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nucleotidasa

Una nucleotidasa es una enzima hidrolítica que cataliza la hidrólisis de un nucleótido en un nucleósido y un fosfato . [1]

Un nucleótido + H 2 O = un nucleósido + fosfato

Por ejemplo, convierte el monofosfato de adenosina en adenosina y el monofosfato de guanosina en guanosina .

Las nucleotidasas tienen una función importante en la digestión porque descomponen los ácidos nucleicos consumidos .

Se pueden dividir en dos categorías, según el extremo que se hidroliza:

Las 5'-nucleotidasas escinden el fosfato del extremo 5' de la fracción de azúcar. Se pueden clasificar en varios tipos según sus preferencias de sustrato y localización subcelular. Las 5'-nucleotidasas unidas a membranas muestran especificidad hacia los monofosfatos de adenosina y participan predominantemente en la recuperación de nucleótidos preformados y en cascadas de transducción de señales que involucran receptores purinérgicos. Se sabe que todas las 5'-nucleotidasas solubles pertenecen a la superfamilia de enzimas haloácido deshalogenasa, que son proteínas de dos dominios caracterizadas por un pliegue de Rossman modificado como núcleo y una tapa o capucha variable. Las formas solubles se subclasifican según el criterio mencionado anteriormente. mdN y cdN son nucleotidasas 5'-3'-pirimidina mitocondriales y citosólicas. cN-I es una nucleotidasa citosólica (cN) caracterizada por su afinidad hacia AMP como sustrato. cN-II se identifica por su afinidad hacia IMP, GMP o ambos. cN-III es una pirimidina 5'-nucleotidasa. Recientemente se ha definido una nueva clase de nucleotidasas denominada 5'-nucleotidasa específica de IMP. Las 5'-nucleotidasas participan en diversas funciones como la comunicación entre células, la reparación de ácidos nucleicos, la vía de recuperación de purinas para la síntesis de nucleótidos, la transducción de señales, el transporte de membranas, etc.

Referencias

  1. ^ Zimmermann H, Zebisch M, Sträter N (2012). "Función celular y estructura molecular de las ectonucleotidasas". Señalización purinérgica . 8 (3): 437–502. doi :10.1007/s11302-012-9309-4. PMC  3360096 . PMID  22555564.

Otras lecturas

enlaces externos