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Represor del triptófano

El represor de triptófano (o represor trp ) es un factor de transcripción que interviene en el control del metabolismo de los aminoácidos . Se ha estudiado mejor en Escherichia coli , donde es una proteína dimérica que regula la transcripción de los 5 genes en el operón triptófano . [1] Cuando el aminoácido triptófano es abundante en la célula, se une a la proteína, lo que provoca un cambio conformacional en la proteína. [2] El complejo represor se une entonces a su secuencia operadora en los genes que regula, desactivando los genes. [3] [4]

Uno de los genes regulados por el represor trp, el trpR, codifica la propia proteína represora del triptófano. Se trata de una forma de regulación por retroalimentación . Sin embargo, estos genes se encuentran en operones diferentes.

El represor (triptófano) es un homodímero proteico de 25 kD que regula la transcripción de la vía biosintética del triptófano en bacterias . Hay 5 operones que están regulados por trpR: los operones trpEDCBA , trpR , AroH , AroL y mtr .

Mecanismo

Cuando el aminoácido triptófano se encuentra en abundancia en la célula, el trpR se une a dos moléculas de triptófano, lo que altera su estructura y dinámica para que pueda unirse al ADN operador . Cuando esto ocurre, se impide la transcripción del ADN, lo que suprime los productos del gen (proteínas que producen más triptófano). Cuando los niveles celulares de triptófano disminuyen, las moléculas de triptófano del represor se desprenden, lo que permite que el represor vuelva a su forma inactiva.

trpR también controla la regulación de su propia producción, a través de la regulación del gen trpR . [5]

La estructura del holorrepresor unido al ligando y las formas libres de ligando se han determinado mediante cristalografía de rayos X y RMN . [6] [7] [8] [9] [10]

El operón trp está formado por un gen regulador, un promotor, un operador y un terminador. El operón trp está activo únicamente cuando el triptófano celular es escaso. Si no hay suficiente triptófano, la proteína represora se desprende del operador (donde normalmente está unido el represor) y la ARN polimerasa puede completar su lectura de la cadena de ADN. Si la ARN polimerasa llega al terminador (al final de la cadena de ADN), se expresan las enzimas para la biosíntesis del triptófano.

Véase también

Referencias

  1. ^ Santillan M, Mackey MC (2001). "Regulación dinámica del operón triptófano: un estudio de modelado y comparación con datos experimentales". Proc. Natl. Sci. USA . 98 (4): 1364–9. Bibcode :2001PNAS...98.1364S. doi : 10.1073/pnas.98.4.1364 . PMC  29262 . PMID  11171956.
  2. ^ Zhang RG, Joachimiak A, Lawson CL, Schevitz RW, Otwinowski Z, Sigler PB (1987). "La estructura cristalina del aporrepresor trp a 1,8 A muestra cómo la unión del triptófano mejora la afinidad del ADN". Nature . 327 (6123): 591–7. Bibcode :1987Natur.327..591Z. doi :10.1038/327591a0. PMID  3600756. S2CID  4335349.{{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  3. ^ Jeeves M, Evans PD, Parslow RA, Jaseja M, Hyde EI (1999). "Estudios de la unión del represor Trp de Escherichia coli a sus cinco operadores y a secuencias de operadores variantes". Eur. J. Biochem . 265 (3): 919–28. doi : 10.1046/j.1432-1327.1999.00792.x . PMID  10518785.
  4. ^ Arvidson DN, Arvidson CG, Lawson CL, Miner J, Adams C, Youderian P (1994). "La secuencia represora del triptófano está altamente conservada entre las enterobacterias". Nucleic Acids Res . 22 (10): 1821–9. doi :10.1093/nar/22.10.1821. PMC 308080 . PMID  8208606. 
  5. ^ Kelley RL, Yanofsky C (mayo de 1982). "La producción del aporrepresor Trp está controlada por regulación autógena y traducción ineficiente". Proc. Natl. Sci. USA . 79 (10): 3120–4. Bibcode :1982PNAS...79.3120K. doi : 10.1073/pnas.79.10.3120 . PMC 346365 . PMID  7048301. 
  6. ^ Schevitz RW, Otwinowski Z, Joachimiak A, Lawson CL, Sigler PB (1985). "La estructura tridimensional del represor trp". Nature . 317 (6040): 782–6. Código Bibliográfico :1985Natur.317..782S. doi :10.1038/317782a0. PMID  3903514. S2CID  4340128.{{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  7. ^ Otwinowski Z, Schevitz RW, Zhang RG, et al. (1988). "Estructura cristalina del complejo represor/operador trp con resolución atómica". Nature . 335 (6188): 321–9. Bibcode :1988Natur.335..321O. doi :10.1038/335321a0. PMID  3419502. S2CID  9358980.
  8. ^ Lawson CL, Carey J (1993). "Unión en tándem en cristales de un complejo de semisitio operador/represor trp". Nature . 366 (6451): 178–82. Bibcode :1993Natur.366..178L. doi :10.1038/366178a0. PMID  8232559. S2CID  4309487.
  9. ^ Zhao D, Arrowsmith CH , Jia X, Jardetzky O (1993). "Estructuras de solución refinadas del holo- y aporrepresor trp de Escherichia coli". J. Mol. Biol . 229 (3): 735–46. doi :10.1006/jmbi.1993.1076. PMID  8433368.
  10. ^ Zhang H, Zhao D, Revington M, et al. (1994). "Las estructuras de solución del complejo de ADN represor-operador trp". J. Mol. Biol . 238 (4): 592–614. doi :10.1006/jmbi.1994.1317. PMID  8176748.