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Proteína ribosomal L5 60S

La proteína ribosomal L5 60S es una proteína que en los humanos está codificada por el gen RPL5 . [5] [6]

Función

Los ribosomas , los orgánulos que catalizan la síntesis de proteínas , constan de una pequeña subunidad 40S y una gran subunidad 60S . Juntas, estas subunidades están compuestas por 4 especies de ARN y aproximadamente 80 proteínas estructuralmente distintas. Este gen codifica una proteína ribosómica que es un componente de la subunidad 60S. La proteína pertenece a la familia L18P de proteínas ribosómicas. Se encuentra en el citoplasma . La proteína se une al ARNr 5S para formar un complejo estable llamado partícula de ribonucleoproteína 5S (RNP), que es necesaria para el transporte del ARNr 5S citoplasmático no asociado al ribosoma al nucléolo para su ensamblaje en ribosomas. La proteína interactúa específicamente con la subunidad beta de la caseína quinasa 2 .

Importancia clínica

Se ha observado una expresión variable de este gen en cánceres colorrectales en comparación con los tejidos normales adyacentes, aunque no se ha encontrado correlación entre el nivel de expresión y la gravedad de la enfermedad. Este gen se cotranscribe con el gen de ARN nucleolar pequeño U21 , que se encuentra en su quinto intrón . Como es típico en los genes que codifican proteínas ribosómicas, existen múltiples pseudogenes procesados ​​de este gen dispersos por el genoma. [7]

Interacciones

Se ha demostrado que la proteína ribosomal L5 interactúa con:

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000122406 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000058558 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Qu LH, Nicoloso M, Michot B, Azum MC, Caizergues-Ferrer M, Renalier MH, Bachellerie JP (noviembre de 1994). "U21, un nuevo ARN nucleolar pequeño con una complementariedad de 13 nt con el ARNr 28S, está codificado en un intrón del gen de la proteína ribosomal L5 en pollos y mamíferos". Nucleic Acids Res . 22 (20): 4073–81. doi :10.1093/nar/22.20.4073. PMC 331892 . PMID  7937132. 
  6. ^ Frigerio JM, Dagorn JC, Iovanna JL (julio de 1995). "Clonación, secuenciación y expresión de los ARNm de las proteínas ribosomales humanas L5, L21, L27a, L28, S5, S9, S10 y S29". Biochim Biophys Acta . 1262 (1): 64–8. doi :10.1016/0167-4781(95)00045-i. PMID  7772601.
  7. ^ "Gen Entrez: proteína ribosomal L5 RPL5".
  8. ^ Lehner B, Semple JI, Brown SE, Counsell D, Campbell RD, Sanderson CM (enero de 2004). "Análisis de un sistema de dos híbridos de levadura de alto rendimiento y su uso para predecir la función de las proteínas intracelulares codificadas dentro de la región MHC de clase III humana". Genomics . 83 (1): 153–67. doi :10.1016/s0888-7543(03)00235-0. PMID  14667819.
  9. ^ Boldyreff B, Issinger OG (febrero de 1997). "La quinasa A-Raf es un nuevo socio interactuante de la subunidad beta de la proteína quinasa CK2". FEBS Lett . 403 (2): 197–9. doi :10.1016/s0014-5793(97)00010-0. PMID  9042965. S2CID  84557809.
  10. ^ Kim JM, Cha JY, Marshak DR, Bae YS (septiembre de 1996). "Interacción de la subunidad beta de la caseína quinasa II con la proteína ribosómica L5". Bioquímica. Biofísica. Res. Comunitario . 226 (1): 180–6. doi : 10.1006/bbrc.1996.1330 . PMID  8806611.
  11. ^ Ahn BH, Kim TH, Bae YS (octubre de 2001). "Mapeo del dominio de interacción de la subunidad beta de la proteína quinasa CKII con proteínas diana". Mol. Cells . 12 (2): 158–63. doi : 10.1016/S1016-8478(23)17077-4 . PMID  11710515.
  12. ^ Schatz O, Oft M, Dascher C, Schebesta M, Rosorius O, Jaksche H, Dobrovnik M, Bevec D, Hauber J (febrero de 1998). "Interacción del factor de iniciación eucariota 5A del cofactor rev del VIH-1 con la proteína ribosomal L5". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 95 (4): 1607–12. Bibcode :1998PNAS...95.1607S. doi : 10.1073/pnas.95.4.1607 . PMC 19115 . PMID  9465063. 
  13. ^ Zhang Y, Wolf GW, Bhat K, Jin A, Allio T, Burkhart WA, Xiong Y (diciembre de 2003). "La proteína ribosomal L11 regula negativamente la oncoproteína MDM2 y media una vía de control de estrés ribosomal dependiente de p53". Mol. Cell. Biol . 23 (23): 8902–12. doi :10.1128/mcb.23.23.8902-8912.2003. PMC 262682. PMID  14612427 . 
  14. ^ Marechal V, Elenbaas B, Piette J, Nicolas JC, Levine AJ (noviembre de 1994). "La proteína ribosomal L5 está asociada con los complejos mdm-2 y mdm-2-p53". Mol. Cell. Biol . 14 (11): 7414–20. doi :10.1128/mcb.14.11.7414. PMC 359276. PMID  7935455 . 
  15. ^ Dai MS, Sun XX, Lu H (julio de 2008). "La expresión aberrante de nucleostemina activa p53 e induce la detención del ciclo celular a través de la inhibición de MDM2". Mol. Cell. Biol . 28 (13): 4365–76. doi :10.1128/MCB.01662-07. PMC 2447154. PMID  18426907 . 
  16. ^ Kang MJ, Ahn HS, Lee JY, Matsuhashi S, Park WY (abril de 2002). "Regulación positiva de PDCD4 en fibroblastos diploides humanos senescentes". Biochem. Biophys. Res. Commun . 293 (1): 617–21. doi :10.1016/S0006-291X(02)00264-4. PMID  12054647.

Lectura adicional

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