Los receptores tipo integrina (ILR) se encuentran en plantas y tienen propiedades funcionales únicas similares a las proteínas integrinas verdaderas . Existen homólogos verdaderos de las integrinas en mamíferos, invertebrados y algunos hongos, pero no en las células vegetales. Las integrinas de los mamíferos son proteínas transmembrana heterodímeras que desempeñan un papel importante en la transducción de señales bidireccionales. [1] Como proteínas transmembrana, las integrinas conectan la matriz extracelular (ECM) a la membrana plasmática de la célula animal. [1] La matriz extracelular de las células vegetales, los hongos y algunos protistas se conoce como pared celular . La pared celular vegetal está compuesta por un polisacárido de celulosa resistente en lugar de las fibras de colágeno de la ECM animal. Incluso con estas diferencias, la investigación indica que proteínas similares involucradas en la interacción entre la ECM y las células animales también están involucradas en la interacción de la pared celular y las células vegetales. [2]
Los receptores similares a integrinas y las quinasas ligadas a integrinas se han implicado en conjunto en la adhesión a la superficie, la respuesta inmune y la acumulación de iones en las células vegetales de una manera similar a la familia de las proteínas integrinas.
Los ILR contienen una región transmembrana con una gran porción extracelular y una sección intracelular más pequeña. [1] [3] Por lo general, los ILR se parecen a la subunidad β 1 que se encuentra en las proteínas integrinas. Esta similitud estructural entre los ILR y las integrinas se determinó mediante varias técnicas de imagen, SDS-PAGE, transferencia Western y estudios cinéticos. [4] Estas proteínas tienen alrededor de 55 a 110 kDa y algunos estudios han descubierto que reaccionan con anticuerpos anti-β 1 animales , lo que sugiere la similitud estructural entre las integrinas animales y estos receptores similares a las integrinas vegetales. [1] [3] [5]
Algunas ILR imitan la subunidad α de las proteínas integrinas que contienen la región de unión del ligando conocida como dominio I. El dominio I funciona principalmente en el reconocimiento y la unión de un ligando. [6] Los cambios conformacionales en el dominio I conducen a la activación de ILR y dependen de la interacción de iones metálicos en los sitios de adhesión dependientes de iones metálicos (MIDAS). [6] [7] La activación de estos sitios ocurre en presencia de Mg 2+ , Mn 2+ y Ca 2+ . [6] [7]
El dominio extracelular de la mayoría de los ILR contiene la secuencia tripeptídica altamente conservada Arg-Gly-Asp (RGD). [8] Esta secuencia se encuentra comúnmente en las integrinas y otras moléculas que se unen a la matriz extracelular para la adhesión celular. [9] El descubrimiento de la secuencia RGD en muchas proteínas sugiere la misma capacidad adhesiva. Si bien la secuencia RGD es la más común, se han encontrado algunos ILR con secuencias que son similares pero difieren en un aminoácido. Una proteína vegetal con similitud estructural con las integrinas contiene la secuencia de aminoácidos Asn-Gly-Asp (NGD). [10]
Los ILR desempeñan un papel en la interacción proteína-proteína y se encuentran en la membrana plasmática de las células vegetales en las hojas, raíces y vasculatura de las plantas. [3] [4] Las plantas producen una respuesta fisiológica que depende de la información obtenida del entorno. La mayor parte de esta información se recibe a través de señales mecánicas que incluyen el tacto, el sonido y la gravedad. [5] Por lo tanto, la interacción entre la matriz extracelular y la respuesta celular interna es increíblemente importante para recibir e interpretar la información. La funcionalidad específica de los ILR en las plantas no está bien caracterizada, pero además de la transducción de señales mecánicas, se cree que tienen algún papel en la respuesta inmune de las plantas, la sensibilidad al estrés osmótico y la regulación iónica dentro de la célula. [11]
Se ha descubierto que algunos receptores similares a la integrina β 1 en los casquetes radiculares de las plantas de tabaco desempeñan un papel en la capacidad de la planta para detectar la atracción gravitacional y ayudar en el alargamiento de las raíces en un proceso conocido como gravitropismo . [12]
Los ILR se encuentran en la membrana celular de los protoplastos de las plantas . [13] La dispersión de los ILR en estos protoplastos puede variar de una especie a otra. La variación en la ubicación de la superficie de los ILR se ha correlacionado con el comportamiento de crecimiento de las especies. [13] Por ejemplo, las células de Rubus fruticosus tienen una distribución uniforme de ILR en su membrana celular, mientras que Arabidopsis thaliana contiene ILR que se agrupan dando lugar a grupos de crecimiento celular. [13]
Los receptores tipo integrina tienen la capacidad de transmitir mensajes desde el interior de la célula al exterior de la célula y viceversa. Este es un factor importante en el inicio y mantenimiento de una respuesta inmunológica. Un buen número de investigaciones han encontrado proteínas ILR que modelan las glicoproteínas vitronectina y fibronectina , dos moléculas importantes en la estabilidad de la membrana y la homeostasis. [5] Estas proteínas similares a la vitronectina y la fibronectina brindan más respaldo a la idea de que los compuestos en la membrana celular de las células vegetales tienen importantes funciones reguladoras en la respuesta inmunológica, como la activación de las células inmunes.
Se descubrió principalmente que la resistencia a enfermedades no específicas de la raza-1 (NDR1) tiene una función importante en la respuesta inmune de las plantas. [14] Esta proteína comparte homología funcional con las integrinas de los mamíferos, ya que conecta la matriz extracelular con la matriz intracelular para estabilizar la estructura celular y permitir el intercambio de señales. [10] También se cree que la NDR1 está involucrada en la adhesión de la pared celular a la membrana plasmática y la retención de líquidos de la célula. [15]
Además de las propiedades adhesivas, los receptores tipo integrina con sitios de unión RGD tienen funciones especiales en los hongos. Utilizando péptidos que inhiben la actividad de las proteínas con activación RGD, se descubrió que los ILR en Magnaporthe oryzae inician la adhesión de conidios fúngicos y la formación del apresorio necesarios para la infección del huésped. [16] Candida albicans es un hongo oportunista con una proteína receptora tipo integrina conocida como αInt1p. Esta proteína mantiene similitud estructural y homología de secuencia con las subunidades α de las integrinas leucocitarias humanas. [17] La proteína αInt1p contiene un sitio de unión extracelular RGD y permite que el organismo se adhiera a las células epiteliales en el organismo huésped para comenzar el proceso de infección. [17] Una vez unida, la proteína ayuda a la morfogénesis de los hongos en una estructura similar a un tubo. [17]
En los invertebrados , las estructuras proteicas con la secuencia de unión a RGD ayudan en una variedad de funciones diferentes, como la reparación de heridas y la adhesión celular. [18] Los receptores similares a integrinas se encuentran en moluscos y tienen un papel en la propagación de hemocitos a lugares dañados en el sistema celular. [18] Los estudios que bloquean el sitio de unión de RGD de estos receptores similares a integrinas indican una reducción en la agregación y propagación de hemocitos, lo que sugiere que el sitio de unión de RGD en los receptores similares a integrinas es un componente necesario en la respuesta inmune del organismo. [18] [19] Otro apoyo para esta calma muestra que la inhibición de la unión de RGD reduce la formación de nódulos y la encapsulación en la respuesta inmune de los invertebrados. [20]