Las proteínas del centro de reacción fotosintética son los principales componentes proteicos de los centros de reacción fotosintética (CR) de bacterias y plantas. Son proteínas transmembrana incrustadas en el tilacoide del cloroplasto o en la membrana celular bacteriana.
Las plantas, las algas y las cianobacterias tienen un tipo de PRC para cada uno de sus dos fotosistemas. Las bacterias no oxigenadas, por otro lado, tienen un RC que se asemeja al centro del fotosistema I (Tipo I) o al centro del fotosistema II (Tipo II). En cualquier caso, las PRC tienen dos proteínas relacionadas (L/M; D1/D2; PsaA/PsaB) que forman un complejo central de 5 hélices cuasi-simétrico con bolsillos para la unión de pigmentos. Los dos tipos están estructuralmente relacionados y comparten un ancestro común. [1] [2] Cada tipo tiene diferentes bolsillos para ligandos para acomodar sus reacciones específicas : mientras que las RC de Tipo I usan grupos de azufre de hierro para aceptar electrones, las RC de Tipo II usan quinonas. Las unidades centrales de las RC de Tipo I también tienen seis hélices transmembrana adicionales para recolectar energía. [2]
El aparato fotosintético de tipo II en bacterias no oxigenadas consiste en complejos de proteína-pigmento que captan luz, LH1 y LH2, que utilizan carotenoides y bacterioclorofila como donantes primarios. [3] LH1 actúa como centro de recolección de energía, almacenándola temporalmente antes de su transferencia al centro de reacción fotosintética (CR). [4] Los electrones se transfieren desde el donante primario a través de un aceptor intermedio (bacteriofeofitina) al aceptor primario (quinina Qa), y finalmente al aceptor secundario (quinona Qb), lo que resulta en la formación de ubiquinol QbH2. El CR usa la energía de excitación para barajar electrones a través de la membrana, transfiriéndolos a través de ubiquinol al complejo citocromo bc1 para establecer un gradiente de protones a través de la membrana, que es utilizado por la ATP sintetasa para formar ATP. [5] [6] [7]
El complejo central está anclado en la membrana celular y consiste en una unidad de RC rodeada por LH1; en algunas especies puede haber subunidades adicionales. [8] Un RC tipo II consta de tres subunidades: L (ligero), M (medio) y H (pesado; InterPro : IPR005652 ). Las subunidades L y M proporcionan el andamiaje para el cromóforo, mientras que la subunidad H contiene un dominio citoplasmático. [9] En Rhodopseudomonas viridis , también hay una subunidad de citocromo tetrahemo no membranoso (4Hcyt) en la superficie periplásmica.
La estructura de un sistema de tipo I en el anaerobio Heliobacterium modesticaldum se resolvió en 2017 ( PDB : 5V8K ). Como homodímero que consta de un solo tipo de proteína en el complejo central, se considera un ejemplo más cercano a cómo es una unidad ancestral antes de la división de tipo I/II en comparación con todos los sistemas heterodímeros. [2]
Las proteínas del centro de reacción del fotosistema II (PSII) D1 (PsbA) y D2 (PsbD) de las cianobacterias, las algas y las plantas solo muestran una homología de secuencia de aproximadamente el 15 % con las subunidades L y M, sin embargo, los aminoácidos conservados corresponden a los sitios de unión de los cofactores fotoquímicamente activos. Como resultado, los centros de reacción (CR) de las bacterias fotosintéticas purpúreas y el PSII muestran una similitud estructural considerable en términos de organización de los cofactores.
Las proteínas D1 y D2 se presentan como un heterodímero que forma el núcleo de reacción del PSII, un complejo de proteína-pigmento de múltiples subunidades que contiene más de cuarenta cofactores diferentes, que están anclados en la membrana celular en las cianobacterias y en la membrana tilacoide en las algas y plantas. Al absorber la energía de la luz, el heterodímero D1/D2 sufre una separación de carga y los electrones se transfieren desde el donante primario (clorofila a) a través de la feofitina al aceptor primario quinona Qa, luego al aceptor secundario Qb, que al igual que el sistema bacteriano, culmina en la producción de ATP. Sin embargo, el PSII tiene una función adicional sobre el sistema bacteriano. En el lado oxidante del PSII, un residuo redox-activo en la proteína D1 reduce P680, la tirosina oxidada retira entonces electrones de un grupo de manganeso, que a su vez retira electrones del agua, lo que lleva a la división del agua y la formación de oxígeno molecular. De esta forma, el PSII proporciona una fuente de electrones que el fotosistema I puede utilizar para producir el poder reductor (NADPH) necesario para convertir el CO2 en glucosa. [10] [11]
En lugar de asignar funciones especializadas a las quinonas, el centro del fotosistema I PsaA-PsaB evolucionó para inmovilizar ambas quinonas y reclutó también la subunidad de hierro-azufre PsaC para mitigar aún más el riesgo de estrés oxidativo. [2]
Se han descubierto genes del centro de reacción fotosintética del PSII (PsbA, PsbD) dentro de bacteriófagos marinos . [12] [13] [14] Aunque es un dogma ampliamente aceptado que fragmentos arbitrarios de ADN pueden ser transportados por fagos entre hospedadores ( transducción ), difícilmente esperaríamos encontrar ADN transducido dentro de una gran cantidad de virus. Se presume que la transducción es común en general, pero que un solo fragmento de ADN se transduzca de manera rutinaria sería altamente inesperado. En cambio, conceptualmente, un gen que se encuentre de manera rutinaria en estudios de ADN viral tendría que ser un elemento funcional del propio virus (esto no implica que el gen no se transfiera entre hospedadores -que es lo que hace el fotosistema dentro de los virus [15] - sino que existe una función viral para el gen, que no está simplemente haciendo autostop con el virus). Sin embargo, los virus libres carecen de la maquinaria necesaria para sustentar el metabolismo, y mucho menos la fotosíntesis. Como resultado, no es probable que los genes del fotosistema sean un componente funcional del virus como una proteína de la cápside o una fibra de la cola. En cambio, se expresan dentro de una célula huésped infectada. [16] [17] La mayoría de los genes del virus que se expresan en el contexto del huésped son útiles para secuestrar la maquinaria del huésped para producir virus o para la replicación del genoma viral. Estos pueden incluir transcriptasas inversas, integrasas, nucleasas u otras enzimas. Los componentes del fotosistema tampoco encajan en este molde.
La producción de un fotosistema activo durante la infección viral proporciona fotosíntesis activa a las células moribundas. Sin embargo, esto no es altruismo viral hacia el huésped. El problema con las infecciones virales tiende a ser que incapacitan al huésped con relativa rapidez. Como la expresión de proteínas se desvía del genoma del huésped al genoma viral, el fotosistema se degrada con relativa rapidez (debido en parte a la interacción con la luz, que es altamente corrosiva), cortando el suministro de nutrientes al virus en replicación. [18] Una solución a este problema es agregar genes del fotosistema rápidamente degradados al virus, de modo que el flujo de nutrientes no se inhiba y se produzcan más virus. Sería de esperar que este descubrimiento conduzca a otros descubrimientos de naturaleza similar; que los elementos del metabolismo del huésped clave para la producción viral y que se dañan fácilmente durante la infección son reemplazados o apoyados activamente por el virus durante la infección. De hecho, recientemente, también se informó de la existencia de casetes de genes PSI que contienen conjuntos completos de genes [(psaJF, C, A, B, K, E y D) y (psaD, C, A y B)] en cianófagos marinos de los océanos Pacífico e Índico [19] [20] [21]
