Coenzima B sulfoetiltiotransferasa

Clase de enzimas

En enzimología , la coenzima-B sulfoetiltiotransferasa , también conocida como metil-coenzima M reductasa (MCR) o más sistemáticamente como 2-(metiltio)etanosulfonato:N-(7-tioheptanoil)-3-O-fosfotreonina S-(2-sulfoetil)tiotransferasa es una enzima que cataliza el paso final en la formación de metano . ^[1] Lo hace combinando la coenzima B donadora de hidrógeno y la coenzima M donadora de metilo . A través de esta enzima, se produjo la mayor parte del gas natural en la tierra. Los rumiantes (por ejemplo, las vacas) producen metano porque sus rumenes contienen procariotas metanogénicos ( Archaea ) ^{[2] [3]} que codifican y expresan el conjunto de genes de este complejo enzimático.

La enzima tiene dos sitios activos , cada uno ocupado por el cofactor F 430 que contiene níquel . ^[4]

metil-CoM2-(metiltio)etanosulfonato+coenzima BN-(7-mercaptoheptanoil)treonina 3-O-fosfato⇌ CoM-SS-CoB + metano

Los dos sustratos de esta enzima son el 2-(metiltio)etanosulfonato y el N-(7-mercaptoheptanoil)treonina 3-O-fosfato ; sus dos productos son CoM-SS-CoB y metano . El 3-nitrooxipropanol inhibe la enzima. ^[5]

En algunas especies, la enzima reacciona a la inversa (un proceso llamado metanogénesis inversa ), catalizando la oxidación anaeróbica del metano y eliminándolo así del medio ambiente. ^[6] Estos organismos son metanótrofos .

Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas , específicamente a aquellas que transfieren grupos alquiltio.

Esta enzima participa en la biosíntesis de folato . ^{[ cita requerida ]}

Estructura

La coenzima B sulfoetiltiotransferasa es un complejo multiproteico formado por un par de mitades idénticas. Cada mitad está formada por tres subunidades: α, β y γ, ^[7] también llamadas McrA, McrB y McrG, respectivamente.

Referencias

1. Stephen W., Ragdale (2014). "Capítulo 6. Bioquímica de la metil-coenzima M reductasa: la metaloenzima de níquel que cataliza el paso final en la síntesis y el primer paso en la oxidación anaeróbica del gas de efecto invernadero metano ". En Peter MH Kroneck y Martha E. Sosa Torres (ed.). La biogeoquímica impulsada por metales de compuestos gaseosos en el medio ambiente . Iones metálicos en las ciencias de la vida. Vol. 14. Springer. págs. 125–145. doi :10.1007/978-94-017-9269-1_6. PMID  25416393.
2. "Rumen bovino - microbewiki".
3. Whitford MF, Teather RM, Forster RJ (2001). "Análisis filogenético de metanógenos del rumen bovino". BMC Microbiology . 1 : 5. doi : 10.1186/1471-2180-1-5 . PMC 32158 . PMID  11384509. 
4. Thauer RK (septiembre de 1998). "Bioquímica de la metanogénesis: un tributo a Marjory Stephenson. Conferencia del Premio Marjory Stephenson 1998". Microbiología . 144 (9): 2377–406. doi : 10.1099/00221287-144-9-2377 . PMID  9782487.
5. Hristov AN, Oh J, Giallongo F, Frederick TW, Harper MT, Weeks HL, Branco AF, Moate PJ, Deighton MH, Williams SR, Kindermann M, Duval S (agosto de 2015). "Un inhibidor disminuyó persistentemente la emisión de metano entérico de las vacas lecheras sin efectos negativos en la producción de leche". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 112 (34): 10663–8. Bibcode :2015PNAS..11210663H. doi : 10.1073/pnas.1504124112 . PMC 4553761 . PMID  26229078. 
6. Hallam SJ, Putnam N, Preston CM, Detter JC, Rokhsar D, Richardson PM, DeLong EF (septiembre de 2004). "Metanogénesis inversa: probando la hipótesis con genómica ambiental". Science . 305 (5689): 1457–62. Bibcode :2004Sci...305.1457H. doi :10.1126/science.1100025. PMID  15353801. S2CID  31107045.
7. Ermler U, Grabarse W, Shima S, Goubeaud M, Thauer RK (noviembre de 1997). "Estructura cristalina de la metil-coenzima M reductasa: la enzima clave de la formación biológica de metano". Science . 278 (5342): 1457–62. Bibcode :1997Sci...278.1457E. doi :10.1126/science.278.5342.1457. PMID  9367957.

Lectura adicional

• Bobik TA, Olson KD, Noll KM, Wolfe RS (diciembre de 1987). "Evidencia de que el heterodisulfuro de la coenzima M y el fosfato de 7-mercaptoheptanoiltreonina es un producto de la reacción de la metilreductasa en Methanobacterium". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 149 (2): 455–60. doi :10.1016/0006-291X(87)90389-5. PMID  3122735.
• Ellermann J, Rospert S, Thauer RK, Bokranz M, Klein A, Voges M, Berkessel A (septiembre de 1989). "Metil-coenzima-M reductasa de Methanobacterium thermoautotrophicum (cepa Marburg). Pureza, actividad e inhibidores novedosos". Revista Europea de Bioquímica . 184 (1): 63–8. doi : 10.1111/j.1432-1033.1989.tb14990.x . PMID  2506016.
• Signor L, Knuppe C, Hug R, Schweizer B, Pfaltz A, Jaun B (octubre de 2000). "Formación de metano por reacción de un metiltioéter con un tiolato de níquel fotoexcitado: un proceso que imita la metanogénesis en arqueas". Química: una revista europea . 6 (19): 3508–16. doi :10.1002/1521-3765(20001002)6:19<3508::AID-CHEM3508>3.0.CO;2-W. PMID  11072815.