La pectato liasa ( EC 4.2.2.2) es una enzima que interviene en la maceración y la pudrición blanda del tejido vegetal. La pectato liasa es responsable de la escisión eliminativa del pectato , lo que produce oligosacáridos con grupos 4-desoxi-α- D -man-4-enuronosil en sus extremos no reductores. La proteína se expresa al máximo en etapas tardías del desarrollo del polen. Se ha sugerido que la expresión de los genes de la pectato liasa en el polen podría estar relacionada con un requisito de degradación de la pectina durante el crecimiento del tubo polínico. [1]
Esta enzima cataliza la reacción química.
La estructura y la cinética de plegamiento de un miembro de esta familia, la pectato liasa C ( pelC )1 de Erwinia chrysanthemi, se han investigado en cierto detalle. [2] [3] PelC contiene un motivo de plegamiento de hélice beta paralela. La mayoría de la estructura secundaria regular está compuesta de láminas beta paralelas (alrededor del 30%). Las hebras individuales de las láminas están conectadas por bucles desordenados de longitud variable. La cadena principal está formada entonces por una gran hélice compuesta de láminas beta. Hay dos enlaces disulfuro en PelC y 12 residuos de prolina . Una de estas prolinas, Pro 220 , está involucrada en un enlace peptídico cis . El mecanismo de plegamiento de PelC implica dos fases lentas que se han atribuido a la isomerización de la prolina.
Algunas de las proteínas de esta familia son alérgenos . Las alergias son reacciones de hipersensibilidad del sistema inmunitario a sustancias específicas llamadas alérgenos (como polen, materiales sintéticos, polvo, picaduras, fármacos o alimentos) que, en la mayoría de las personas, no producen síntomas. Se ha establecido un sistema de nomenclatura para los antígenos (alérgenos) que causan alergias atópicas mediadas por IgE en humanos. [4] Este sistema de nomenclatura se define mediante una designación que se compone de las tres primeras letras del género; un espacio; la primera letra del nombre de la especie; un espacio y un número arábigo. En el caso de que dos nombres de especies tengan designaciones idénticas, se discriminan entre sí añadiendo una o más letras (según sea necesario) a cada designación de especie.
Los alérgenos de esta familia incluyen alérgenos con las siguientes designaciones: Amb a 1, Amb a 2, Amb a 3, Cha o 1, Cup a 1, Cry j 1, Jun a 1.
Dos de los principales alérgenos en el polen de la ambrosía corta ( Ambrosia artemisiifolia ) son Amb a I y Amb a II. Se ha deducido la estructura primaria de Amb a II y se ha demostrado que comparte ~65% de identidad de secuencia con la familia multigénica de alérgenos Amb a I. [5] Los miembros de la familia Amb a I/ a II incluyen la pectato liasa del tabaco ( Nicotiana tabacum , tabaco común), que es similar a las secuencias de aminoácidos deducidas de dos genes de pectato liasa específicos del polen identificados en Lycopersicon esculentum (tomate); [6] Cry j I, una importante glicoproteína alergénica de Cryptomeria japonica (cedro japonés), el alérgeno de polen más común en Japón; [7] y P56 y P59, que comparten similitud de secuencia con las pectato liasas de bacterias patógenas de plantas. [1]
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , específicamente aquellas liasas de carbono-oxígeno que actúan sobre polisacáridos. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es (1->4)-alfa-D-galacturonano liasa . Otros nombres de uso común incluyen transeliminasa poligalacturónica , transeliminasa del ácido péctico , poligalacturonato liasa , endopectina metiltranseliminasa , pectato transeliminasa , endogalacturonato transeliminasa , ácido péctico liasa , liasa péctica , ácido alfa-1,4-D-endopoligalacturónico liasa , PGA liasa , PPasa-N , ácido endo-alfa-1,4-poligalacturónico liasa , ácido poligalacturónico liasa , pectina trans-eliminasa y ácido poligalacturónico trans-eliminasa . Esta enzima participa en las interconversiones de pentosas y glucuronatos .
