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Oxidasa de función mixta

La oxidasa de función mixta es el nombre de una familia de enzimas oxidasas que catalizan una reacción en la que cada uno de los dos átomos de oxígeno en O 2 se utiliza para una función diferente en la reacción. [1]

Oxidasa es un nombre general para las enzimas que catalizan oxidaciones en las que el oxígeno molecular es el aceptor de electrones, pero los átomos de oxígeno no aparecen en el producto oxidado. A menudo, el oxígeno se reduce a agua ( citocromo oxidasa de la cadena de transferencia de electrones mitocondrial ) o peróxido de hidrógeno ( deshidrogenación de acil-CoA graso en los peroxisomas ). La mayoría de las oxidasas son flavoproteínas .

El nombre "oxidasa de función mixta" indica que la enzima oxida dos sustratos diferentes simultáneamente. La desaturación del acil graso-CoA en vertebrados es un ejemplo de la reacción de oxidasa de función mixta. En el proceso, el acil graso-CoA saturado y el NADPH se oxidan por el oxígeno molecular (O 2 ) para producir acil graso-CoA monoinsaturado, NADP + y 2 moléculas de agua.

Reacción

La reacción de la oxidasa de función mixta se desarrolla de la siguiente manera:

AH + BH 2 + O 2 --> AOH + B + H 2 O (H 2 O como catalizador).

Importancia médica

Se han estudiado los efectos de activación de niveles elevados de actividad de oxidasa de función mixta en líneas celulares de carcinoma de colon humano [2] , para estudiar la susceptibilidad a ciertos tipos de cáncer. La investigación ha tenido éxito en ratones, pero no ha sido concluyente en humanos [3] .

Referencias

  1. ^ Oxigenasas de función mixta en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
  2. ^ Moskwa PS, Vadi H y Drewinko B, Actividades de oxidasa de función mixta en células de carcinoma de colon humano establecido, 45, 5447-5451, noviembre de 1985
  3. ^ Kellerman G, Jett JR, Luyten-Kellermann M, Moses HL, Variación de las oxidasas de función mixta microsomales y el cáncer de pulmón humano, Cancer (Factor de impacto: 5,2). 06/2006; 45(6):1438 - 1442. DOI: 10.1002/1097-0142(19800315)45:6