En biología molecular, el motivo de interacción con ubiquitina ( UIM ), o " motivo LALAL ", es un motivo de secuencia de unos 20 residuos de aminoácidos , que se describió por primera vez en la subunidad 26S del proteasoma PSD4/RPN-10, que se sabe que reconoce la ubiquitina. [1] [2] Además, el UIM se encuentra, a menudo en matrices en tándem o triplete, en una variedad de proteínas implicadas en la ubiquitinación y el metabolismo de la ubiquitina, o que se sabe que interactúan con modificadores similares a la ubiquitina . Entre las proteínas UIM hay dos subgrupos diferentes de la familia UBP (hidrolasa carboxiterminal de ubiquitina) de enzimas desubiquitinantes, una proteína F-box, una familia de ubiquitina-ligasas (E3) que contienen HECT de plantas y varias proteínas que contienen dominios UBA y/o UBX asociados a la ubiquitina . [3] En la mayoría de estas proteínas, el UIM se presenta en múltiples copias y en asociación con otros dominios como UBA (INTERPRO), UBX (INTERPRO), dominio ENTH , EH (INTERPRO), VHS (INTERPRO), dominio SH3 , HECT , VWFA (INTERPRO), EF-hand de unión a calcio, WD-40 , F-box (INTERPRO), LIM , proteína quinasa , anquirina , PX , fosfatidilinositol 3 y 4-quinasa (INTERPRO), dominio C2 , OTU (INTERPRO), dominio DnaJ (INTERPRO), RING-finger (INTERPRO) o FYVE-finger (INTERPRO). Se ha demostrado que los UIM se unen a la ubiquitina y sirven como una señal de orientación específica importante para la monoubiquitinación. Por lo tanto, los UIM pueden tener varias funciones en el metabolismo de la ubiquitina , cada una de las cuales puede requerir diferentes cantidades de UIM. [4] [5] [6]
Es poco probable que el UIM forme un dominio proteico independiente . En cambio, en función del espaciamiento de los residuos conservados , el motivo probablemente forme una hélice alfa corta que se puede incrustar en diferentes pliegues proteicos . [2] A continuación, se enumeran algunas proteínas que se sabe que contienen un UIM: