ocurre en entre el 5 y el 10 por ciento de todos los cánceres de mama, una bifurcación estancada permanece desestabilizada y su ADN recién sintetizado se degrada. Esta inestabilidad genómica significa que la célula cancerosa es en realidad más sensible a los fármacos de quimioterapia que dañan el ADN. [35]

Enfoques genéticos para superar la resistencia a los medicamentos.

Se sabe que las proteínas MDR son genes de resistencia a los medicamentos y se expresan altamente en varios tipos de cáncer. La inhibición de los genes MDR podría dar como resultado la sensibilización de las células a la terapéutica y una disminución de la resistencia antineoplásica. La reversina 121 (R121) es un péptido de alta afinidad por MDR, y el uso de R121 como tratamiento para las células de cáncer de páncreas produce una mayor quimiosensibilidad y una menor proliferación. [36]

En muchos cánceres se encuentra una expresión aberrante de NF-κB , y se ha descubierto que NF-κB está involucrado en la resistencia a las quimioterapias basadas en platino, como el cisplatino. La inhibición de NF-κB por la genisteína en varias líneas celulares de cáncer (próstata, mama, pulmón y páncreas) mostró una mayor inhibición del crecimiento y un aumento de la quimiosensibilidad, visto como un aumento de la apoptosis inducida por agentes terapéuticos. [37] Sin embargo, apuntar a la vía NF-κB puede ser difícil, ya que puede haber muchos efectos fuera del objetivo y no específicos.

La expresión de TP53 mutado provoca defectos en la vía apoptótica, lo que permite que las células cancerosas eviten la muerte. Se ha demostrado que la reexpresión del gen de tipo salvaje en células cancerosas in vitro inhibe la proliferación celular, induce la detención del ciclo celular y la apoptosis. [38]

En el cáncer de ovario , el gen ATP7B codifica un transportador de eflujo de cobre, que se encuentra regulado positivamente en líneas celulares y tumores resistentes al cisplatino. El desarrollo de desoxinucleótidos antisentido contra el ARNm de ATP7B y el tratamiento de una línea celular de cáncer de ovario muestra que la inhibición de ATP7B aumenta la sensibilidad de las células al cisplatino. [39]

Referencias

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