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ADAM (proteína)

Diagrama de una metaloproteasa ADAM que desprende ectodominio.

Las ADAM (abreviatura de desintegrina y metaloproteinasa ) son una familia de metaloendopeptidasas secretadas y transmembrana de un solo paso . [1] [2] Todas las ADAM se caracterizan por una organización de dominio particular que presenta un prodominio, una metaloproteasa, una desintegrina, un dominio rico en cisteína, un dominio similar al factor de crecimiento epidérmico y un dominio transmembrana, así como una cola citoplasmática C-terminal. [3] Sin embargo, no todas las ADAM humanas tienen un dominio de proteasa funcional, lo que indica que su función biológica depende principalmente de las interacciones proteína-proteína . [4] Las ADAM que son proteasas activas se clasifican como sheddases porque cortan o desprenden porciones extracelulares de proteínas transmembrana . [4] Por ejemplo, ADAM10 puede cortar parte del receptor HER2 , activándolo así. [5] Los genes ADAM se encuentran en animales , coanoflagelados , hongos y algunos grupos de algas verdes . La mayoría de las algas verdes y todas las plantas terrestres probablemente perdieron las proteínas ADAM. [6]

Las ADAM se clasifican en el grupo de enzimas EC 3.4.24.46 y en la familia de peptidasas MEROPS M12B. [3] Los términos adamalisina y familia MDC (similar a metaloproteinasa, similar a desintegrina, rica en cisteína) se han utilizado históricamente para referirse a esta familia. [7]

Miembros de la familia ADAM

Medicamento

Los inhibidores terapéuticos de ADAM podrían potenciar la terapia contra el cáncer. [23]

Véase también

Referencias

  1. ^ Brocker, C; Vasiliou, V; Nebert, DW (octubre de 2009). "Divergencia evolutiva y funciones de las familias de genes ADAM y ADAMTS". Genómica humana . 4 (1): 43–55. doi : 10.1186/1479-7364-4-1-43 . PMC  3500187 . PMID  19951893.
  2. ^ Wolfsberg TG, Straight PD, Gerena RL, et al. (1995). "ADAM, una familia de genes ampliamente distribuida y regulada por el desarrollo que codifica proteínas de membrana con un dominio de desintegrina y metaloproteasa". Dev. Biol . 169 (1): 378–383. doi : 10.1006/dbio.1995.1152 . PMID  7750654.
  3. ^ ab "ADAM, rico en cisteína (IPR006586)". InterPro . Consultado el 18 de febrero de 2016 .
  4. ^ ab Edwards DR, Handsley MM, Pennington CJ (octubre de 2008). "Las metaloproteinasas ADAM". Mol. Aspects Med . 29 (5): 258–89. doi :10.1016/j.mam.2008.08.001. PMC 7112278. PMID 18762209  . 
  5. ^ Liu, PC; et al. (2006). "Identificación de ADAM10 como una fuente importante de actividad de la sheddasa del ectodominio HER2 en células de cáncer de mama con sobreexpresión de HER2". Cancer Biology and Therapy . 5 (6): 657–664. doi : 10.4161/cbt.5.6.2708 . PMID  16627989.
  6. ^ Souza J, Lisboa A, Santos T, Andrade M, Neves V, Teles-Souza J, Jesus H, Bezerra T, Falcão V, Oliveira R, Del-Bem L (2020). "La evolución de la familia de genes ADAM en eucariotas". Genómica . 112 (5): 3108–3116. doi : 10.1016/j.ygeno.2020.05.010 . PMID  32437852. S2CID  218832838.
  7. ^ Blobel, CP (22 de agosto de 1997). "Metaloproteasas-desintegrinas: vínculos con la adhesión celular y la escisión de TNF alfa y Notch". Cell . 90 (4): 589–92. doi : 10.1016/s0092-8674(00)80519-x . PMID  9288739. S2CID  17710705.
  8. ^ "Gen Entrez: dominio 2 de la metalopeptidasa ADAM2 (fertilina beta)".
  9. ^ "Gen Entrez: dominio 7 de la metalopeptidasa ADAM".
  10. ^ "Gen Entrez: dominio 8 de la metalopeptidasa ADAM8 de ADAM".
  11. ^ "Gen Entrez: dominio 9 de la metalopeptidasa ADAM9 (meltrina gamma)".
  12. ^ "Entrada de la endopeptidasa ADAM10 (Número EC 3.4.24.81)".
  13. ^ "Gen Entrez: dominio 11 de la metalopeptidasa ADAM11".
  14. ^ Obstetricia y ginecología de Danforth, décima edición; Copyright 2008 Lippincott Williams & Wilkins; Capítulo 7: Diagnóstico prenatal, página 113
  15. ^ "Gen Entrez: ADAM15 Dominio de metalopeptidasa ADAM 15 (metargidina)".
  16. ^ Li Y, Brazzell J, Herrera A, Walcheck B (octubre de 2006). "La deficiencia de ADAM17 por parte de los neutrófilos maduros tiene efectos diferenciales en la liberación de L-selectina". Blood . 108 (7): 2275–9. doi :10.1182/blood-2006-02-005827. PMC 1895557 . PMID  16735599. 
  17. ^ "Gen Entrez: dominio 18 de la metalopeptidasa ADAM18".
  18. ^ "Gen Entrez: dominio 19 de la metalopeptidasa ADAM19 (meltrina beta)".
  19. ^ "Gen Entrez: dominio 22 de la metalopeptidasa ADAM22".
  20. ^ "Gen Entrez: dominio 23 de la metalopeptidasa ADAM23".
  21. ^ "Gen Entrez: dominio 28 de la metalopeptidasa ADAM28".
  22. ^ "Gen Entrez: dominio 33 de la metalopeptidasa ADAM33".
  23. ^ Guo, Zhen; Jin, Xunbo; Jia, Haiyan (2013). "La inhibición de ADAM-17 regula negativamente la vía Notch de forma más eficaz que la de la γ-secretasa en el carcinoma renal". Journal of Experimental & Clinical Cancer Research . 32 (1): 26. doi : 10.1186/1756-9966-32-26 . PMC 3662624 . PMID  23659326. 

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