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Proteína de replicación A

Pasos en la síntesis de ADN, con RPA mostrado

La proteína de replicación A ( RPA ) es la principal proteína que se une al ADN monocatenario (ssDNA) en las células eucariotas . [1] [2] In vitro , la RPA muestra una afinidad mucho mayor por el ssDNA que el ARN o el ADN bicatenario. [3] La RPA es necesaria en los procesos de replicación , recombinación y reparación, como la reparación por escisión de nucleótidos y la recombinación homóloga . [2] [4]   También desempeña funciones en la respuesta al ADN dañado. [4]

Estructura

RPA es un heterotrímero , compuesto por las subunidades RPA1 (RPA70) (subunidad de 70 kDa), RPA2 (RPA32) (subunidad de 32 kDa) y RPA3 (RPA14) (subunidad de 14 kDa). Las tres subunidades de RPA contienen seis pliegues OB (unión de oligonucleótidos/oligosacáridos) , con dominios de unión al ADN (DBD) denominados DBD AF, que unen RPA al ADN monocatenario . [2] [3]

Los DBD A, B, C y F se encuentran en RPA1, el DBD D se encuentra en RPA2 y el DBD E se encuentra en RPA3. [4]  Los DBD C, D y E forman el núcleo de trimerización de la proteína con regiones de enlace flexibles que los conectan entre sí. [4]  Debido a estas regiones de enlace flexibles, se considera que RPA es altamente flexible y esto respalda la unión dinámica que RPA puede lograr. Debido a esta unión dinámica, RPA también es capaz de diferentes conformaciones que conducen a una variedad de números de nucleótidos con los que puede unirse. [4]

Los DBD A, B, C y D son los sitios que participan en la unión del ssDNA. [5]  Las interacciones proteína-proteína entre RPA y otras proteínas ocurren en el extremo N-terminal de RPA1, específicamente DBD F, junto con el extremo C-terminal de RPA2. [5] La fosforilación de RPA tiene lugar en el extremo N-terminal de RPA2. [5]

El RPA comparte muchas características con el heterotrímero complejo CST , aunque el RPA tiene una estequiometría más uniforme 1:1:1 . [6]

Funciones

Durante la replicación del ADN, la RPA evita que el ADN monocatenario (ssDNA) se enrolle sobre sí mismo o forme estructuras secundarias. También ayuda a proteger el ssDNA de ser atacado por endonucleasas . [2] Esto mantiene el ADN desenrollado para que la polimerasa lo replique. La RPA también se une al ssDNA durante la fase inicial de la recombinación homóloga, un proceso importante en la reparación del ADN y la profase I de la meiosis .

La hipersensibilidad a los agentes que dañan el ADN puede ser causada por mutaciones en el gen RPA. [7] Al igual que su papel en la replicación del ADN, esto evita que el ssADN se una a sí mismo (autocomplementación) de modo que el filamento de nucleoproteína resultante pueda luego ser unido por Rad51 y sus cofactores. [7]

La RPA también se une al ADN durante el proceso de reparación por escisión de nucleótidos. Esta unión estabiliza el complejo de reparación durante el proceso de reparación. Un homólogo bacteriano se denomina proteína de unión a cadena sencilla (SSB).

Véase también

Referencias

  1. ^ Wold MS (1997). "Proteína de replicación A: una proteína de unión al ADN monocatenario heterotrimérica necesaria para el metabolismo del ADN eucariota". Revisión anual de bioquímica . 66 (1): 61–92. doi :10.1146/annurev.biochem.66.1.61. PMID  9242902.
  2. ^ abcd Chen R, Wold MS (diciembre de 2014). "Proteína de replicación A: el primer respondedor del ADN monocatenario: las interacciones dinámicas del ADN permiten que la proteína de replicación A dirija intermediarios del ADN monocatenario hacia diferentes vías para su síntesis o reparación". BioEssays . 36 (12): 1156–1161. doi :10.1002/bies.201400107. PMC 4629251 . PMID  25171654. 
  3. ^ ab Flynn RL, Zou L (agosto de 2010). "Proteínas plegadas de unión a oligonucleótidos/oligosacáridos: una creciente familia de guardianes del genoma". Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology . 45 (4): 266–275. doi :10.3109/10409238.2010.488216. PMC 2906097 . PMID  20515430. 
  4. ^ abcde Caldwell CC, Spies M (octubre de 2020). "Elementos dinámicos de la proteína de replicación A en la encrucijada de la replicación, recombinación y reparación del ADN". Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology . 55 (5): 482–507. doi :10.1080/10409238.2020.1813070. PMC 7821911 . PMID  32856505. 
  5. ^ abc Dueva R, Iliakis G (septiembre de 2020). "Proteína de replicación A: una proteína multifuncional con funciones en la replicación, reparación y más allá del ADN". NAR Cancer . 2 (3): zcaa022. doi :10.1093/narcan/zcaa022. PMC 8210275 . PMID  34316690. 
  6. ^ Lue NF, Zhou R, Chico L, Mao N, Steinberg-Neifach O, Ha T (2013). "El complejo de recubrimiento de telómeros CST tiene una estequiometría inusual, realiza una interacción multipartita con G-Tails y despliega estructuras de G-tail de orden superior". PLOS Genetics . 9 (1): e1003145. doi : 10.1371/journal.pgen.1003145 . PMC 3536697 . PMID  23300477. 
  7. ^ ab Li X, Heyer WD (enero de 2008). "Recombinación homóloga en la reparación del ADN y la tolerancia al daño del ADN". Cell Research . 18 (1): 99–113. doi :10.1038/cr.2008.1. PMC 3087377 . PMID  18166982.