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Regulador de respuesta

En biología molecular , un regulador de respuesta es una proteína que media la respuesta de una célula a los cambios en su entorno como parte de un sistema regulador de dos componentes . Los reguladores de respuesta están acoplados a histidina quinasas específicas que sirven como sensores de cambios ambientales. Los reguladores de respuesta y las histidina quinasas son dos de las familias de genes más comunes en bacterias , donde los sistemas de señalización de dos componentes son muy comunes; también aparecen mucho más raramente en los genomas de algunas arqueas , levaduras , hongos filamentosos y plantas . Los sistemas de dos componentes no se encuentran en los metazoos . [1] [2] [3] [4]

Función

Estructura cristalina de la proteína de transferencia de fosfohistina de levadura Ypd1 en complejo con el regulador de respuesta Sln1. Ypd1 aparece a la derecha con el haz de cuatro hélices conservado en amarillo y las hélices variables en rojo. Sln1 aparece a la izquierda con láminas beta en marrón y hélices en marrón. Los residuos clave (Asp de Sln1 e His de Ypd1) están resaltados con barras verdes. Un ion de magnesio unido se muestra como una esfera naranja y el trifluoruro de berilio , un análogo del fosforilo, se muestra en rosa. De PDB : 2R25 ​. [5]

Las proteínas reguladoras de respuesta suelen constar de un dominio receptor y uno o más dominios efectores, aunque en algunos casos poseen solo un dominio receptor y ejercen sus efectos a través de interacciones proteína-proteína . En la señalización de dos componentes, una histidina quinasa responde a los cambios ambientales mediante la autofosforilación en un residuo de histidina , tras lo cual el dominio receptor del regulador de respuesta cataliza la transferencia del grupo fosfato a su propio residuo aspartato receptor. Esto induce un cambio conformacional que altera la función de los dominios efectores, lo que suele dar lugar a un aumento de la transcripción de los genes diana. Los mecanismos por los que esto ocurre son diversos e incluyen la activación alostérica del dominio efector o la oligomerización de los reguladores de respuesta fosforilados. [2] En una variación común de este tema, denominada retransmisión de fósforo, una histidina quinasa híbrida posee su propio dominio receptor, y una proteína de fosfotransferencia de histidina realiza la transferencia final a un regulador de respuesta. [4]

En muchos casos, las histidina quinasas son bifuncionales y también sirven como fosfatasas , catalizando la eliminación de fosfato de los residuos de aspartato del regulador de respuesta, de modo que la señal transducida por el regulador de respuesta refleja el equilibrio entre la actividad de la quinasa y la fosfatasa. [4] Muchos reguladores de respuesta también son capaces de autodesfosforilación, que ocurre en una amplia gama de escalas de tiempo. [2] Además, el fosfoaspartato es relativamente inestable químicamente y puede hidrolizarse de forma no enzimática. [1]

Las histidina quinasas son altamente específicas para sus reguladores de respuesta afines; hay muy poca comunicación cruzada entre diferentes sistemas de señalización de dos componentes en la misma célula. [6]

Clasificación

Los reguladores de respuesta se pueden dividir en al menos tres grandes clases, según las características de los dominios efectores: reguladores con un dominio efector de unión al ADN, reguladores con un dominio efector enzimático y reguladores de respuesta de un solo dominio. [3] Es posible realizar clasificaciones más completas basadas en un análisis más detallado de la arquitectura del dominio. Más allá de estas amplias categorizaciones, existen reguladores de respuesta con otros tipos de dominios efectores, incluidos los dominios efectores de unión al ARN.

Los reguladores con un dominio efector de unión al ADN son los reguladores de respuesta más comunes y tienen impactos directos en la transcripción . [7] Tienden a interactuar con sus reguladores cognados en un dominio receptor N-terminal y contienen el efector de unión al ADN hacia el C-terminal. Una vez fosforilado en el dominio receptor, el regulador de respuesta se dimeriza, obtiene una capacidad de unión al ADN mejorada y actúa como un factor de transcripción . [8] La arquitectura de los dominios de unión al ADN se caracteriza por ser variaciones en los motivos hélice-giro-hélice . Una variación, encontrada en el regulador de respuesta OmpR del sistema de dos componentes EnvZ/OmpR y otros reguladores de respuesta similares a OmpR, es una arquitectura de "hélice alada". [9] Los reguladores de respuesta similares a OmpR son el grupo más grande de reguladores de respuesta y el motivo de hélice alada está muy extendido. Otros subtipos de reguladores de respuesta de unión al ADN incluyen reguladores similares a FixJ y a NtrC. [10] Los reguladores de la respuesta de unión al ADN están involucrados en varios procesos de absorción, incluido el nitrato / nitrito (NarL, que se encuentra en la mayoría de los procariotas). [11]

La segunda clase de reguladores de respuesta multidominio son aquellos con dominios efectores enzimáticos . [12] Estos reguladores de respuesta pueden participar en la transducción de señales y generar moléculas mensajeras secundarias . Los ejemplos incluyen el regulador de quimiotaxis CheB, con un dominio de metilesterasa que se inhibe cuando el regulador de respuesta está en la conformación inactiva no fosforilada. Otros reguladores de respuesta enzimática incluyen fosfodiesterasas c-di-GMP (por ejemplo, VieA en V. cholerae ), fosfatasas proteicas y quinasas de histidina. [12]

Un número relativamente pequeño de reguladores de respuesta, los reguladores de respuesta de dominio único, solo contienen un dominio receptor y dependen de las interacciones proteína-proteína para ejercer sus efectos biológicos posteriores. [13] El dominio receptor sufre un cambio conformacional a medida que interactúa con una histidina quinasa autofosforilada y, en consecuencia, el regulador de respuesta puede iniciar reacciones adicionales a lo largo de una cascada de señalización. Ejemplos destacados incluyen el regulador de quimiotaxis CheY, que interactúa con las proteínas motoras flagelares directamente en su estado fosforilado. [13]

Hasta ahora, la secuenciación ha demostrado que las distintas clases de reguladores de respuesta están distribuidas de manera desigual en varios taxones, [14] incluso entre dominios. Si bien los reguladores de respuesta con dominios de unión al ADN son los más comunes en las bacterias, los reguladores de respuesta de un solo dominio son más comunes en las arqueas, y otras clases importantes de reguladores de respuesta parecen estar ausentes en los genomas de las arqueas.

Evolución

El número de sistemas de dos componentes presentes en un genoma bacteriano está altamente correlacionado con el tamaño del genoma así como con el nicho ecológico ; las bacterias que ocupan nichos con fluctuaciones ambientales frecuentes poseen más histidina quinasas y reguladores de respuesta. [4] [7] Pueden surgir nuevos sistemas de dos componentes por duplicación genética o por transferencia genética lateral , y las tasas relativas de cada proceso varían drásticamente entre especies bacterianas. [15] En la mayoría de los casos, los genes reguladores de respuesta están ubicados en el mismo operón que su histidina quinasa cognada; [4] es más probable que las transferencias genéticas laterales preserven la estructura del operón que las duplicaciones genéticas. [15] El pequeño número de sistemas de dos componentes presentes en eucariotas probablemente surgió por transferencia genética lateral de orgánulos endosimbióticos ; en particular, los presentes en plantas probablemente derivan de cloroplastos . [4]

Referencias

  1. ^ ab Stock AM, Robinson VL, Goudreau PN (2000). "Transducción de señales de dos componentes". Revisión anual de bioquímica . 69 : 183–215. doi :10.1146/annurev.biochem.69.1.183. PMID  10966457.
  2. ^ abc West AH, Stock AM (junio de 2001). "Histidina quinasas y proteínas reguladoras de respuesta en sistemas de señalización de dos componentes". Tendencias en ciencias bioquímicas . 26 (6): 369–76. doi :10.1016/s0968-0004(01)01852-7. PMID  11406410.
  3. ^ ab Galperin MY (junio de 2005). "Un censo de proteínas de transducción de señales intracelulares y unidas a la membrana en bacterias: coeficiente intelectual bacteriano, extrovertidos e introvertidos". BMC Microbiology . 5 : 35. doi : 10.1186/1471-2180-5-35 . PMC 1183210 . PMID  15955239. 
  4. ^ abcdef Capra EJ, Laub MT (2012). "Evolución de los sistemas de transducción de señales de dos componentes". Revisión anual de microbiología . 66 : 325–47. doi :10.1146/annurev-micro-092611-150039. PMC 4097194 . PMID  22746333. 
  5. ^ Zhao X, Copeland DM, Soares AS, West AH (enero de 2008). "Estructura cristalina de un complejo entre la proteína de retransmisión de fosforilación YPD1 y el dominio regulador de respuesta de SLN1 unido a un análogo de fosforilo". Journal of Molecular Biology . 375 (4): 1141–51. doi :10.1016/j.jmb.2007.11.045. PMC 2254212 . PMID  18076904. 
  6. ^ Rowland MA, Deeds EJ (abril de 2014). "Interferencia y evolución de la especificidad en la señalización de dos componentes". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 111 (15): 5550–5. Bibcode :2014PNAS..111.5550R. doi : 10.1073/pnas.1317178111 . PMC 3992699 . PMID  24706803. 
  7. ^ ab Galperin MY (junio de 2006). "Clasificación estructural de los reguladores de la respuesta bacteriana: diversidad de dominios de salida y combinaciones de dominios". Journal of Bacteriology . 188 (12): 4169–82. doi :10.1128/jb.01887-05. PMC 1482966 . PMID  16740923. 
  8. ^ Barbieri CM, Wu T, Stock AM (mayo de 2013). "Un análisis exhaustivo de la fosforilación, dimerización y unión al ADN de OmpR respalda un modelo canónico para la activación". Journal of Molecular Biology . 425 (10): 1612–26. doi :10.1016/j.jmb.2013.02.003. PMC 3646996 . PMID  23399542. 
  9. ^ Kenney, Linda J (1 de abril de 2002). "Relaciones estructura/función en OmpR y otros factores de transcripción de hélice alada". Current Opinion in Microbiology . 5 (2): 135–141. doi :10.1016/S1369-5274(02)00310-7. PMID  11934608.
  10. ^ Rajeev L, Luning EG, Dehal PS, Price MN, Arkin AP, Mukhopadhyay A (octubre de 2011). "Mapeo sistemático de reguladores de respuesta de dos componentes a genes diana en una bacteria reductora de sulfato modelo". Genome Biology . 12 (10): R99. doi : 10.1186/gb-2011-12-10-r99 . PMC 3333781 . PMID  21992415. 
  11. ^ Baikalov I, Schröder I, Kaczor-Grzeskowiak M, Grzeskowiak K, Gunsalus RP, Dickerson RE (agosto de 1996). "Estructura del regulador de respuesta de Escherichia coli NarL". Bioquímica . 35 (34): 11053–61. CiteSeerX 10.1.1.580.6078 . doi :10.1021/bi960919o. PMID  8780507. 
  12. ^ ab Galperin MY (abril de 2010). "Diversidad de la estructura y función de los dominios de salida de los reguladores de respuesta". Current Opinion in Microbiology . 13 (2): 150–9. doi :10.1016/j.mib.2010.01.005. PMC 3086695 . PMID  20226724. 
  13. ^ ab Sarkar MK, Paul K, Blair D (mayo de 2010). "La proteína de señalización de quimiotaxis CheY se une a la proteína rotora FliN para controlar la dirección de la rotación flagelar en Escherichia coli". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 107 (20): 9370–5. Bibcode :2010PNAS..107.9370S. doi : 10.1073/pnas.1000935107 . PMC 2889077 . PMID  20439729. 
  14. ^ "Censo de reguladores de la respuesta procariota". www.ncbi.nlm.nih.gov . Consultado el 8 de octubre de 2017 .
  15. ^ ab Alm E, Huang K, Arkin A (noviembre de 2006). "La evolución de los sistemas de dos componentes en bacterias revela diferentes estrategias para la adaptación al nicho". PLOS Computational Biology . 2 (11): e143. Bibcode :2006PLSCB...2..143A. doi : 10.1371/journal.pcbi.0020143 . PMC 1630713 . PMID  17083272.