Proteínas solubles secretadas por células auxiliares que rodean a las neuronas receptoras olfativas
Las proteínas transportadoras de olores (OBP) son proteínas solubles pequeñas (de 10 a 30 kDa) secretadas por células auxiliares que rodean las neuronas receptoras olfativas , incluidas las mucosidades nasales de muchas especies de vertebrados y la linfa sensilar de las sensilas quimiosensoriales de los insectos . Las OBP se caracterizan por un dominio proteico específico que comprende seis hélices α unidas por tres enlaces disulfuro . Aunque la función de las OBP en su conjunto no está bien establecida, se cree que actúan como transportadores de olores, entregando las moléculas odoríferas a los receptores olfativos en la membrana celular de las neuronas sensoriales.
Los receptores olfativos de los animales terrestres existen en un entorno acuoso , pero detectan olores que son principalmente hidrófobos . [1] La solubilidad acuosa de los olores hidrófobos se mejora en gran medida a través de las proteínas de unión a olores, que existen en el líquido extracelular que rodea a los receptores de olores. [1] Esta familia está compuesta por proteínas de unión a feromonas (PBP), que son específicas de los machos y se asocian con neuronas sensibles a las feromonas y proteínas de unión a olores generales (GOBP).
Estas proteínas se identificaron inicialmente sobre la base de su capacidad para unirse a odorantes marcados radiactivamente de afinidad moderada. [2] [3]
Estructura
Las OBP son proteínas pequeñas del orden de 14 kDa de tamaño. Se cree que todas las proteínas de unión a odorantes tienen una estructura común a pesar de su diversidad genética y estructuras primarias altamente variables . [4] En los vertebrados, las OBP son parte de la familia de las lipocalinas . Se caracterizan estructuralmente por un motivo de barril β compuesto de láminas β antiparalelas . Las OBP de insectos comparten muy poca similitud de secuencia de aminoácidos con las OBP de vertebrados, ya que contienen principalmente dominios α-helicoidales . [5] [6] [7] Las OBP son divergentes entre especies y dentro de ellas. Se ha demostrado que el porcentaje de residuos conservados entre especies es tan bajo como el 8%. [7] Las OBP tienen una firma característica que se reconoce por un patrón conservado de seis cisteínas que están conectadas en la proteína por tres puentes disulfuro. [8] Se han investigado sus estructuras para explorar nuevos repelentes de inspiración biológica contra los mosquitos, con una afinidad de unión de OBP potencialmente mejorada, selectividad y volatilidad reducida. [9] [10]
Función
Las funciones de las proteínas de unión a odorantes en su conjunto no se entienden bien. En general, se cree que aumentan la solubilidad de los odorantes hidrófobos al unirse a ellos y transportarlos a través de la linfa sensillum acuosa a los receptores en las dendritas, [11] [5] [12] [13] [14] [15] y varios estudios respaldan un papel para las OBP en la percepción olfativa in vivo . [16] [17] [18] Se plantea la hipótesis de que algunas proteínas de unión a odorantes aceleran la terminación de la respuesta al olor al extraer moléculas odorantes de la linfa sensilar o de los propios receptores. [19] [20] En la actualidad, solo una OBP, Obp76a, se ha investigado a fondo en el sistema olfativo de Drosophila y tiene un papel fisiológico conocido. [11] [14] [21] Obp76a, mejor conocido como LUSH, se encuentra en las sensilas tricoides y es necesario para la respuesta normal del receptor de olores Or67d a su ligando de feromonas acetato de cis-vaccenilo (cVA), aunque se han detectado respuestas de Or67d a cVA en ausencia de Obp76a [11] [22] [23] [24] También se ha descubierto que LUSH se une a cVA in vitro [21] [25] y se sabe que se une a otras feromonas de insectos, [26] alcoholes de cadena corta, [27] [28] y ftalatos. [29]
En 2016, Larter et al. descubrieron que la eliminación del único OBP abundante, Obp28a, en las sensilas ab8 de Drosophila no reduce la magnitud de sus respuestas olfativas, lo que sugiere que Obp28a no es necesaria para el transporte de olores y que las sensilas ab8 no requieren un OBP abundante. Sus resultados sugieren además que Obp28a puede estar amortiguando los cambios en el entorno del olor, posiblemente como control de ganancia molecular, lo que no se ha informado previamente para las OBP. [30]
Se cree que las OBP tienen múltiples funciones además del olfato, incluidas la reproducción, la puesta de huevos y las respuestas antiinflamatorias. [31]
Expresión
Las OBP son numerosas y diversas. En Drosophila , están codificadas por 52 genes de la misma familia, pero solo comparten un 20% de similitud de aminoácidos entre sí. Algunas están codificadas por los ARNm más abundantes de las antenas. [32] [33] Dentro y entre especies, las OBP se expresan en varios tejidos diferentes, incluidos los sensilos antenales, [34] [35] [36] el sistema del gusto y los órganos quimiosensoriales. [37] [38] [35] [39] [40] También se sabe que se expresan ectópicamente en tejidos como el intestino. [15]
El análisis genómico de Drosophila y otras especies de insectos ( Anopheles gambiae , Apis mellifera , Bombyx mori y Triboliumcastaneum ) ha revelado que los genes OBP difieren significativamente entre especies. La familia OBP contiene de 21 (en A. mellifera ) a 66 genes (en A. gambiae ), mientras que varía de 52 miembros en Drosophila a 20 en T. castaneum . [41] [42] [43] Generalmente estos genes están dispersos irregularmente a lo largo del genoma. La mayoría (69% de los genes OBP en Drosophila ) están dispuestos en pequeños grupos de 2 a 6 genes OBP. [43] La familia de genes OBP de Drosophila se ha clasificado en varias subfamilias basadas en características estructurales, información funcional y relaciones filogenéticas: las subfamilias Classic, Minus-C, Plus-C, Dimer, PBP/GOBP, ABPI y ABPII, CRLBP y D7. [43] Estas subfamilias están distribuidas de manera desigual entre los artrópodos , incluso entre los dípteros y están totalmente ausentes en algunas especies. [15]
Véase también
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