Una proteína secretora es cualquier proteína, ya sea endocrina o exocrina , que es secretada por una célula. Las proteínas secretoras incluyen muchas hormonas , enzimas , toxinas y péptidos antimicrobianos . Las proteínas secretoras se sintetizan en el retículo endoplasmático. [1]
La producción de una proteína secretora comienza como cualquier otra proteína. El ARNm se produce y se transporta al citosol donde interactúa con un ribosoma citosólico libre . La parte que se produce primero, la N-terminal, contiene una secuencia señal que consta de 6 a 12 aminoácidos con cadenas laterales hidrofóbicas. Esta secuencia es reconocida por una proteína citosólica, SRP (Signal Recognition Particle), que detiene la traducción y ayuda en el transporte del complejo ARNm-ribosoma a un receptor SRP que se encuentra en la membrana del retículo endoplasmático . Cuando llega al RE, la secuencia señal se transfiere al translocón , un canal conductor de proteínas en la membrana que permite que el polipéptido recién sintetizado se transloque al lumen del RE . La disociación de SRP del ribosoma restaura la traducción de la proteína secretora. La secuencia señal se elimina y la traducción continúa mientras la cadena producida se mueve a través del translocón (translocación cotraduccional).
Una vez completada la producción de la proteína, ésta interactúa con varias otras proteínas para obtener su estado final.
Después de la traducción, las proteínas del RE se encargan de que la proteína se pliegue correctamente. Si después de un primer intento el plegado no tiene éxito, se intenta un segundo plegado. Si este también falla, la proteína se exporta al citosol y se marca para su destrucción. Además del plegado, también se añade una cadena de azúcar a la proteína. Después de estos cambios, la proteína es transportada al aparato de Golgi por una vesícula recubierta que utiliza la proteína de recubrimiento COPII.
En el aparato de Golgi , las cadenas de azúcar se modifican añadiendo o quitando determinados azúcares. La proteína secretora sale del aparato de Golgi a través de una vesícula sin revestimiento.
Las proteínas de membrana con áreas funcionales en el lado citosólico tanto de la vesícula como de la membrana celular garantizan que la vesícula se asocie con la membrana. La membrana de la vesícula se fusiona con la membrana celular y, por lo tanto, la proteína abandona la célula. Algunas vesículas no se fusionan inmediatamente y esperan una señal antes de comenzar la fusión. Esto se observa en vesículas que transportan neurotransmisores en células presinápticas . Este proceso constituye un mecanismo eficaz de señalización entre células a través del tráfico de vesículas de membrana desde la célula secretora hasta las células diana en el cuerpo humano o animal.
El proceso se ha extendido a la interfaz huésped-patógeno , donde las bacterias gramnegativas secretan vesículas de membrana externa que contienen proteínas de señal completamente conformadas y factores de virulencia a través de la exocitosis de vesículas de tamaño nanométrico, con el fin de controlar las actividades de la célula huésped o objetivo y explotar su entorno.