Los receptores similares a integrinas (ILR) se encuentran en las plantas y tienen propiedades funcionales únicas similares a las verdaderas proteínas integrinas . Existen verdaderos homólogos de integrinas en mamíferos, invertebrados y algunos hongos, pero no en células vegetales. Las integrinas de mamíferos son proteínas transmembrana heterodímeras que desempeñan un papel importante en la transducción de señales bidireccionales. [1] Como proteínas transmembrana, las integrinas conectan la matriz extracelular (MEC) con la membrana plasmática de la célula animal. [1] La matriz extracelular de las células vegetales, hongos y algunos protistas se conoce como pared celular . La pared celular vegetal está compuesta de un polisacárido de celulosa resistente en lugar de fibras de colágeno de la MEC animal. Incluso con estas diferencias, las investigaciones indican que proteínas similares involucradas en la interacción entre la MEC y las células animales también están involucradas en la interacción de la pared celular y las células vegetales. [2]
Los receptores similares a integrinas y las quinasas unidas a integrinas juntas han sido implicadas en la adhesión superficial, la respuesta inmune y la acumulación de iones en células vegetales de una manera similar a la familia de proteínas integrinas.
Los ILR contienen una región transmembrana con una gran porción extracelular y una sección intracelular más pequeña. [1] [3] Lo más común es que las ILR se parezcan a la subunidad β 1 que se encuentra en las proteínas integrinas. Esta similitud estructural entre ILR e integrinas se determinó mediante diversas técnicas de imagen, SDS-PAGE, transferencia Western y estudios cinéticos. [4] Estas proteínas tienen alrededor de 55 a 110 kDa y algunos estudios han encontrado que reaccionan con anticuerpos anti-β 1 de animales , lo que sugiere la similitud estructural entre las integrinas animales y estos receptores similares a las integrinas vegetales. [1] [3] [5]
Algunas ILR imitan la subunidad α de las proteínas integrinas que contienen la región de unión al ligando conocida como dominio I. El dominio I funciona principalmente en el reconocimiento y unión de un ligando. [6] Los cambios conformacionales en el dominio I conducen a la activación del ILR y dependen de la interacción de iones metálicos en los sitios de adhesión dependientes de iones metálicos (MIDAS). [6] [7] La activación de estos sitios ocurre en presencia de Mg 2+ , Mn 2+ y Ca 2+ . [6] [7]
El dominio extracelular de la mayoría de las ILR contiene la secuencia tripepédica altamente conservada Arg-Gly-Asp (RGD). [8] Esta secuencia se encuentra comúnmente en integrinas y otras moléculas que se unen a la matriz extracelular para la adhesión celular. [9] El descubrimiento de la secuencia RGD en muchas proteínas sugiere la misma capacidad adhesiva. Si bien la secuencia RGD es la más común, se han encontrado algunas ILR con secuencias que son similares pero que difieren en un aminoácido. Una proteína vegetal con similitud estructural con las integrinas contiene la secuencia de aminoácidos Asn-Gly-Asp (NGD). [10]
Los ILR desempeñan un papel en la interacción proteína-proteína y se encuentran en la membrana plasmática de las células vegetales en las hojas, raíces y vasculatura de las plantas. [3] [4] Las plantas producen una respuesta fisiológica que depende de la información obtenida del medio ambiente. La mayor parte de esta información se recibe a través de señales mecánicas que incluyen el tacto, el sonido y la gravedad. [5] Por lo tanto, la interacción entre la ECM y la respuesta celular interna es increíblemente importante para recibir e interpretar información. La funcionalidad específica de los ILR en las plantas no está bien caracterizada, pero además de la transducción de señales mecánicas, se cree que tienen algún papel en la respuesta inmune de las plantas, la sensibilidad al estrés osmótico y la regulación de iones dentro de la célula. [11]
Se ha descubierto que algunos receptores similares a las integrinas β 1 en las cofias de las raíces de las plantas de Tabaco desempeñan un papel en la capacidad de la planta para detectar la atracción gravitacional y ayudar en el alargamiento de las raíces en un proceso conocido como gravitropismo . [12]
Los ILR se encuentran en la membrana celular de los protoplastos de las plantas . [13] La dispersión de los ILR en estos protoplastos puede variar de una especie a otra. La variación en la ubicación de la superficie del ILR se ha correlacionado con el comportamiento de crecimiento de las especies. [13] Por ejemplo, las células de Rubus fruticosus tienen una distribución uniforme de ILR en su membrana celular, mientras que Arabidopsis thaliana contiene ILR que se agrupan dando como resultado grupos de crecimiento celular. [13]
Los receptores similares a las integrinas tienen la capacidad de transmitir mensajes desde el interior de la célula al exterior de la célula y viceversa. Este es un factor importante en el inicio y mantenimiento de una respuesta inmunológica. Un buen conjunto de investigaciones ha encontrado proteínas ILR que modelan las glicoproteínas vitronectina y fibronectina , dos moléculas importantes en la estabilidad y la homeostasis de la membrana. [5] Estas proteínas similares a la virtonectina y a la fibronectina brindan un respaldo adicional de que los compuestos en la membrana celular de las células vegetales tienen funciones reguladoras importantes en la respuesta inmune, como la activación de las células inmunes.
Se descubrió principalmente que la resistencia a enfermedades no específicas de raza-1 (NDR1) tiene un papel importante en la respuesta inmune de las plantas. [14] Esta proteína comparte homología funcional con las integrinas de mamíferos en el sentido de que conecta la ECM a la matriz intracelular para estabilizar la estructura celular y permitir el intercambio de señales. [10] También se cree que NDR1 está implicado en la adhesión de la pared celular a la membrana plasmática y en la retención de líquidos de la célula. [15]
Además de las propiedades adhesivas, los receptores tipo integrina con sitios de unión a RGD tienen funciones especiales en los hongos. Utilizando péptidos que inhiben la actividad de proteínas con activación de RGD, se descubrió que ILR en Magnaporthe oryzae inicia la adhesión de conidios fúngicos y la formación de apresorio necesarios para la infección del huésped. [16] Candida albicans es un hongo oportunista con una proteína receptora similar a la integrina conocida como αInt1p. Esta proteína mantiene similitud estructural y homología de secuencia con las subunidades α de las integrinas de leucocitos humanos. [17] La proteína αInt1p contiene un sitio de unión extracelular RGD y permite que el organismo se una a las células epiteliales del organismo huésped para comenzar el proceso de infección. [17] Una vez unida, la proteína ayuda en la morfogénesis de los hongos en una estructura en forma de tubo. [17]
En los invertebrados , las estructuras proteicas con la secuencia de unión a RGD ayudan en una variedad de funciones diferentes, como la reparación de heridas y la adhesión celular. [18] Los receptores similares a las integrinas se encuentran en los moluscos y participan en la propagación de los hemocitos a lugares dañados del sistema celular. [18] Los estudios que bloquean el sitio de unión de RGD de estos receptores similares a integrinas indican una reducción en la agregación y propagación de hemocitos, lo que sugiere que el sitio de unión de RGD en los receptores similares a integrinas es un componente necesario en la respuesta inmune del organismo. [18] [19] Un mayor apoyo a esta calma muestra que la inhibición de la unión de RGD reduce la formación de nódulos y la encapsulación en la respuesta inmune de los invertebrados. [20]