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Poneratoxin

La poneratoxina es un péptido neurotóxico paralizante elaborado por la hormiga bala Paraponera clavata . Previene la inactivación de los canales de sodio dependientes del voltaje y, por lo tanto, bloquea la transmisión sináptica en el sistema nervioso central . [1] En concreto, la poneratoxina actúa sobre los canales de sodio dependientes del voltaje en las fibras musculares esqueléticas , lo que provoca parálisis, y sobre las fibras nociceptivas , lo que provoca dolor. [2] Tiene una calificación de 4+ en el índice de dolor por picadura de Schmidt , la calificación más alta posible con ese sistema, y ​​sus efectos pueden causar oleadas de dolor hasta doce horas después de una sola picadura. [3] Además, se está estudiando su uso en insecticidas biológicos. [4]

Mecanismo de acción

El esquema muestra los canales de sodio dependientes de voltaje abiertos e inactivados normales a la izquierda. Al unirse a la poneratoxina, el canal de sodio se ve obligado a permanecer en estado abierto, sin poder inactivarse. Esto conduce a la prolongación de los potenciales de acción, que se asocia con el dolor de las picaduras de hormigas bala.

En general, la poneratoxina altera el funcionamiento normal de los canales de sodio dependientes del voltaje tanto en vertebrados como en invertebrados . Provoca descargas repetidas y prolongación de los potenciales de acción , en particular en el sistema nervioso central de los insectos. [4] El aumento de la señalización es lo que causa el intenso dolor de las picaduras de hormigas bala . [5]

La poneratoxina se encuentra en un estado inactivo cuando se almacena en el reservorio de veneno de hormiga debido a las condiciones ácidas del reservorio, pero se vuelve tóxica cuando se activa mediante un proceso de varios pasos. La combinación de la unión de la poneratoxina a una membrana celular (para actuar sobre un canal de sodio dependiente del voltaje) y el movimiento de condiciones ácidas en el reservorio de veneno de hormiga a condiciones básicas en el sitio objetivo hace que la poneratoxina experimente un cambio conformacional que la activa. [1]

Catterall et al. plantearon la hipótesis de que algunas neurotoxinas polipeptídicas modifican la función de los canales dependientes del voltaje a través de un mecanismo de "atrapamiento del sensor de voltaje". La hipótesis establece que las neurotoxinas similares a la poneratoxina, como las toxinas del alfa-escorpión , actúan sobre los canales de sodio mediante la unión al sitio receptor 3 de los canales, lo que normalmente afecta la capacidad de los canales para inactivarse. Por lo tanto, las neurotoxinas del sitio receptor 3 a menudo afectan a los canales de sodio al ralentizar o bloquear la inactivación. [2] [6] Normalmente, la región del canal donde se encuentra el sitio receptor 3 de la neurotoxina sufre un cambio conformacional de un movimiento hacia afuera para provocar la inactivación. Se propone que las neurotoxinas del sitio receptor 3 eviten este cambio conformacional mediante la interacción con residuos de aminoácidos ácidos e hidrófobos en ese sitio. [6]

Cuando se expusieron fibras musculares esqueléticas de rana a la poneratoxina, se descubrió que la poneratoxina afectaba principalmente a los canales de sodio dependientes del voltaje al disminuir la corriente máxima de sodio y también al inducir una corriente de sodio lenta. Esta combinación provocó que los canales de sodio se activaran a potenciales muy negativos y se desactivaran muy lentamente, un fenómeno que se observa comúnmente en los tejidos excitables. [7] La ​​poneratoxina se considera un agonista de acción lenta para los músculos lisos . [8]

Estructura

El péptido poneratoxina se almacena en un péptido inactivo de 25 residuos (secuencia de aminoácidos FLPLLILGSLLMTPPVIQAIHDAQR) en el reservorio de veneno de Paraponera clavata . La estructura secundaria se caracteriza por un motivo hélice-giro-hélice : dos hélices alfa conectadas por un giro beta .

Poneratoxina insertándose en la membrana plasmática. Las regiones azules son hidrófilas y las rojas son hidrófobas.

Las dos hélices alfa están formadas por los residuos 3-9 en el extremo N y los residuos 17-24 en el extremo C, y están conectadas por el giro beta en los residuos 11-16. Desde una perspectiva tridimensional, esta estructura forma una forma de V preferencial con las dos hélices experimentando interacciones no covalentes sueltas entre sí. [1] Esto es notable debido a su similitud estructural con otros péptidos que interactúan con la membrana e indica que la poneratoxina también interactuará con la membrana y, por lo tanto, afectará los canales de sodio dependientes del voltaje incrustados . [9] Además, la estructura del péptido cambia de una bobina aleatoria a la estructura hélice-giro-hélice cuando se introduce en un entorno de bicapa lipídica , lo que indica que este motivo es importante para interactuar con la membrana. [1]

Sin embargo, las dos hélices alfa tienen características marcadamente diferentes. La hélice alfa N-terminal es apolar, contiene un núcleo hidrofóbico central con residuos hidrofílicos en cada extremo y no tiene carga. Es similar en estructura a un péptido señal transmembrana , lo que implica que se anclará en la membrana enterrando el núcleo hidrofóbico dentro de la bicapa. [1] En particular, el residuo de fenilalanina voluminoso y muy hidrofóbico es importante para interactuar con bicapas lipídicas no cargadas, como las compuestas de fosfatidilcolina . La hélice alfa C-terminal es anfipática con un lado que muestra residuos polares y cargados, y el otro que muestra residuos no polares, lo que impulsa la inserción en la membrana plasmática. [10] Específicamente, se demostró que los residuos de arginina cargados positivamente y de alanina no polares son esenciales para la potencia de la poneratoxina. [2] Véase la figura, donde se alinean las regiones hidrofóbicas (rojas) e hidrofílicas (azules) de la poneratoxina y la bicapa lipídica, lo que demuestra que la estructura ha evolucionado para insertarse en la membrana, lo que promoverá la interacción con los canales de sodio dependientes del voltaje .

Toxicología

Mucha gente considera que la picadura de una hormiga bala se parece a la sensación de recibir un disparo. Justin Schmidt , un entomólogo que desarrolló el índice de dolor de picadura de Schmidt , lo describió como "un dolor puro, intenso, brillante... como caminar sobre carbón en llamas con un clavo de tres pulgadas incrustado en el talón", y considera que la picadura de una hormiga bala es la picadura de insecto más dolorosa que ha experimentado. [11] El dolor de las picaduras de hormigas bala puede durar muchas horas, incluso hasta 24 horas. Tanto el inmenso dolor como la duración de la picadura se deben a los efectos de la poneratoxina. [5] Además del notorio dolor, los síntomas de las picaduras de hormigas bala (así como las picaduras de otras hormigas del género Paraponera y del género Dinoponera ) incluyen fiebre, sudores fríos, náuseas, vómitos, linfadenopatía y arritmias cardíacas . [ cita requerida ]

Los ensayos de toxicidad han descubierto que la LT50 de la poneratoxina, administrada mediante inyecciones de virus modificados genéticamente a larvas de S. frugiperda , se encontraba a las 131 horas posteriores a la inyección. Una dosis de 10 5 pfu de poneratoxina fue suficiente para matar a las larvas de S. frugiperda , y una dosis de 10 ng podría paralizarlas. [1] Basándose en estos experimentos, los científicos creen que la poneratoxina puede ser un buen candidato como bioinsecticida debido a su neurotoxicidad para otros insectos, lo que la hace capaz de inmovilizar o incluso matar a los insectos infectados con ella. Se ha propuesto la creación de un virus recombinante mediante la ingeniería de un baculovirus que exprese la poneratoxina. [1]

Véase también

Referencias

  1. ^ abcdefg Szolajska E, Poznanski J, Ferber ML, Michalik J, Gout E, Fender P, Bailly I, Dublet B, Chroboczek J (junio de 2004). "Poneratoxina, una neurotoxina del veneno de hormigas. Estructura y expresión en células de insectos y construcción de un bioinsecticida". Revista Europea de Bioquímica . 271 (11): 2127–36. doi : 10.1111/j.1432-1033.2004.04128.x . PMID  15153103.
  2. ^ abc Johnson SR, Rikli HG, Schmidt JO, Evans MS (diciembre de 2017). "Un nuevo examen de la poneratoxina del veneno de la hormiga bala Paraponera clavata". Péptidos . 98 : 51–62. doi :10.1016/j.peptides.2016.05.012. PMID  27266841. S2CID  23620280.
  3. ^ Conniff R (10 de agosto de 2009). "Oh, Sting, ¿dónde está tu muerte?". newyorktimes.com . Consultado el 26 de abril de 2017 .
  4. ^ ab Touchard A, Aili SR, Fox EG, Escoubas P, Orivel J, Nicholson GM, Dejean A (enero de 2016). "El arsenal de toxinas bioquímicas de los venenos de las hormigas". Toxins . 8 (1): 30. doi : 10.3390/toxins8010030 . PMC 4728552 . PMID  26805882. 
  5. ^ ab Sullivan, Cody (16 de julio de 2015). "La picadura de esta hormiga es tan fuerte que parece como si te hubieran disparado; algunos lo llaman el peor dolor conocido por el hombre". Business Insider .
  6. ^ ab Catterall WA, Cestèle S, Yarov-Yarovoy V, Yu FH, Konoki K, Scheuer T (febrero de 2007). "Canales iónicos regulados por voltaje y toxinas modificadoras de regulación" (PDF) . Toxicon . 49 (2): 124–41. doi :10.1016/j.toxicon.2006.09.022. PMID  17239913. S2CID  5727158.
  7. ^ Duval A, Malécot CO, Pelhate M, Piek T (marzo de 1992). "La poneratoxina, una nueva toxina del veneno de una hormiga, revela una interconversión entre dos modos de activación de los canales de Na en las fibras musculares esqueléticas de la rana". Pflügers Archiv . 420 (3–4): 239–47. doi :10.1007/BF00374453. PMID  1317947. S2CID  166850.
  8. ^ Piek T, Duval A, Hue B, Karst H, Lapied B, Mantel P, Nakajima T, Pelhate M, Schmidt JO (1991). "Poneratoxina, una nueva neurotoxina peptídica del veneno de la hormiga Paraponera clavata". Comparative Biochemistry and Physiology. C, Comparative Pharmacology and Toxicology . 99 (3): 487–95. doi :10.1016/0742-8413(91)90276-y. PMID  1685425.
  9. ^ Wang G, Sparrow JT, Cushley RJ (noviembre de 1997). "El motivo estructural hélice-bisagra-hélice en la apolipoproteína AI humana determinado por espectroscopia de RMN". Bioquímica . 36 (44): 13657–66. doi :10.1021/bi971151q. PMID  9354635.
  10. ^ Drin G, Antonny B (mayo de 2010). "Hélices anfipáticas y curvatura de la membrana". FEBS Letters . 584 (9): 1840–7. doi : 10.1016/j.febslet.2009.10.022 . PMID  19837069.
  11. ^ Loria K (23 de agosto de 2016). "Un hombre que ha sido picado más de 1000 veces revela el único insecto que realmente quieres evitar". Business Insider .

Enlaces externos