oxigenasa

Enzima

Una oxigenasa es cualquier enzima que oxida un sustrato transfiriéndole el oxígeno del oxígeno molecular O ₂ (como en el aire). Las oxigenasas forman una clase de oxidorreductasas ; su número CE es EC 1.13 o EC 1.14.

Estructura

La mayoría de las oxigenasas contienen un metal, normalmente hierro, o un cofactor orgánico, normalmente flavina . Estos cofactores interactúan con el O ₂ , lo que lleva a su transferencia al sustrato. ^[1]

Las oxigenasas constituyen una importante fuente intracelular de hierro y monóxido de carbono ^[2]

Mecanismo

Se reconocen dos tipos de oxigenasas:

• Las monooxigenasas , u oxidasas de función mixta , transfieren un átomo de oxígeno al sustrato y reducen el otro átomo de oxígeno a agua .
• Las dioxigenasas , u oxígeno transferasas, incorporan ambos átomos de oxígeno molecular (O ₂ ) en el producto o productos de la reacción. ^[3]

Entre las monooxigenasas más comunes se encuentran las oxidasas del citocromo P450 , encargadas de descomponer numerosas sustancias químicas del organismo.

Historia

Las oxigenasas fueron descubiertas en 1955 simultáneamente por dos grupos, Osamu Hayaishi de Japón ^{[4] [5] [6]} y Howard S. Mason de Estados Unidos. ^{[7] [8]} Hayaishi recibió el Premio Wolf de Medicina de 1986 "por el descubrimiento de las enzimas oxigenasa y el esclarecimiento de su estructura e importancia biológica". ^[9]

Referencias

1. Fetzner, Susana; Steiner, Roberto A. (2010). "Oxidasas y oxigenasas independientes de cofactor". Microbiología y Biotecnología Aplicadas . 86 (3): 791–804. doi :10.1007/s00253-010-2455-0. PMID  20157809. S2CID  25377247.
2. SO, Ryter; J, Alam (abril de 2006). "Heme oxigenasa-1 / monóxido de carbono: de la ciencia básica a las aplicaciones terapéuticas". Physiol Rev. 86 (2). Departamento de Medicina, División de Medicina Pulmonar, Alergia y Cuidados Críticos, Facultad de Medicina de la Universidad de Pittsburgh: 583–650. doi :10.1152/physrev.00011.2005. PMID  16601269.
3. Bugg TDH (2003). "Enzimas dioxigenasas: mecanismos catalíticos y modelos químicos". Tetraedro . 59 (36): 7075–7101. doi :10.1016/S0040-4020(03)00944-X.
4. Hayaishi y col. (1955) Mecanismo de la reacción de pirocatechasa, J. Am. Química. Soc. 77 (1955) 5450-5451
5. Sligar SG, Makris TM, Denisov IG (2005). "Treinta años de investigación microbiana de la monooxigenasa P450: intermediarios peroxo-hemo: la estación central de autobuses en la catálisis de la hemo oxigenasa". Bioquímica. Biofísica. Res. Comunitario . 338 (1): 346–54. doi :10.1016/j.bbrc.2005.08.094. PMID  16139790.
6. Hayaishi O (2005). "Una odisea con el oxígeno". Bioquímica. Biofísica. Res. Comunitario . 338 (1): 2–6. doi :10.1016/j.bbrc.2005.09.019. PMID  16185652.
7. Mason HS, Fowlks WK, Peterson E (1955). "Transferencia de oxígeno y transporte de electrones por el complejo fenolasa". Mermelada. Química. Soc . 77 (10): 2914–2915. doi :10.1021/ja01615a088.
8. Waterman señor (2005). "El profesor Howard Mason y la activación del oxígeno". Bioquímica. Biofísica. Res. Comunitario . 338 (1): 7–11. doi :10.1016/j.bbrc.2005.08.120. PMID  16153596.
9. "El Comité del Premio de Medicina decidió por unanimidad que el Premio Wolf de Medicina de 1986 se otorgara a Osamu Hayaishi". Fundación Lobo . Consultado el 12 de mayo de 2014 .