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Progerina

La progerina (UniProt# P02545-6) es una versión truncada de la proteína lamina A involucrada en la patología del síndrome de progeria de Hutchinson–Gilford . La progerina es generada con mayor frecuencia por un polimorfismo de nucleótido puntual único esporádico c.1824 C>T (GGC -> GGT, p.Gly608Gly) en el gen que codifica para la Lamina A madura. [1] Esta mutación activa un sitio de empalme críptico que induce una mutación más grande en el ARN mensajero de la prelamina A procesada, causando la eliminación de un grupo de 50 aminoácidos cerca del extremo C de la proteína prelamina A. [2] La endopeptidasa ZMPSTE24 no puede escindir entre la secuencia de aminoácidos RSY - LLG faltante (como se ve en la figura) durante la maduración de la Lamina A, debido a la eliminación de los 50 aminoácidos que incluían esa secuencia. Esto deja la Lamina A prematura intacta unida al grupo farnesilo carboxilo metilado creando la proteína defectuosa Progerina, en lugar de la proteína deseada Lamina A madura. Aproximadamente el 90% de todos los casos de síndrome de progeria de Hutchinson-Gilford son heterocigotos para este polimorfismo de nucleótido único deletéreo dentro del exón 11 del gen LMNA que causa las modificaciones postraduccionales para producir progerina. [3]

Procesamiento normal (izquierda) de la prelamina A y del gen defectuoso Progerina (derecha) sin el procesamiento de la secuencia 50 AA.

La lámina A constituye un componente estructural importante de la lámina , un andamiaje de proteínas que se encuentra dentro de la membrana nuclear de una célula ; la progerina no se integra adecuadamente en la lámina, lo que altera la estructura del andamiaje y conduce a una desfiguración significativa del núcleo, caracterizado por una forma globular. [4] La progerina activa genes que regulan la diferenciación de células madre a través de la vía de señalización Notch . [5] La progerina aumenta la frecuencia de roturas de doble cadena no reparadas en el ADN después de la exposición a la radiación ionizante . [6] Además, la sobreexpresión de progerina se correlaciona con un aumento en la unión de extremos no homólogos en relación con la recombinación homóloga entre aquellas roturas de doble cadena de ADN que se reparan . [7] Además, aumenta la fracción de eventos de recombinación homóloga que ocurren por conversión génica . Estos hallazgos sugieren que la lámina nuclear normal no truncada tiene un papel importante en la reparación adecuada de las roturas de doble cadena de ADN . [6]

Mutación puntual

c.1824 C>T (GGC -> GGT, p.Gly608Gly) es el polimorfismo de un solo nucleótido que se produce en la mayoría de los pacientes con progeria. La mutación se produce en la región G608 del exón 11, lo que provoca la mutación esporádica que da lugar al cambio del aminoácido glicina GGC por una versión alternativa de glicina GGT conocida como Gly608Gly. Este polimorfismo de un solo nucleótido C -> T codifica para que el exón 11 elimine los 50 grupos de aminoácidos esenciales en la maduración de la lámina A. [8] Esta eliminación es lo que provoca la mutación de la lámina A prematura para convertirse en la proteína defectuosa progerina.

Envejecimiento prematuro

El gen defectuoso en la progerina de HGPS tiene efectos sobre los efectos de envejecimiento acelerado debido al estrés conformacional que la progerina tiene sobre la membrana celular . La lamina A madura es una proteína que mantiene la estabilidad estructural de la célula junto con otras funciones. [9] La inserción de la proteína progerina en lugar de la lamina A madura de funcionamiento normal da como resultado un daño del ADN a lo largo de la membrana celular que causa estrés que activa la proteína p53 dando como resultado una senescencia celular prematura que causa los efectos de envejecimiento rápido que se ven en HGPS.

Lonafarnib

Los investigadores están explorando el lonafarnib (un inhibidor de la farnesiltransferasa ) como una posible terapia farmacológica contra los efectos negativos de la progerina en la morfología nuclear en el HGPS. El lonafarnib, hasta el momento, es el único tratamiento aprobado por la FDA para el HGPS. [10]

Otra información

Recientemente, se ha demostrado que la rapamicina previene los agregados de progerina en las células y, por lo tanto, retrasa el envejecimiento prematuro.

La progerina, que se ha relacionado con el envejecimiento normal , se produce en individuos sanos a través del "uso esporádico del sitio de empalme críptico". [5] [11]

Referencias

  1. ^ McClintock, Dayle; Gordon, Leslie B.; Djabali, Karima (14 de febrero de 2006). "La lamina A mutante de progeria Hutchinson-Gilford se dirige principalmente a las células vasculares humanas detectadas por un anticuerpo anti-Lamina A G608G". Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 103 (7): 2154–2159. Bibcode :2006PNAS..103.2154M. doi : 10.1073/pnas.0511133103 . ISSN  0027-8424. PMC  1413759 . PMID  16461887.
  2. ^ Eriksson, Maria; Brown, W. Ted; Gordon, Leslie B.; Glynn, Michael W.; Singer, Joel; Scott, Laura; Erdos, Michael R.; Robbins, Christiane M.; Moses, Tracy Y.; Berglund, Peter; Dutra, Amalia (mayo de 2003). "Las mutaciones puntuales de novo recurrentes en la lámina A causan el síndrome de progeria de Hutchinson-Gilford". Nature . 423 (6937): 293–298. Bibcode :2003Natur.423..293E. doi :10.1038/nature01629. hdl :2027.42/62684. ISSN  0028-0836. PMC 10540076 . PMID  12714972. S2CID  4420150. 
  3. ^ Gordon, Leslie B.; Brown, W. Ted; Collins, Francis S. (1993), Adam, Margaret P.; Ardinger, Holly H.; Pagon, Roberta A.; Wallace, Stephanie E. (eds.), "Síndrome de progeria de Hutchinson-Gilford", GeneReviews® , Seattle (WA): University of Washington, Seattle, PMID  20301300 , consultado el 26 de abril de 2022
  4. ^ "Los medicamentos contra el cáncer pueden ser prometedores para el trastorno del envejecimiento prematuro". ScienceDaily . Consultado el 26 de abril de 2022 .
  5. ^ ab Scaffidi, Paola; Misteli, Tom (abril de 2008). "Desregulación dependiente de la lamina A de células madre adultas asociada con envejecimiento acelerado". Nature Cell Biology . 10 (4): 452–459. doi :10.1038/ncb1708. ISSN  1476-4679. PMC 2396576 . PMID  18311132. 
  6. ^ ab Noda, Asao; Mishima, Shuji; Hirai, Yuko; Hamasaki, Kanya; Landas, Reid D.; Mitani, Hiroshi; Haga, Kei; Kiyono, Tohru; Nakamura, Nori; Kodama, Yoshiaki (diciembre de 2015). "La progerina, la proteína responsable del síndrome de progeria de Hutchinson-Gilford, aumenta los daños no reparados en el ADN tras la exposición a radiaciones ionizantes". Genes y medio ambiente . 37 (1): 13. doi : 10.1186/s41021-015-0018-4 . ISSN  1880-7062. PMC 4917958 . PMID  27350809. 
  7. ^ Komari, Celina J.; Guttman, Anne O.; Carr, Shelby R.; Trachtenberg, Taylor L.; Orloff, Elise A.; Haas, Ashley V.; Patrick, Andrew R.; Chowdhary, Sona; Waldman, Barbara C.; Waldman, Alan S. (diciembre de 2020). "Alteración de la recombinación genética y reparación de roturas de doble cadena en células humanas mediante la expresión de progerina". Reparación de ADN . 96 : 102975. doi :10.1016/j.dnarep.2020.102975. PMC 7669652 . PMID  33010688. 
  8. ^ Piekarowicz, Katarzyna; Macowska, Magdalena; Dzianisava, Volha; Rzepecki, Ryszard (febrero de 2019). "Síndrome de progeria de Hutchinson-Gilford: estado actual y perspectivas del tratamiento con terapia génica". Células . 8 (2): 88. doi : 10.3390/cells8020088 . ISSN  2073-4409. PMC 6406247 . PMID  30691039. 
  9. ^ Dubik, Niina; Mai, Sabine (9 de diciembre de 2020). "Lamin A/C: función en células normales y tumorales". Cánceres . 12 (12): 3688. doi : 10.3390/cancers12123688 . ISSN  2072-6694. PMC 7764147 . PMID  33316938. 
  10. ^ Dhillon, Sohita (febrero de 2021). "Lonafarnib: primera aprobación". Drugs . 81 (2): 283–289. doi :10.1007/s40265-020-01464-z. ISSN  0012-6667. PMC 7985116 . PMID  33590450. 
  11. ^ Liu, Baohua; Zhou, Zhongjun (junio de 2008). "Lamin A/C, laminopatías y envejecimiento prematuro". Histología e histopatología . 23 (6): 747–763. doi :10.14670/HH-23.747. ISSN  1699-5848. PMID  18366013.