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Coenzima M

La coenzima M es una coenzima necesaria para las reacciones de transferencia de metilo en el metabolismo de los metanógenos de las arqueas , [1] [2] y en el metabolismo de otros sustratos en las bacterias . [3] También es un cofactor necesario en la vía metabólica de las bacterias oxidantes de alquenos. La CoM ayuda a eliminar los epóxidos tóxicos formados a partir de la oxidación de alquenos como el propileno. [4] La estructura de esta coenzima fue descubierta por CD Taylor y RS Wolfe en 1974 mientras estudiaban la metanogénesis, el proceso por el cual el dióxido de carbono se transforma en metano en algunas arqueas. [5] La coenzima es un anión con la fórmula HSCH
2
es
2
ENTONCES
3
Se denomina 2-mercaptoetanosulfonato y se abrevia HS–CoM . El catión no es importante, pero la sal de sodio es la más disponible. El mercaptoetanosulfonato contiene tanto un tiol , que es el principal sitio de reactividad, como un grupo sulfonato , que le confiere solubilidad en medios acuosos.

Papel bioquímico

Metanogénesis

La coenzima es el donante de C1 en la metanogénesis . Se convierte en tioéter de metil-coenzima M, el tioéter CH
3
SCH
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es
2
ENTONCES
3
, en el penúltimo paso hacia la formación de metano . [6] La metil-coenzima M reacciona con la coenzima B , 7-tioheptanoiltreoninafosfato, para dar un heterodisulfuro, liberando metano:

CH3 - S-CoM + HS-CoB → CH4 + CoB-S-S-CoM

Esta inducción es catalizada por la enzima metil-coenzima M reductasa , que restringe el cofactor F430 como grupo prostético .

Metabolismo de los alquenos

La coenzima M también se utiliza para fabricar acetoacetato a partir de CO2 y propileno o etileno en bacterias aeróbicas. Específicamente, en bacterias que oxidan alquenos en epóxidos. Después de que el propileno (u otro alqueno) sufre epoxidación y se convierte en epoxipropano, se vuelve electrofílico y tóxico. Estos epóxidos reaccionan con el ADN y las proteínas, lo que afecta la función celular. Las bacterias oxidantes de alquenos como Xanthobacter autotrophicus [4] utilizan una vía metabólica en la que la CoM se conjuga con un epóxido alifático. Este paso crea un compuesto nucleofílico que puede reaccionar con CO2 . La carboxilación final produce acetoacetato, que descompone el propileno. [4]

Véase también

Referencias

  1. ^ Balch WE, Wolfe RS (1979). "Especificidad y distribución biológica de la coenzima M (ácido 2-mercaptoetanosulfónico)". J. Bacteriol . 137 (1): 256–63. doi :10.1128/JB.137.1.256-263.1979. PMC  218444 . PMID  104960.
  2. ^ Taylor CD, Wolfe RS (10 de agosto de 1974). "Estructura y metilación de la coenzima M(HSCH2CH2SO3)". J. Biol. Chem . 249 (15): 4879–85. doi : 10.1016/S0021-9258(19)42403-4 . PMID  4367810.
  3. ^ Partovi, Sarah E.; Mus, Florence; Gutknecht, Andrew E.; Martinez, Hunter A.; Tripet, Brian P.; Lange, Bernd Markus; DuBois, Jennifer L.; Peters, John W. (6 de abril de 2018). "La biosíntesis de la coenzima M en bacterias implica la eliminación de fosfato por un miembro funcionalmente distinto de la superfamilia aspartasa/fumarasa". The Journal of Biological Chemistry . 293 (14): 5236–5246. doi : 10.1074/jbc.RA117.001234 . ISSN  1083-351X. PMC 5892593 . PMID  29414784. 
  4. ^ abc Krishnakumar, Arathi M.; Sliwa, Darius; Endrizzi, James A.; Boyd, Eric S.; Ensign, Scott A.; Peters, John W. (septiembre de 2008). "Cómo entender el papel de la coenzima M en el metabolismo de los alquenos". Microbiology and Molecular Biology Reviews . 72 (3): 445–456. doi :10.1128/MMBR.00005-08. ISSN  1092-2172. PMC 2546864 . PMID  18772284. 
  5. ^ Parry, Ronald J. (1 de enero de 1999), Barton, Sir Derek; Nakanishi, Koji; Meth-Cohn, Otto (eds.), "1.29 - Biosíntesis de productos naturales que contienen azufre", Comprehensive Natural Products Chemistry , Oxford: Pergamon, págs. 825–863, doi :10.1016/b978-0-08-091283-7.00031-x, ISBN 978-0-08-091283-7, consultado el 10 de mayo de 2022
  6. ^ Thauer, Rudolf K. (1998-09-01). "Bioquímica de la metanogénesis: un tributo a Marjory Stephenson: Conferencia del Premio Marjory Stephenson 1998". Microbiología . 144 (9): 2377–2406. doi : 10.1099/00221287-144-9-2377 . ISSN  1350-0872. PMID  9782487.